상처에 대한 사회정치적 연구를 위한 연구소 설립. 사회학이론사학과
보호
수축성
예약하다
수송
수용체
호르몬
효소
구조적
단백질의 기능
단백질.
F. Engels의 정의 "생명은 단백질 신체의 존재 방식입니다"는 거의 150년이 지난 후에도 여전히 그 정확성과 관련성을 잃지 않았습니다.
단백질은 모든 유기체의 구조와 그 안에서 일어나는 모든 생명 반응의 뿌리에 있습니다. 이러한 단백질의 교란은 우리의 웰빙과 건강에 변화를 가져옵니다. 단백질의 구조, 특성 및 유형을 연구할 필요성은 기능의 다양성에 있습니다.
단백질은 결합 조직의 물질을 형성합니다 - 콜라겐, 엘라스틴, 케라틴, 프로테오글리칸. 막과 세포골격(통합, 반통합 및 표면 단백질)의 구성에 직접적으로 관여 – 스펙트린(표면, 적혈구 세포골격의 주요 단백질), 글리코포린(일체형, 스펙트린을 표면에 고정), 이 기능에는 세포 소기관 생성에 참여하는 기능이 포함됩니다. 리보솜.
모든 효소는 단백질이다.그러나 동시에 리보자임 즐겨의 존재에 대한 실험적 증거가 있습니다. 촉매 활성을 갖는 리보핵산.
호르몬은 신체의 여러 세포에서 신진대사를 조절하고 조정합니다. 그 중 일부는 단백질입니다. 예를 들어, 인슐린그리고 글루카곤.
이 기능은 막 표면이나 세포 내부의 호르몬, 생물학적 활성 물질 및 매개체의 선택적 결합으로 구성됩니다.
단백질만이 물질을 운반한다 피 속에, 예를 들어, 지단백질(지방이식) 헤모글로빈(산소 수송), 트랜스페린(철 운송) 또는 막을 통해 - Na + ,K + -ATPase(나트륨 및 칼륨 이온의 반대 막 횡단 수송), Ca 2+ -ATPase(칼슘 이온을 세포 밖으로 펌핑).
단백질 저장소의 예는 계란의 생산과 축적입니다. 계란 알부민. 동물과 인간에게는 이러한 전문 저장소가 없지만 장기간 단식하는 동안 단백질이 사용됩니다. 근육, 림프기관, 상피조직그리고 간.
세포의 모양과 세포 자체 또는 세포 소기관의 움직임을 변화시키도록 고안된 다수의 세포내 단백질이 있습니다. 튜불린, 액틴, 미오신).
감염에 대한 보호 기능이 있습니다. 면역글로불린혈액, 조직 손상 - 응고 단백질피. 프로테오글리칸은 세포에 기계적 보호와 지지를 제공합니다.
단백질은 펩타이드 결합으로 서로 연결된 아미노산 서열입니다.
아미노산의 수가 최소 2개에서 합리적인 값까지 달라야 한다고 상상하기 쉽습니다. 생화학자들은 아미노산의 수가 10을 초과하지 않으면 그러한 화합물을 일반적으로 다음과 같이 호출한다는 데 동의했습니다. 펩타이드; 아미노산이 10~40개인 경우 – 폴리펩티드, 40개 이상의 아미노산이 있는 경우 – 단백질.
아미노산이 사슬로 결합되어 형성된 선형 단백질 분자는 다음과 같습니다. 기본 구조. 비 유적으로는 아미노산 수에 따라 20 가지 색상의 구슬이 최대 수백 개 걸려있는 일반 실과 비교할 수 있습니다.
1차 구조에 있는 아미노산의 순서와 비율은 분자의 추가 동작, 즉 구부리고 접고 자체 내에서 특정 결합을 형성하는 능력을 결정합니다. 응고 중에 생성된 분자의 형태는 연속적으로 다음과 같은 형태를 취할 수 있습니다. 2차, 3차그리고 4차 수준조직.
단백질을 4차 구조로 접는 순서의 도식적 표현
수준에서 2차 구조단백질 "구슬"은 접힐 수 있습니다. 나선(문 스프링처럼) 그리고 형태로 접힌 레이어, "구슬"이 뱀처럼 배치되고 구슬의 먼 부분이 근처에 있을 때.
단백질이 2차 구조로 접히면서 형성이 원활하게 진행됩니다. 3차 구조. 이는 단백질이 3차원 공 형태로 촘촘하게 포장되어 있는 개별 소구체입니다.
일부 단백질 소구체는 개별적으로 존재하지 않고 2개, 3개 또는 그 이상의 그룹으로 기능을 수행합니다. 그러한 그룹이 형성됩니다. 4차 구조다람쥐.
아미노산이 펩타이드 결합을 통해 결합하여 선형 폴리펩타이드 사슬을 형성하는데, 이를 일반적으로 폴리펩타이드 사슬이라고 합니다. 일차 단백질 구조.
6개 아미노산 길이의 단백질 사슬 섹션(Ser-Cys-Tyr-Lei-Glu-Ala)(펩타이드 결합은 노란색으로 강조 표시되고 아미노산은 빨간색으로 표시됨)
단백질의 1차 구조, в.й. 그 안의 아미노산 서열은 DNA의 뉴클레오티드 서열에 의해 프로그래밍됩니다. DNA에서 뉴클레오티드의 손실, 삽입 또는 대체는 아미노산 구성의 변화를 가져오고 결과적으로 합성된 단백질의 구조도 변화시킵니다.
아미노산 서열의 변화가 치명적이지는 않지만 적응적이거나 적어도 중립적이라면 새로운 단백질이 유전되어 집단에 남을 수 있습니다. 결과적으로 유사한 기능을 가진 새로운 단백질이 생성됩니다. 이런 현상을 흔히들 다형성단백질.
예를 들어 겸상 적혈구 빈혈의 경우 헤모글로빈 β 사슬의 6번째 위치가 대체됩니다. 글루탐산~에 발린. 이는 헤모글로빈 S의 합성으로 이어집니다. HBS)은 데옥시 형태로 중합되어 결정을 형성하는 헤모글로빈입니다. 그 결과 적혈구는 변형되어 낫(바나나) 모양을 띠고 탄력을 잃고 모세혈관을 통과할 때 파괴됩니다. 이는 궁극적으로 조직 산소화 및 괴사 감소로 이어집니다.
1차 구조에서 아미노산의 순서와 비율이 형성을 결정합니다. 중고등 학년, 제삼기그리고 네개 한 조인 것구조.
단백질 2차 구조- ϶ 즐겨 펩타이드 사슬을 보다 조밀한 구조로 놓는 방법으로, 펩타이드 그룹 간의 상호 작용이 그들 사이의 수소 결합 형성과 함께 발생합니다. 2차 구조의 형성은 펩타이드 그룹 사이의 결합 수가 가장 많은 형태를 채택하려는 펩타이드의 욕구에 의해 발생합니다. 2차 구조의 유형은 펩타이드 결합의 안정성, 중심 탄소 원자와 펩타이드 그룹의 탄소 사이 결합의 이동성, 아미노산 라디칼의 크기에 따라 달라집니다.
이 모든 것이 아미노산 서열과 결합되어 엄격하게 정의된 단백질 구성으로 이어집니다.
2차 구조에는 두 가지 가능한 옵션이 있습니다. α-나선(α-구조) 및 β 주름층(β- 구조). 일반적으로 두 구조는 하나의 단백질에 존재하지만 비율은 다릅니다. 구형 단백질에서는 α-나선이 우세하고, 원섬유형 단백질에서는 β-구조가 우세합니다.
