Protektif

Kontraktif

Menyimpan

Mengangkut

Reseptor

hormonal

Enzimatik

Struktural

Fungsi protein

PROTEIN.

Definisi F. Engels “Hidup adalah cara keberadaan tubuh protein” masih, setelah hampir satu setengah abad, tidak kehilangan kebenaran dan relevansinya.

Protein terletak pada akar struktur organisme apa pun dan semua reaksi kehidupan yang terjadi di dalamnya. Setiap gangguan pada protein ini menyebabkan perubahan pada kesejahteraan dan kesehatan kita. Kebutuhan untuk mempelajari struktur, sifat dan jenis protein terletak pada keanekaragaman fungsinya.

Protein membentuk substansi jaringan ikat - kolagen, elastin, keratin, proteoglikan. Terlibat langsung dalam konstruksi membran dan sitoskeleton (protein integral, semi-integral dan permukaan) – spektrin(permukaan, protein utama sitoskeleton eritrosit), glikoforin(integral, memperbaiki spektrin di permukaan), Fungsi ini mencakup partisipasi dalam penciptaan organel - ribosom.

Semua enzim adalah protein. Tetapi pada saat yang sama, terdapat bukti eksperimental keberadaan ribozim, ᴛ.ᴇ. asam ribonukleat dengan aktivitas katalitik.

Hormon mengatur dan mengoordinasikan metabolisme di berbagai sel tubuh. Beberapa di antaranya adalah protein, misalnya, insulin Dan glukagon.

Fungsi ini terdiri dari pengikatan selektif hormon, zat aktif biologis dan mediator pada permukaan membran atau di dalam sel.

Hanya protein yang mengangkut zat dalam darah, Misalnya, lipoprotein(perpindahan lemak) hemoglobin(transportasi oksigen), transferin(transportasi besi) atau melalui membran - Na + ,K + -ATPase(berlawanan dengan transpor transmembran ion natrium dan kalium), Ca 2+ -ATPase(memompa ion kalsium keluar sel).

Contoh depot protein adalah produksi dan akumulasi di dalam telur albumin telur. Hewan dan manusia tidak memiliki gudang khusus seperti itu, tetapi selama puasa berkepanjangan, protein digunakan otot, organ limfoid, jaringan epitel Dan hati.

Ada sejumlah protein intraseluler yang dirancang untuk mengubah bentuk sel dan pergerakan sel itu sendiri atau organelnya ( tubulin, aktin, miosin).

Memiliki fungsi perlindungan terhadap infeksi imunoglobulin darah, kerusakan jaringan - protein koagulasi darah. Proteoglikan memberikan perlindungan mekanis dan dukungan pada sel.

Protein adalah rangkaian asam amino yang dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida.

Sangat mudah untuk membayangkan bahwa jumlah asam amino harus berbeda: dari minimal dua hingga nilai yang masuk akal. Para ahli biokimia sepakat bahwa jika jumlah asam amino tidak melebihi 10, maka senyawa seperti itu biasa disebut peptida; jika dari 10 hingga 40 asam amino – polipeptida, jika lebih dari 40 asam amino – protein.

Molekul protein linier yang dibentuk dengan menggabungkan asam amino menjadi suatu rantai adalah struktur primer. Secara kiasan, ini dapat dibandingkan dengan seutas benang biasa yang digantungkan hingga beberapa ratus manik-manik dengan dua puluh warna berbeda (sesuai dengan jumlah asam amino).

Urutan dan rasio asam amino dalam struktur primer menentukan perilaku molekul selanjutnya: kemampuannya untuk membengkokkan, melipat, dan membentuk ikatan tertentu di dalam dirinya. Bentuk molekul yang tercipta selama koagulasi dapat berubah secara berurutan sekunder, tersier Dan tingkat kuaterner organisasi.

Representasi skematis dari urutan pelipatan protein menjadi struktur kuaterner

Di tingkat struktur sekunder“manik-manik” protein mampu dilipat menjadi spiral(seperti pegas pintu) dan bentuknya lapisan terlipat, ketika “manik-manik” itu diletakkan seperti ular dan bagian jauh dari manik-manik itu berada di dekatnya.

Pelipatan protein ke dalam struktur sekunder dengan lancar berlanjut ke pembentukan struktur tersier. Ini adalah butiran individu di mana protein dikemas secara kompak, dalam bentuk bola tiga dimensi.