2차구조가 형성된다 수소결합이 참여해야만펩타이드 그룹 사이: 한 그룹의 산소 원자는 두 번째 펩타이드 그룹의 산소 원자와 반응하고 동시에 두 번째 펩타이드 그룹의 산소는 세 번째 그룹의 수소와 결합합니다.
단백질 분자의 구조.
유기 물질. 다람쥐
유기 물질.
에 대한유기 화합물은 살아있는 유기체 세포 질량의 평균 20-30%를 구성합니다. 여기에는 다음이 포함됩니다 생물학적 고분자 – 단백질, 핵산, 다당류,지방과 숫자뿐만 아니라 저분자량 유기 물질- 아미노산, 단순 설탕, 뉴클레오티드 등 폴리머는 가수분해 시 모노머로 분해되는 복잡한 분지형 또는 선형 분자입니다.. 중합체가 한 가지 유형의 단량체로 구성된 경우 이러한 중합체를 중합체라고 합니다. 동종중합체, 만약 폴리머 분자의 구성이 다양한 모노머를 포함한다면, 이것은 헤테로폴리머. 폴리머 분자의 서로 다른 모노머 그룹이 반복되는 경우(A, B, C, A, B, C, A, B, C) - 이는 다음과 같습니다. 일반 헤테로폴리머, 특정 그룹의 단량체가 반복되지 않는 경우 - 불규칙한 헤테로폴리머.
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다람쥐.
세포의 유기 물질 중에서 단백질은 양과 중요성 면에서 가장 중요합니다. 다람쥐, 또는 단백질(그리스어 프로토스에서 – 첫 번째, 주요) – 고분자량 헤테로폴리머, 가수분해 시 아미노산으로 분해되는 유기 물질. 단백질의 중요성은 너무나 커서 단백질에 대한 정보는 생명에 대한 가장 널리 알려진 두 가지 정의에 포함되어 있습니다. “생명은 단백질체의 존재 방식이며, 그 핵심은 단백질체를 둘러싼 외부 자연과 물질의 지속적인 교환입니다. , 그리고 이 신진대사가 중단되면 생명도 중단되어 단백질이 분해됩니다."(F. Engels). "지구에 존재하는 생명체는 단백질과 핵산과 같은 생체고분자로 만들어진 개방형, 자가 조절 및 자가 재생 시스템입니다"(M.V. Volkenshtein).
단순 단백질(아미노산만으로 구성)에는 다음이 포함됩니다. 탄소, 수소, 질소, 산소 및 황. 일부 단백질(복합 단백질)은 인, 철, 아연 및 구리를 포함하는 다른 분자와 복합체를 형성합니다. 이는 아미노산 외에도 비단백질도 포함하는 복합 단백질입니다. 보철 그룹. 금속이온( 금속단백질- 헤모글로빈), 탄수화물( 당단백질), 지질( 지단백질), 핵산( 핵단백질).
단백질은 거대한 분자량: 단백질 중 하나인 우유 글로불린은 분자량이 42000입니다. 공식은 C 1864 H 3012 O 576 N 468 S 21입니다. 분자량이 10배, 심지어 100배 더 큰 단백질이 있습니다. 비교를 위해 알코올의 분자량은 46입니다. 아세트산– 60, 벤젠 – 78.
단백질은 불규칙한 헤테로폴리머, 그의 단량체는 α-아미노산. 세포와 조직에서는 170개 이상의 다양한 아미노산이 발견되지만 단백질에서는 20개만이 발견됩니다. α-아미노산. 아미노산은 체내에서 합성될 수 있는지 여부에 따라 구별됩니다. 비필수 아미노산– 체내에서 합성되는 10가지 아미노산과 필수 아미노산– 체내에서 합성되지 않는 아미노산. 필수 아미노산은 음식을 통해 신체에 공급되어야 합니다.
아미노산 조성에 따라, 단백질은 완전하다, 필수 아미노산 전체 세트를 함유하고 결함 있는, 일부 필수 아미노산이 구성에 누락된 경우.
아미노산의 일반식은 그림에 나와 있습니다. 모두 α -아미노산 α -탄소 원자에는 수소 원자, 카르복실기(-COOH) 및 아미노기(-NH 2)가 포함되어 있습니다. 나머지 분자는 라디칼로 표시됩니다.
아미노 그룹은 수소 이온을 쉽게 부착합니다. 기본 속성을 보여줍니다. 카르복실기는 쉽게 수소이온을 내놓고 산의 성질을 나타낸다. 아미노산은 양쪽성의화합물은 용액에서 산과 염기로 작용할 수 있기 때문입니다. 수용액에서 아미노산은 다양한 이온 형태로 존재합니다. 이는 용액의 pH와 아미노산이 중성, 산성 또는 염기성인지 여부에 따라 달라집니다.
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쌀. 256. 디펩티드의 형성.펩티드– 소수의 아미노산 잔기가 펩타이드 결합으로 연결된 유기 물질. 펩타이드의 형성은 아미노산의 축합 반응의 결과로 발생합니다(그림).
한 아미노산의 아미노 그룹이 다른 아미노산의 카르복실 그룹과 상호작용할 때, 이들 사이에 질소-탄소 공유 결합이 발생합니다. 펩타이드. 펩타이드에 포함된 아미노산 잔기의 수에 따라 디펩타이드, 트리펩타이드, 테트라펩타이드 등으로 구분됩니다. 펩타이드 결합의 형성은 여러 번 반복될 수 있습니다. 이는 형성으로 이어진다. 폴리펩티드. 폴리펩티드가 많은 수의 아미노산 잔기로 구성되어 있으면 이미 단백질이라고 불립니다. 분자의 한쪽 끝에는 자유 아미노 그룹(N-말단이라고 함)이 있고 다른 쪽 끝에는 자유 카르복실 그룹(C-말단이라고 함)이 있습니다.
단백질 분자의 구조.
단백질에 의한 특정한 특정 기능의 수행은 분자의 공간적 구성에 따라 달라집니다. 또한, 세포가 단백질을 펼쳐진 형태, 즉 사슬 형태로 유지하는 것은 에너지적으로 불리하므로 폴리펩티드 사슬은 접힘을 거쳐 다음과 같은 성질을 얻습니다. 특정 3차원 구조 또는 형태. 단백질의 공간적 구성에는 4가지 수준이 있습니다.
기본 구조단백질 - 단백질 분자를 구성하는 폴리펩티드 사슬의 아미노산 잔기 배열 순서. 아미노산 사이의 결합은 펩타이드 결합입니다.
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인체에서는 약 1만 가지의 서로 다른 단백질이 발견되었으며, 이는 서로 다르며 다른 유기체의 단백질과도 다릅니다.
단백질 분자의 특성과 공간 구성을 결정하는 것은 단백질 분자의 기본 구조입니다. 폴리펩티드 사슬에서 하나의 아미노산만 다른 아미노산으로 교체하면 단백질의 특성과 기능이 변화됩니다. 예를 들어, 헤모글로빈의 b-소단위에 있는 여섯 번째 글루타민 아미노산을 발린으로 대체하면 헤모글로빈 분자 전체가 주요 기능인 산소 수송을 수행할 수 없다는 사실로 이어집니다(이 경우 사람에게 질병이 발생합니다-겸상 적혈구). 빈혈증).
아미노산 서열이 확인된 첫 번째 단백질은 호르몬 인슐린이었습니다. 연구는 1944년부터 1954년까지 F. Sanger에 의해 케임브리지 대학에서 수행되었습니다. 인슐린 분자는 이황화물 다리에 의해 서로 가까이 붙어 있는 두 개의 폴리펩티드 사슬(21개 및 30개의 아미노산 잔기)로 구성되어 있다는 것이 밝혀졌습니다. 그의 노력으로 F. Sanger는 노벨상을 수상했습니다.
2차 구조– 폴리펩티드 사슬이 순서대로 접히는 현상 α-나선(확장된 스프링처럼 보임) 그리고 β-구조(접힌 층). 안에 α- 나선 NH그룹이 아미노산 잔기는 다음과 상호작용합니다. CO 그룹네 번째 남은 것. 거의 모든 "CO-" 및 "NH-그룹"은 수소 결합 형성에 참여합니다. 이는 펩타이드보다 약하지만 여러 번 반복하면 이 구성에 안정성과 강성을 부여합니다. 2차 구조 수준에는 피브로인(실크, 거미줄), 케라틴(머리카락, 손톱), 콜라겐(힘줄)과 같은 단백질이 있습니다.접힌 층(β-구조와 동의어)폴리펩타이드 사슬의 단편이 한 층에서 서로 평행하거나 역평행하게 위치할 때 형성됩니다. 이 경우 아코디언처럼 접힌 시트와 유사한 도형이 형성됩니다.
3차 구조- 폴리펩티드 사슬을 배열하는 것 소구체, 화학 결합 (수소, 이온, 이황화물)의 발생과 아미노산 잔기의 라디칼 간의 소수성 상호 작용의 확립으로 인해 발생합니다. 3차 구조 형성의 주요 역할은 친수성-소수성 상호작용에 의해 수행됩니다. 수용액에서 소수성 라디칼은 물에서 숨어 소구체 내부에 그룹화되는 경향이 있는 반면, 친수성 라디칼은 수화(물 쌍극자와의 상호 작용)의 결과로 분자 표면에 나타나는 경향이 있습니다.일부 단백질에서는 두 개의 시스테인 잔기의 황 원자 사이에 형성된 이황화 공유 결합에 의해 3차 구조가 안정화됩니다. 3차 구조 수준에는 효소, 항체 및 일부 호르몬이 있습니다. 단백질은 분자의 모양에 따라 구형과 원섬유형으로 구분됩니다. 원섬유형 단백질이 주로 지지 기능을 수행한다면 구형 단백질은 가용성이며 세포의 세포질이나 신체 내부 환경에서 많은 기능을 수행합니다.
4차 구조분자가 두 개 이상의 소구체로 구성된 복잡한 단백질의 특징입니다. 하위 단위는 비공유 결합(주로 수소 및 소수성)에 의해서만 분자 내에 유지됩니다.가장 많이 연구된 4차 구조의 단백질은 헤모글로빈입니다. 이는 2개의 a-서브유닛(141개 아미노산 잔기)과 2개의 b-서브유닛(146개의 아미노산 잔기)으로 구성되며, 각 서브유닛은 철을 함유한 헴 분자와 연결되어 있습니다.
4차 구조를 가진 많은 단백질은 분자와 세포 소기관 사이의 중간 위치를 차지합니다. 예를 들어 세포골격의 미세소관은 단백질로 구성됩니다. 튜불린, 두 개의 하위 단위로 구성됩니다. 튜브는 끝에 이합체가 부착되어 길이가 길어집니다.어떤 이유로 단백질의 공간 구조가 정상에서 벗어나면 단백질은 기능을 수행할 수 없습니다.
단백질의 특성.
단백질 분자의 아미노산 조성과 구조에 따라 그 특성이 결정됩니다. 단백질은 아미노산 라디칼에 의해 결정되는 염기성 특성과 산성 특성을 결합하며, 단백질에 산성 아미노산이 많을수록 산성 특성이 더욱 뚜렷해집니다. H+를 기증하고 추가하는 능력이 결정됩니다. 버퍼 속성가장 강력한 완충제 중 하나인 단백질은 적혈구의 헤모글로빈으로 혈액의 pH를 일정한 수준으로 유지합니다.
다람쥐가 있어요 녹는(피브리노겐), 예 불용성기계적 기능을 수행하는 물질(피브로인, 케라틴, 콜라겐).
다람쥐가 있어요 활동적인화학적으로(효소), 화학적으로 먹다 비활성, 지속 가능한영향 다양한 조건외부 환경과 극도로 불안정한.
외부 요인(열, 자외선, 중금속 및 그 염, pH 변화, 방사선, 탈수)으로 인해 중단이 발생할 수 있습니다. 구조적 조직단백질 분자. 1차 구조를 파괴하지 않고 주어진 단백질 분자에 내재된 3차원 형태가 손실되는 과정을 변성이라고 합니다..변성의 원인은 특정 단백질 구조를 안정화시키는 결합이 끊어지는 것입니다. 처음에는 가장 약한 관계가 끊어지고 조건이 더욱 엄격해지면 더 강한 관계도 끊어집니다. 따라서 먼저 4차 구조가 손실되고 그 다음에는 3차 및 2차 구조가 손실됩니다. 공간 구성의 변화는 단백질의 특성 변화로 이어지며, 결과적으로 단백질이 고유한 생물학적 기능을 수행하는 것이 불가능해집니다.
변성이 1차 구조의 파괴를 동반하지 않는다면 다음과 같을 수 있습니다. 거꾸로 할 수 있는, 이 경우 단백질의 구조 특성이 자가 회복됩니다. 예를 들어, 막 수용체 단백질은 이러한 변성을 겪습니다. 변성 후 단백질의 구조가 회복되는 과정을 단백질이라 한다. 재생.단백질의 공간적 구성을 복원하는 것이 불가능할 경우 변성(denaturation)이라고 합니다. 뒤집을 수 없는. 단백질의 1차 구조가 파괴되는 현상을 단백질이라고 합니다. 하락.
단백질의 기능.
단백질은 그 복잡성, 다양한 모양 및 구성으로 인해 세포와 유기체 전체의 생명에 중요한 역할을 합니다. 그들의 기능은 다양합니다.