Beberapa butiran protein ada dan menjalankan fungsinya tidak secara individu, tetapi dalam kelompok yang terdiri dari dua, tiga atau lebih. Kelompok seperti itu terbentuk struktur kuaterner tupai.

Kombinasi asam amino melalui ikatan peptida menciptakan rantai polipeptida linier, yang biasa disebut struktur protein primer.

Bagian dari rantai protein sepanjang 6 asam amino (Ser-Cys-Tyr-Lei-Glu-Ala) (ikatan peptida disorot dengan warna kuning, asam amino dibingkai dengan warna merah)

Struktur primer protein, ᴛ.ᴇ. urutan asam amino di dalamnya diprogram oleh urutan nukleotida dalam DNA. Hilangnya, penyisipan, atau penggantian nukleotida dalam DNA menyebabkan perubahan komposisi asam amino dan, akibatnya, struktur protein yang disintesis.

Jika perubahan urutan asam amino tidak mematikan, tetapi adaptif atau setidaknya netral, maka protein baru tersebut dapat diwariskan dan tetap berada dalam populasi. Akibatnya, muncul protein baru dengan fungsi serupa. Fenomena ini biasa disebut polimorfisme protein.

Misalnya, pada anemia sel sabit, posisi keenam rantai hemoglobin β digantikan asam glutamat pada valin. Hal ini menyebabkan sintesis hemoglobin S ( HbS) adalah hemoglobin yang berpolimerisasi dalam bentuk deoksi dan membentuk kristal. Akibatnya sel darah merah berubah bentuk, berbentuk sabit (pisang), kehilangan elastisitasnya dan hancur saat melewati kapiler. Hal ini pada akhirnya menyebabkan penurunan oksigenasi jaringan dan nekrosis.

Urutan dan rasio asam amino dalam struktur primer menentukan pembentukannya sekunder, tersier Dan kuaterner struktur.

Struktur sekunder protein- ϶ᴛᴏ suatu metode meletakkan rantai polipeptida menjadi struktur yang lebih kompak, di mana terjadi interaksi gugus peptida dengan pembentukan ikatan hidrogen di antara mereka. Pembentukan struktur sekunder disebabkan oleh keinginan peptida untuk mengadopsi konformasi dengan jumlah ikatan terbesar antar kelompok peptida. Jenis struktur sekunder bergantung pada stabilitas ikatan peptida, mobilitas ikatan antara atom karbon pusat dan karbon gugus peptida, dan ukuran radikal asam amino.

Semua ini, ditambah dengan urutan asam amino, selanjutnya akan menghasilkan konfigurasi protein yang ditentukan secara ketat.

Ada dua opsi yang memungkinkan untuk struktur sekunder: α-heliks(struktur α) dan lapisan lipit β(struktur β). Biasanya, kedua struktur terdapat dalam protein yang sama, tetapi dalam proporsi yang berbeda. Pada protein globular, α-heliks mendominasi, pada protein fibrilar, struktur β mendominasi.

Struktur sekunder terbentuk hanya dengan partisipasi ikatan hidrogen antara gugus peptida: atom oksigen dari satu gugus bereaksi dengan atom hidrogen gugus kedua, pada saat yang sama oksigen dari gugus peptida kedua berikatan dengan hidrogen gugus ketiga, dan seterusnya.

Struktur molekul protein.

Zat organik. Tupai

Zat organik.

TENTANG Senyawa organik rata-rata membentuk 20–30% massa sel organisme hidup. Ini termasuk polimer biologis – protein, asam nukleat dan polisakarida, serta lemak dan sejumlah zat organik dengan berat molekul rendah- asam amino, gula sederhana, nukleotida, dll. Polimer adalah molekul kompleks bercabang atau linier yang terurai menjadi monomer setelah hidrolisis. Jika suatu polimer terdiri dari satu jenis monomer, maka polimer tersebut disebut homopolimer, jika komposisi molekul polimer mencakup berbagai monomer, maka ini heteropolimer. Jika sekelompok monomer berbeda dalam molekul polimer diulang (A, B, C, A, B, C, A, B, C) - ini adalah heteropolimer biasa, jika tidak ada pengulangan kelompok monomer tertentu – heteropolimer tidak beraturan.

Tupai.