| 기능 | 예시와 설명 |
| 1. 건설 | 단백질은 세포막(지단백질, 당단백질), 모발(케라틴), 힘줄(콜라겐) 등의 일부로 세포 및 세포외 구조의 형성에 관여합니다. |
| 2. 운송 | 혈액 단백질 헤모글로빈은 산소를 부착하여 이를 폐에서 모든 조직과 기관으로 운반하고, 여기에서 이산화탄소를 폐로 운반합니다. 세포막의 구성에는 특정 물질과 이온을 세포에서 외부 환경으로 그리고 그 반대로 적극적이고 엄격하게 선택적으로 전달하는 특수 단백질이 포함되어 있습니다. |
| 3. 규제 | 단백질 호르몬은 대사 과정 조절에 참여합니다. 예를 들어, 인슐린 호르몬은 혈당 수치를 조절하고, 글리코겐 합성을 촉진하며, 탄수화물에서 지방 생성을 증가시킵니다. |
| 4. 보호 | 외부 단백질이나 미생물(항원)이 체내로 침투하면 특수 단백질, 즉 이를 결합하고 중화할 수 있는 항체가 형성됩니다. 피브리노겐으로 형성된 피브린은 출혈을 멈추는 데 도움이 됩니다. |
| 5. 모터 | 수축성 단백질인 액틴과 미오신은 다세포 동물의 근육 수축을 중재합니다. |
| 6. 신호 | 세포의 표면막에는 환경 요인에 반응하여 3차 구조를 변화시켜 외부 환경으로부터 신호를 받고 세포에 명령을 전달할 수 있는 단백질 분자가 내장되어 있습니다. |
| 7. 보관 | 일반적으로 계란 알부민과 우유 카제인을 제외하고 단백질은 동물의 몸에 저장되지 않습니다. 그러나 단백질 덕분에 일부 물질은 체내에 저장될 수 있습니다. 예를 들어 헤모글로빈이 분해되는 동안 철분은 신체에서 제거되지 않고 체내에 유지되어 페리틴 단백질과 복합체를 형성합니다. |
| 8. 에너지 | 1g의 단백질이 최종 생성물로 분해되면 17.6kJ가 방출됩니다. 먼저, 단백질은 아미노산으로 분해된 다음 최종 생성물인 물, 이산화탄소그리고 암모니아. 그러나 단백질은 다른 공급원(탄수화물 및 지방)을 모두 소모한 경우에만 에너지원으로 사용됩니다. |
| 9. 촉매 | 단백질의 가장 중요한 기능 중 하나. 단백질 제공 - 세포에서 발생하는 생화학 반응을 가속화하는 효소. 예를 들어, 리불로스비스포스페이트 카르복실라제는 광합성 동안 CO 2 의 고정을 촉매합니다. |
효소또는 효소 – 생물학적 촉매 역할을 하는 특별한 종류의 단백질. 효소 덕분에 생화학 반응은 엄청난 속도로 일어납니다. 효소 반응 속도는 무기 촉매의 참여로 발생하는 반응 속도보다 수만 배 (때로는 수백만 배) 더 빠릅니다. 효소가 작용하는 물질을 물질이라고 한다. 기판.
효소는 구형 단백질이며 구조적 특징에 따라 단순 효소와 복합 효소의 두 그룹으로 나눌 수 있습니다. 단순 효소단순 단백질, 즉 아미노산으로만 구성되어 있습니다. 복합효소복잡한 단백질, 즉 단백질 부분 외에도 비단백질 성질의 그룹을 포함합니다. 보조인자. 일부 효소는 비타민을 보조 인자로 사용합니다. 효소 분자에는 다음과 같은 특별한 부분이 포함되어 있습니다. 액티브 센터.활성 센터는 효소의 작은 영역(3~12개의 아미노산 잔기)으로, 여기서 기질 또는 기질의 결합이 일어나 효소-기질 복합체를 형성합니다. 반응이 완료되면 효소-기질 복합체는 효소와 반응 생성물로 분해됩니다. 일부 효소에는 (활성 제외) 알로스테릭 센터– 효소속도조절물질이 부착된 부위( 알로스테릭 효소).
효소 촉매 반응의 경우
1) 높은 효율성, 2) 엄격한 선택성과 작용 방향, 3) 기질 특이성, 4) 미세하고 정밀한 조절이 특징입니다.효소 촉매반응의 기질과 반응 특이성은 E. Fisher(1890)와 D. Koshland(1959)의 가설에 의해 설명됩니다. E. Fisher("키 잠금" 가설)는 효소의 활성 중심과 기질의 공간적 구성이 서로 정확히 일치해야 한다고 제안했습니다. 기질은 "열쇠", 효소는 "자물쇠"와 비교됩니다.
D. Koshland ( "손장갑"가설)는 기질 구조와 효소의 활성 중심 사이의 공간적 대응이 서로 상호 작용하는 순간에만 생성된다고 제안했습니다. 이 가설은 유도 대응 가설이라고도 합니다.
대부분의 무기 촉매는 매우 높은 온도에서 화학 반응을 가속화하고, 강산성 또는 강알칼리성 환경, 고압에서 최대 효율을 가지며, 대부분의 효소는 35~45˚C의 온도, 용액 산도의 생리적 값 및 정상 기압; 효소 반응 속도는 무기 촉매의 참여로 발생하는 반응 속도보다 수만 (때로는 수백만 배) 더 빠릅니다. 예를 들어, 과산화수소는 촉매 없이 천천히 분해됩니다: 2H 2 O 2 → 2H 2 O + O 2. 철염(촉매)이 있으면 이 반응은 다소 빠르게 진행됩니다. 효소 카탈라아제(M=252000) 1초 안에. 10만 개의 H 2 O 2 분자(M = 34)를 분해합니다. 고분자량 단백질로 대표되는 2000개 이상의 다양한 효소가 알려져 있습니다.
효소 반응 속도는 1) 온도, 2) 효소 농도, 3) 기질 농도, 4) pH에 따라 달라집니다. 효소는 단백질이기 때문에 생리학적으로 정상적인 조건에서 그 활성이 가장 높다는 점을 강조해야 합니다.
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쌀. . 효소 농도, 기질, pH, 온도에 따른 반응 속도의 의존성증가할 때 기질 분자의 수효소 반응 속도는 효소의 활성 중심이 포화될 때까지 증가합니다. 카탈라아제의 활성 중심이 초당 100,000개의 기질 분자를 분해하면, 기질 분자의 수가 활성 중심당 100,000보다 많으면 반응 속도는 증가하지 않음.
효소 농도 증가단위 시간당 변형이 일어나기 때문에 촉매 활성이 증가합니다. 많은 분량기질 분자.
각 효소에는 최대 활성을 나타내는 최적의 pH 값이 있습니다(펩신 - 2.0, 타액 아밀라제 - 6.8, 췌장 리파제 - 9.0). pH 값이 높거나 낮을수록 효소 활성이 감소합니다. pH가 갑자기 변하면 효소가 변성됩니다.
알로스테릭 효소의 속도는 알로스테릭 센터에 부착된 물질에 의해 조절됩니다. 이러한 물질이 반응 속도를 높이는 경우 이를 물질이라고 합니다. 활성제, 속도가 느려지면 - 억제제.효소의 분류. 효소가 촉매하는 화학적 변형의 유형에 따라 효소는 6가지 클래스로 분류됩니다. 1) 옥시리덕타제(한 물질에서 다른 물질로 수소, 산소 또는 전자 원자의 이동 - 탈수소효소), 2) 전이효소(한 물질에서 다른 물질로 메틸, 아실, 인산염 또는 아미노 그룹의 전달 - 트랜스아미나제), 3) 가수분해효소(기질로부터 두 가지 생성물이 형성되는 가수분해 반응 - 아밀라제, 리파제), 4) 리아제(기질에 비가수분해성 첨가 또는 원자 그룹의 분리, 이 경우 "C-C", "C-N", "C-O", "C-S" 결합이 깨질 수 있음 - 탈탄산효소), 5) 이성질화효소(분자내 재배열 - 이성질화효소), 6) 리가아제( "C-C", "C-N", "C-O", "C-S"결합 형성의 결과로 두 분자의 연결 - 합성 효소
단백질 분자에서 아미노산 잔기는 소위 펩타이드 결합으로 연결됩니다. 이러한 사슬에 있는 아미노산 잔기의 완전한 서열을 단백질의 1차 구조라고 합니다. 다양한 단백질의 잔기 수는 몇 개에서 수천 개까지 다양합니다. mol을 갖는 작은 분자. 무게가 10,000달톤 미만인 것을 펩타이드라고 하고, 큰 것을 단백질이라고 합니다. 단백질은 일반적으로 산성 아미노산과 알칼리성 아미노산을 모두 포함하므로 단백질 분자는 양전하와 음전하를 모두 갖습니다. 음전하의 개수와 양전하의 개수가 같아지는 pH 값을 단백질의 등전점이라고 합니다.
일반적으로 단백질 사슬은 더 복잡한 구조로 접힙니다. C=O 그룹의 산소는 수소와 수소 결합을 형성할 수 있습니다. 그룹 N~H, 다른 아미노산에 위치합니다. 이러한 수소결합으로 인해 단백질의 2차 구조가 형성된다. 2차 구조의 유형 중 하나는 b-나선입니다. 그 안에서 C=O 그룹의 각 산소는 나선을 따라 4번째 NH 그룹의 수소와 결합됩니다. 나선의 한 바퀴당 3.6개의 아미노산 잔기가 있으며 나선 피치는 0.54 nm입니다.
많은 단백질에는 소위 말하는 단백질이 포함되어 있습니다. 폴리펩티드 사슬이 거의 완전히 펼쳐져 있는 b 구조 또는 b 층은 -CO- 및 -NH- 그룹을 갖는 개별 섹션이 동일한 사슬의 다른 섹션 또는 인접한 폴리펩티드 사슬과 수소 결합을 형성합니다.
b- 머리카락과 양모를 구성하는 단백질 케라틴은 나선형 구조를 가지고 있습니다. 가열하면 젖은 머리카락과 양모가 쉽게 늘어나다가 저절로 원래 상태로 돌아갑니다. 늘어 나면 b-나선의 수소 결합이 끊어졌다가 점차적으로 회복됩니다.
c-이 구조는 누에 애벌레가 분비하는 주요 실크 단백질인 피브로인의 특징입니다. 양모와 달리 실크는 거의 신장할 수 없습니다. β 구조는 길쭉한 폴리펩티드 사슬로 형성되며 공유 결합을 끊지 않고는 더 이상 늘리는 것이 거의 불가능합니다.
단백질 접힘은 일반적으로 2차 구조에 국한되지 않습니다. 소수성 아미노산 잔기는 단백질 분자 내부의 수성 환경으로부터 숨기려고 "찾습니다". 각각 음전하와 양전하를 띠는 산성 아미노산과 알칼리성 아미노산의 측기 사이에는 정전기적 상호작용이 가능합니다. 많은 아미노산 잔기가 서로 수소 결합을 형성할 수 있습니다. 마지막으로 SH 그룹을 포함하는 시스테인 아미노산 잔기는 서로 공유 -S-S- 결합을 형성할 수 있습니다.
이러한 모든 상호작용(소수성, 이온성, 수소 및 이황화물) 덕분에 단백질 사슬은 3차 구조라고 불리는 복잡한 공간 구성을 형성합니다.
많은 단백질의 소구체 구성에서 약 10-20,000달톤 크기의 개별 소형 영역을 구별할 수 있습니다. 이를 도메인이라고 합니다. 도메인 사이의 폴리펩타이드 사슬 부분은 매우 유연하므로 전체 구조는 1차 구조의 유연한 중간 부분에 의해 연결된 도메인의 상대적으로 단단한 구슬로 표시될 수 있습니다.
많은 단백질(올리고머라고 함)은 하나가 아닌 여러 개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 이들의 조합은 하위 단위라고 불리는 개별 사슬과 함께 단백질의 4차 구조를 형성합니다. 4차 구조는 3차 구조와 동일한 결합으로 유지됩니다. 단백질의 공간적 구성(즉, 3차 및 4차 구조)을 형태라고 합니다.
쌀. 4.
단백질 및 기타 생물학적 고분자의 공간 구조를 확립하는 주요 방법은 X선 회절 분석입니다. 최근 단백질 구조의 컴퓨터 모델링에 큰 진전이 이루어졌습니다.
단백질의 2차, 3차, 4차 구조를 생성하는 수소, 정전기 및 소수성 결합은 1차 구조를 형성하는 펩타이드 결합보다 강도가 약합니다. 가열하면 쉽게 파괴되며, 단백질은 기본 구조를 그대로 유지하지만 생물학적 기능을 수행할 수 없어 비활성화됩니다. 활성 상실과 함께 단백질의 자연적 형태가 파괴되는 과정을 변성이라고 합니다. 변성은 가열뿐만 아니라 2차 및 3차 구조의 결합을 방해하는 화학물질(예: 고농도에서 단백질 소구의 수소 결합을 파괴하는 요소)에 의해서도 발생합니다.
이황화물 -S-S 결합은 하나의 폴리펩티드 사슬 또는 다른 사슬의 다른 부분을 교차 연결하는 강력한 "클립"을 형성합니다. 예를 들어 이러한 결합은 케라틴에 존재하며 다양한 케라틴에는 머리카락과 양털 - 약간, 뿔, 포유류 발굽 및 거북 껍질 - 훨씬 더 많은 양의 교차 결합이 포함되어 있습니다.
단백질의 2차, 3차, 4차 구조는 1차 구조에 따라 결정됩니다. 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열에 따라 b-나선형 또는 b-구조 부분이 형성되며, 이는 특정 3차 구조에 자발적으로 "맞게" 되며, 일부 단백질의 경우 개별 사슬이 결합하여 하나의 구조를 형성하기도 합니다. 4차 구조.
단백질의 기본 구조를 변경하면 전체 형태가 극적으로 바뀔 수 있습니다. 헤모글로빈이 물에 약간 용해되고 적혈구가 낫 모양을 얻는 겸상 적혈구 빈혈이라는 심각한 유전병이 있습니다. 질병의 원인은 인간 헤모글로빈을 구성하는 574개의 아미노산 중 단 하나의 아미노산(정상인의 헤모글로빈 사슬 중 하나의 N 말단에서 6번째에 위치한 글루탐산이 발린으로 대체됨)입니다. 환자).
단백질 하위 단위가 4차 구조를 가진 복잡한 복합체로 자발적으로 결합하는 과정을 자기 조립이라고 합니다. 4차 구조를 가진 대부분의 단백질 복합체는 자가 조립에 의해 정확하게 형성됩니다.
1980년대에는 모든 단백질과 단백질 복합체가 자기조립에 의해 형성되는 것은 아니라는 사실이 밝혀졌습니다. 뉴클레오솜(DNA와 히스톤 단백질의 복합체), 박테리아 필리 및 일부 복잡한 효소 복합체와 같은 구조를 형성하기 위해 샤페론이라는 특수 도우미 단백질이 사용되는 것으로 나타났습니다. 샤페론은 결과 구조의 일부가 아니며 구조 형성에만 도움이 됩니다.
샤페론은 복잡한 복합체를 구성하는 역할을 할 뿐만 아니라 어떤 경우에는 하나의 폴리펩티드 사슬을 올바르게 접는 데 도움을 줍니다. 따라서 고온에 노출되면 소위 세포의 수가 급격히 증가합니다. 열 충격 단백질. 그들은 부분적으로 변성된 세포 단백질에 결합하여 자연적인 형태를 복원합니다.
오랫동안 단백질은 주어진 조건 하에서 단 하나의 안정적인 형태만을 가질 수 있다고 믿어졌으나 최근에는 이 가정이 수정되어야 했습니다. 이러한 재검토의 이유는 소위 병원체의 발견이었습니다. 느린 신경학적 감염. 이러한 감염은 다음에서 발생합니다. 다른 유형포유류. 여기에는 양 질병 "스크래피", 인간 질병 "쿠루"("웃는 죽음") 및 최근에 화제를 모으고 있는 "광견병 소"가 포함됩니다. 그들은 공통점이 많습니다.
중추에 심한 손상이 있는 것이 특징입니다. 신경계. 따라서 쿠루를 앓고 있는 사람들은 질병의 초기 단계에서 정서적 불안정(대다수는 이유 없이 자주 웃지만 일부는 우울하거나 의욕이 없는 공격성 상태에 있음)과 움직임 조정에 있어서 경미한 장애를 경험합니다. 후기 단계에서 환자는 더 이상 움직일 수 없을 뿐만 아니라 도움 없이 앉거나 식사할 수도 없습니다.
감염은 대개 음식을 통해 발생합니다(때때로 혈액을 통해). 이 질병은 동물에게 아픈 사람의 뼈로 만든 뼛가루를 먹인 후 발생했습니다. 쿠루(Kuru)는 죽은 친척의 뇌를 먹음으로써 전염되는 파푸아 식인종의 질병입니다(이 경우 서로 먹는 것은 요리라기보다 예배의 한 분야에 더 가깝습니다. 이는 중요한 의식적 의미를 갖습니다).
이 모든 질병은 잠복기가 매우 길고 천천히 진행됩니다. 환자의 뇌에는 불용성 단백질 복합체의 침착이 나타납니다. 불용성 단백질 필라멘트는 세포외 물질뿐만 아니라 뉴런 내부에 위치한 소포에서도 발견됩니다. 뇌의 일부 부분, 특히 소뇌에서 뉴런이 파괴됩니다.
오랫동안 이러한 질병의 원인 물질의 성질은 미스터리로 남아 있었으며 80년대 초반에야 이러한 병원체가 분자량이 약 30,000달톤인 특수 단백질이라는 것이 확인되었습니다. 지금까지 과학에 알려지지 않은 이러한 물체를 프리온이라고 합니다.
프리온 단백질은 숙주 유기체의 DNA에 코딩되어 있는 것으로 밝혀졌습니다. 건강한 신체의 단백질은 감염성 프리온 입자의 단백질과 동일한 아미노산 서열을 포함하지만 어떠한 병리학적 증상도 일으키지 않습니다. 프리온 단백질의 기능은 아직 알려져 있지 않습니다. 유전 공학자들이 이 단백질의 유전자를 인위적으로 차단한 쥐는 중추 신경계 기능에 약간의 이상(학습 악화, 수면 장애)이 있었지만 매우 정상적으로 발달했습니다. 건강한 신체에서 이 단백질은 많은 기관, 특히 뇌의 세포 표면에서 발견됩니다.
감염성 입자에 있는 프리온 단백질은 정상 세포와 다른 구조를 갖고 있는 것으로 밝혀졌습니다. 이는 베타 구조 영역을 포함하고 소화 효소에 의한 소화에 대한 저항성이 높으며 불용성 응집체를 형성하는 능력이 있습니다(분명히 뇌에 이러한 응집체의 침착은 신경병리학 발달의 원인입니다).
가장 흥미로운 점은 세포가 "병원성" 단백질과 접촉하게 되면 이 단백질의 "정상" 형태가 "병원성" 형태로 변한다는 것입니다. "병원성" 단백질은 "정상" 단백질의 공간 구조를 스스로 "조각"하는 것으로 밝혀졌습니다. 이는 매트릭스처럼 접힘을 지시하여 "병원성" 형태로 점점 더 많은 분자가 나타나게 하고 궁극적으로 유기체를 죽게 만듭니다.
이것이 정확히 어떻게 일어나는지는 아직 알려지지 않았습니다. 시험관에 정상 형태와 감염성 프리온 단백질을 혼합하면 새로운 감염성 분자가 형성되지 않습니다. 분명히, 살아있는 세포에는 프리온 단백질이 더러운 일을 할 수 있도록 돕는 일종의 도우미 분자(아마도 샤페론)가 있습니다.
불용성 단백질 복합체의 침착은 다른 난치성 신경 질환을 유발할 수도 있습니다. 알츠하이머병은 전염성이 없습니다. 이는 유전적 소인이 있는 사람의 노년기에 발생합니다. 환자는 기억력 저하, 지능 저하, 치매를 경험하며 궁극적으로는 정신 기능의 완전한 상실을 경험합니다. 질병이 발생하는 이유는 소위 뇌에 침착되기 때문입니다. 아밀로이드 플라크. 그들은 불용성 단백질인 아밀로이드-β로 구성됩니다. 이는 모든 건강한 사람에게서 발견되는 정상적인 단백질인 아밀로이드 전구체 단백질의 단편입니다. 환자에서는 분해되어 불용성 아밀로이드 펩타이드를 형성합니다.
다양한 유전자의 돌연변이가 알츠하이머병 발병을 유발합니다. 당연히 이는 아밀로이드 전구체 단백질 유전자의 돌연변이로 인해 발생합니다. 변경된 전구체는 절단 후 불용성 베타-아밀로이드를 형성하여 플라크를 형성하고 뇌 세포를 파괴합니다. 그러나 이 질병은 아밀로이드 전구체 단백질을 절단하는 프로테아제의 활성을 조절하는 단백질 유전자에 돌연변이가 있을 때도 발생합니다. 이 경우 질병이 어떻게 발생하는지 완전히 명확하지 않습니다. 아마도 정상적인 전구체 단백질이 잘못된 위치에서 절단되어 생성된 펩타이드가 침전될 수 있습니다.
알츠하이머병은 다운증후군 환자에게서 매우 초기에 발생합니다. 다운증후군 환자는 모든 사람처럼 21번 염색체의 사본이 2개가 아니라 3개입니다. 다운증후군 환자는 특징적인 외모와 치매 증상을 보입니다. 사실 아밀로이드 전구체 단백질 유전자는 염색체 21에 위치하며 유전자 양이 증가하면 단백질 양이 증가하고 전구체 단백질이 과도하면 불용성 베타 아밀로이드가 축적됩니다.
단백질은 종종 다른 분자와 결합합니다. 따라서 순환계에서 산소를 운반하는 헤모글로빈은 단백질 부분인 글로빈과 비단백질 부분인 헴으로 구성됩니다. Fe2+ 이온은 헴의 일부입니다. 글로빈은 4개의 폴리펩타이드 사슬로 구성됩니다. 철과 함께 헴이 존재하기 때문에 헤모글로빈은 벤지딘과 같은 과산화수소로 다양한 유기 물질의 산화를 촉매합니다. 이전에는 벤지딘 테스트라고 불리는 이 반응이 법의학에서 혈액의 흔적을 탐지하는 데 사용되었습니다.
일부 단백질은 화학적으로 탄수화물과 연결되어 있으며 당단백질이라고 합니다. 동물 세포에서 분비되는 많은 단백질은 당단백질입니다. 예를 들어 이전 섹션에서 알려진 트랜스페린과 면역글로불린이 있습니다. 그러나 젤라틴은 분비된 콜라겐 단백질의 가수분해 산물이지만 실제로 부착된 탄수화물을 포함하지 않습니다. 세포 내부에서는 당단백질이 훨씬 덜 일반적입니다.
실험실 실습에서는 단백질 농도를 결정하기 위해 다양한 방법이 사용됩니다. 가장 간단한 방법은 2가 구리염의 알칼리성 용액인 뷰렛 시약을 사용합니다. 알칼리성 환경에서 단백질 분자의 일부 펩타이드 결합은 에놀 형태로 변환되어 2가 구리와 붉은색 복합체를 형성합니다. 또 다른 일반적인 단백질 반응은 Bradford 염색입니다. 반응 중에 특수 염료 분자가 단백질 소구에 결합하여 색상이 급격히 변합니다. 용액은 옅은 갈색에서 밝은 파란색으로 변합니다. 이 염료("쿠마시 브라이트 블루")는 이전에 양모를 염색하는 데 사용되었습니다(우리가 알고 있듯이 양모는 단백질 케라틴으로 구성되어 있음). 마지막으로, 단백질의 농도를 결정하기 위해 280 nm 파장의 자외선을 흡수하는 능력을 사용할 수 있습니다(방향족 아미노산인 페닐알라닌, 티로신 및 트립토판이 이를 흡수함). 용액이 이러한 자외선을 더 많이 흡수할수록 더 많은 단백질을 함유하게 됩니다.
다람쥐- 분자량이 큰 천연 폴리펩티드. 그들은 모든 살아있는 유기체의 일부이며 다양한 생물학적 기능을 수행합니다.
단백질 구조.
단백질은 4가지 수준의 구조를 가지고 있습니다.
- 단백질 1차 구조- 공간에서 접힌 폴리펩티드 사슬의 아미노산의 선형 서열:
- 단백질 2차 구조- 폴리펩티드 사슬의 형태 사이의 수소 결합으로 인해 공간에서 비틀림 NH그리고 콜로라도그룹으로. 2가지 설치 방법이 있습니다: α -나선형 및 β - 구조.
- 단백질 3차 구조소용돌이를 입체적으로 표현한 것입니다. α -나선형 또는 β -공간의 구조:
이 구조는 시스테인 잔기 사이의 -S-S- 이황화물 다리에 의해 형성됩니다. 반대로 하전된 이온은 이러한 구조의 형성에 참여합니다.
- 단백질 4차 구조서로 다른 폴리펩티드 사슬 사이의 상호 작용으로 인해 형성됩니다.
단백질 합성.
합성은 첫 번째 아미노산이 고분자 담체에 고정되고 새로운 아미노산이 순차적으로 추가되는 고체상 방법을 기반으로 합니다. 그런 다음 중합체는 폴리펩티드 사슬에서 분리됩니다.
단백질의 물리적 특성.
단백질의 물리적 특성은 구조에 따라 결정되므로 단백질은 다음과 같이 구분됩니다. 구형의(물에 용해됨) 및 원섬유의(물에 불용성).
단백질의 화학적 성질.
1. 단백질 변성(1차 구조를 유지하면서 2차 및 3차 구조가 파괴됨) 변성의 예로는 달걀을 삶을 때 달걀 흰자가 응고되는 현상이 있습니다.
2. 단백질 가수분해- 아미노산 형성과 함께 산성 또는 알칼리성 용액에서 1차 구조의 비가역적 파괴. 이 방법으로 단백질의 정량적 구성을 확립할 수 있습니다.
3. 정성적 반응:
뷰레 반응- 알칼리성 용액에서 펩타이드 결합과 구리(II) 염의 상호 작용. 반응이 끝나면 용액이 보라색으로 변합니다.
크산토단백질 반응- 질산과 반응하면 노란색을 나타낸다.
단백질의 생물학적 중요성.
1. 단백질은 건축 자재이며 근육, 뼈 및 조직이 단백질로 만들어집니다.
2. 단백질 - 수용체. 그들은 환경의 이웃 세포에서 오는 신호를 전송하고 인식합니다.
3. 단백질은 신체의 면역체계에 중요한 역할을 합니다.
4. 단백질은 수송 기능을 수행하고 분자나 이온을 합성 또는 축적 장소로 수송합니다. (헤모글로빈은 조직에 산소를 운반합니다.)
5. 단백질 - 촉매 - 효소. 이는 반응 속도를 수백만 배로 높이는 매우 강력한 선택적 촉매입니다.
체내에서 합성되지 않는 아미노산이 많이 있습니다. 바꾸어 놓을 수 없는, 그들은 티신, 페닐알라닌, 메티닌, 발린, 류신, 트립토판, 이소류신, 트레오닌과 같은 음식에서만 얻습니다.
단백질은 단량체가 아미노산인 생체고분자이다.
아미노산동일한 탄소 원자에 결합된 카르복실기(-COOH)와 아민기(-NH 2)를 포함하는 저분자량 유기 화합물입니다. 각 아미노산에 특정 특성을 부여하는 라디칼인 탄소 원자에 측쇄가 부착됩니다.
대부분의 아미노산에는 하나의 카르복실기와 하나의 아미노기가 있습니다. 이 아미노산을 아미노산이라고 합니다. 중립적. 그러나 또한 기본 아미노산- 하나 이상의 아미노 그룹과 산성 그룹이 있음 아미노산- 하나 이상의 카르복실기가 있는 경우.
살아있는 유기체에서 발견되는 아미노산은 약 200개로 알려져 있지만, 그 중 단백질에서 발견되는 아미노산은 20개에 불과합니다. 이들은 소위 기초적인또는 단백질 생성아미노산.
라디칼에 따라 염기성 아미노산은 3가지 그룹으로 나뉩니다.
- 비극성(알라닌, 메티오닌, 발린, 프롤린, 류신, 이소류신, 트립토판, 페닐알라닌);
- 극성 비하전(아스파라긴, 글루타민, 세린, 글리신, 티로신, 트레오닌, 시스테인);
- 충전됨(아르기닌, 히스티딘, 라이신 - 양성, 아스파르트산 및 글루탐산 - 음성).
아미노산 측쇄(라디칼)는 소수성 또는 친수성일 수 있으며 단백질에 해당 특성을 부여합니다.
식물에서 모든 필수 아미노산은 광합성의 1차 산물로부터 합성됩니다. 인간과 동물은 다수의 단백질 생성 아미노산을 합성할 수 없으며 이를 반드시 체내에서 섭취해야 합니다. 완성된 형태음식과 함께. 이러한 아미노산을 아미노산이라고 합니다. 바꾸어 놓을 수 없는. 여기에는 라이신, 발린, 류신, 이소류신, 트레오닌, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌이 포함됩니다. 아르기닌과 히스티딘은 어린이에게 필수적입니다.
용액에서 아미노산은 산과 염기 모두로 작용할 수 있습니다. 즉, 양쪽성 화합물입니다. 카르복실기(-COOH)는 양성자를 내주며 산의 역할을 하고, 아미노기(-NH2)는 양성자를 받아 염기의 성질을 나타낸다.
한 아미노산의 아미노기는 다른 아미노산의 카르복실기와 반응할 수 있습니다. 생성된 분자는 디펩티드, 탄소와 질소 원자 사이의 결합을 펩타이드 결합이라고 합니다.
디펩티드 분자의 한쪽 끝에는 유리 아미노기가 있고, 다른 쪽에는 유리 카르복실기가 있습니다. 덕분에 디펩티드는 다른 아미노산을 자신에게 부착하여 올리고펩티드를 형성할 수 있습니다. 이런 식으로 많은 아미노산(10개 이상)이 결합되면 폴리펩티드.
펩타이드는 신체에서 중요한 역할을 합니다. 많은 알리고펩타이드는 호르몬입니다. 이들은 옥시토신, 바소프레신, 갑상선 자극 호르몬 방출 호르몬, 갑상선 자극 호르몬 등입니다. 올리고펩티드에는 통증 완화 기능을 수행하는 브라디키딘(진통 펩티드)과 일부 아편제(인간의 "천연 약물")도 포함됩니다. 약물을 복용하면 신체의 아편계 시스템이 파괴되므로 약물을 복용하지 않은 약물 중독자는 심한 통증, 즉 일반적으로 아편제를 사용하면 완화되는 "금단"을 경험합니다.
올리고펩타이드에는 일부 항생제(예: 그라미시딘 S)가 포함되어 있습니다.
많은 호르몬(인슐린, 부신피질 자극 호르몬 등), 항생제(예: 그라미시딘 A), 독소(예: 디프테리아 독소)가 폴리펩티드입니다.
단백질은 분자량이 10,000이 넘는 폴리펩티드로, 그 분자는 50개에서 수천 개의 아미노산을 포함합니다.
각 단백질은 특정 환경에서 고유한 특별한 공간 구조를 가지고 있습니다. 공간(3차원) 구조를 특성화할 때 단백질 분자 구성의 네 가지 수준이 구별됩니다.
기본 구조- 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열. 1차 구조는 각 단백질마다 다르며 유전 정보에 따라 결정됩니다. 단백질을 암호화하는 DNA 분자 부분의 뉴클레오티드 서열에 따라 달라집니다. 단백질의 모든 특성과 기능은 기본 구조에 따라 달라집니다. 단백질 분자에서 하나의 아미노산을 대체하거나 배열을 변경하면 일반적으로 단백질 기능의 변화가 수반됩니다. 단백질에는 20가지 유형의 아미노산이 포함되어 있으므로 성 및 펩타이드 사슬의 조합에 대한 옵션의 수는 정말 무한합니다. 엄청난 양살아있는 세포에 있는 단백질의 종류.
살아있는 세포에서 단백질 분자 또는 그 개별 부분은 길쭉한 사슬이 아니지만 확장 된 스프링을 연상시키는 나선형으로 꼬이거나 (소위 α 나선) 접힌 층 (β 층)으로 접혀 있습니다. 2차 구조하나의 폴리펩티드 사슬(나선형 구성) 내에서 또는 두 개의 폴리펩티드 사슬(접힌 층) 사이에 두 개의 펩티드 결합의 -CO-와 -NH 2 -기 사이의 수소 결합 형성의 결과로 발생합니다.
케라틴 단백질은 완전한 α-나선형 구조를 가지고 있습니다. 머리카락, 털, 손톱, 발톱, 부리, 깃털 및 뿔의 구조적 단백질입니다. 나선형 2차 구조는 케라틴 외에도 미오신, 피브리노겐 및 콜라겐과 같은 원섬유형(실 모양) 단백질의 특징입니다.
대부분의 단백질에서 폴리펩티드 사슬의 나선형 부분과 비나선형 부분은 3차원 구형 형태, 즉 소구체(구상 단백질의 특징)로 접힙니다. 특정 구성의 소구체는 다음과 같습니다. 3차 구조다람쥐. 3차 구조는 이온 결합, 수소 결합, 공유 이황화 결합(시스테인을 구성하는 황 원자 사이에 형성됨) 및 소수성 상호작용에 의해 안정화됩니다. 3차 구조의 출현에서 가장 중요한 것은 소수성 상호작용입니다. 이 경우 단백질은 소수성 측쇄가 분자 내부에 숨겨지는 방식으로 접힙니다. 즉, 물과의 접촉으로부터 보호되고 반대로 친수성 측쇄는 외부에 노출됩니다.
특히 복잡한 구조를 가진 많은 단백질은 소수성 상호작용과 수소 및 이온 결합의 도움으로 분자 내에서 서로 결합된 여러 개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 4차 구조. 이 구조는 예를 들어 구형 단백질 헤모글로빈에서 발견됩니다. 그 분자는 3차 구조에 위치한 4개의 개별 폴리펩티드 하위 단위(프로토머)와 비단백질 부분인 헴으로 구성됩니다. 이러한 구조에서만 헤모글로빈이 운반 기능을 수행할 수 있습니다.
다양한 화학적, 물리적 요인(알코올, 아세톤, 산, 알칼리로 처리, 높은 온도, 조사, 고압등) 수소와 이온 결합의 파열로 인해 단백질의 3차 및 4차 구조에 변화가 있습니다. 단백질의 고유(천연) 구조를 파괴하는 과정을 다음과 같이 부릅니다. 변성. 이 경우 단백질 용해도 감소, 분자의 모양과 크기 변화, 효소 활성 상실 등이 나타납니다. 변성 과정은 때때로 가역적입니다. 즉, 정상적인 환경 조건으로의 복귀는 다음을 동반할 수 있습니다. 단백질의 자연 구조의 자발적인 복원. 이 과정을 재생. 단백질 거대분자의 구조와 기능의 모든 특징은 기본 구조에 의해 결정됩니다.
에 의해 화학적 구성 요소단순 단백질과 복합 단백질을 구별합니다. 에게 단순한아미노산만으로 구성된 단백질을 포함하며, 복잡한- 단백질 부분과 비단백질 부분(전립선) 함유 - 금속 이온, 탄수화물, 지질 등 단순 단백질은 혈청 알부민, 면역글로불린(항체), 피브린, 일부 효소(트립신) 등입니다. 복합 단백질은 모두 단백지질입니다. 당단백질, 헤모글로빈, 대부분의 효소 등
단백질의 기능
구조적. 단백질은 세포막과 세포 소기관의 일부입니다. 고등동물의 혈관벽, 연골, 힘줄, 머리카락, 손톱, 발톱은 주로 단백질로 구성되어 있습니다.
촉매(효소). 효소 단백질은 모든 신체의 흐름을 촉매합니다. 화학 반응유기체에서. 소화관의 영양소 분해, 광합성 중 탄소 고정, 매트릭스 합성 반응 등을 보장합니다.
수송. 단백질은 다양한 물질을 부착하고 운반할 수 있습니다. 혈액 알부민이 운반됩니다. 지방산, 글로불린 - 금속 이온 및 호르몬. 헤모글로빈은 산소와 이산화탄소를 운반합니다.
원형질막을 구성하는 단백질 분자는 세포 안팎으로 물질을 운반하는 데 참여합니다.
보호. 이는 신체의 면역 방어를 제공하는 혈액 내 면역글로불린(항체)에 의해 수행됩니다. 피브리노겐과 트롬빈은 혈액 응고에 관여하고 출혈을 예방합니다.
수축성. 이는 근육과 세포 내부에서 액틴과 미오신 단백질의 필라멘트가 서로 상대적으로 이동함으로써 보장됩니다. 튜불린 단백질로 만들어진 미세소관의 미끄러짐은 섬모와 편모의 움직임을 설명합니다.
규제. 많은 호르몬은 올리고펩티드 또는 단백질입니다(예: 인슐린, 글루카곤, 부신피질 자극 호르몬 등).
수용체. 일부 단백질이 내장되어 있습니다. 세포막, 외부 환경의 작용에 따라 구조를 변경할 수 있습니다. 이것이 외부 환경으로부터 신호를 수신하고 정보가 셀 안으로 전달되는 방식입니다. 예를 들면 다음과 같습니다. 피토크롬- 식물의 광주기 반응을 조절하는 감광성 단백질, 옵신 - 요소 로돕신, 망막 세포에서 발견되는 색소.