Dari zat organik sel, protein menempati urutan pertama dalam hal kuantitas dan kepentingan. Tupai, atau protein(dari bahasa Yunani protos – pertama, utama) – heteropolimer dengan berat molekul tinggi, zat organik yang terurai melalui hidrolisis menjadi asam amino. Pentingnya protein begitu besar sehingga informasi tentang protein termasuk dalam dua definisi paling populer tentang Kehidupan: “Hidup adalah cara keberadaan tubuh protein, yang intinya adalah pertukaran zat secara konstan dengan alam eksternal di sekitarnya. , dan dengan terhentinya metabolisme ini, kehidupan pun terhenti, yang menyebabkan penguraian protein” (F. Engels). “Tubuh hidup yang ada di Bumi adalah sistem terbuka, mengatur dirinya sendiri, dan mereproduksi dirinya sendiri, dibangun dari biopolimer - protein dan asam nukleat” (M.V. Volkenshtein).

Protein sederhana (hanya terdiri dari asam amino) meliputi karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen dan belerang. Beberapa protein (protein kompleks) membentuk kompleks dengan molekul lain yang mengandung fosfor, besi, seng dan tembaga - ini adalah protein kompleks yang mengandung, selain asam amino, juga non-protein - kelompok prostetik. Itu dapat diwakili oleh ion logam ( metalloprotein- hemoglobin), karbohidrat ( glikoprotein), lemak ( lipoprotein), asam nukleat ( nukleoprotein).

Protein punya berat molekul yang besar: Salah satu protein - globulin susu - memiliki berat molekul 42000. Rumusnya adalah C 1864 H 3012 O 576 N 468 S 21. Ada protein yang berat molekulnya 10 bahkan 100 kali lebih besar. Sebagai perbandingan: berat molekul alkohol adalah 46. asam asetat– 60, benzena – 78.

Protein adalah heteropolimer tidak beraturan, yang monomernya adalah asam α-amino. Lebih dari 170 asam amino berbeda telah ditemukan dalam sel dan jaringan, namun hanya 20 yang ditemukan dalam protein. asam α-amino. Tergantung pada apakah asam amino dapat disintesis di dalam tubuh, ada: asam amino nonesensial– sepuluh asam amino disintesis dalam tubuh dan asam amino esensial– asam amino yang tidak disintesis di dalam tubuh. Asam amino esensial harus disuplai ke tubuh melalui makanan.

Tergantung pada komposisi asam aminonya, protein sudah lengkap, jika mengandung seluruh rangkaian asam amino esensial dan cacat, jika beberapa asam amino esensial hilang dalam komposisinya.

Rumus umum asam amino ditunjukkan pada gambar. Semua α -asam amino di α Atom -karbon mengandung atom hidrogen, gugus karboksil (-COOH) dan gugus amino (-NH 2). Molekul lainnya diwakili oleh radikal.

Gugus amino dengan mudah mengikat ion hidrogen, mis. menunjukkan sifat-sifat dasar. Gugus karboksil dengan mudah melepaskan ion hidrogen dan menunjukkan sifat asam. Asam amino adalah amfoter senyawa, karena dalam larutan mereka dapat bertindak sebagai asam dan basa. Dalam larutan air, asam amino ada dalam bentuk ionik yang berbeda. Hal ini tergantung pada pH larutan dan apakah asam amino tersebut netral, asam atau basa.

Beras. 256. Pembentukan dipeptida.

Tergantung pada jumlah gugus amino dan gugus karboksil yang termasuk dalam komposisi asam amino, asam amino netral dibedakan, yang memiliki satu gugus karboksil dan satu gugus amino, asam amino basa, yang memiliki satu gugus amino lagi dalam radikal, dan asam amino. asam, yang memiliki satu gugus karboksil lagi dalam radikal.

Peptida– zat organik yang terdiri dari sejumlah kecil residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Pembentukan peptida terjadi sebagai akibat dari reaksi kondensasi asam amino (Gbr.).

Ketika gugus amino dari satu asam amino berinteraksi dengan gugus karboksil asam amino lainnya, terjadi ikatan kovalen nitrogen-karbon di antara keduanya, yang disebut peptida. Tergantung pada jumlah residu asam amino yang termasuk dalam peptida, dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, dll dibedakan. Pembentukan ikatan peptida dapat terjadi berkali-kali. Hal ini mengarah pada pembentukan polipeptida. Jika suatu polipeptida terdiri dari sejumlah besar residu asam amino, maka ia disebut protein. Di salah satu ujung molekul terdapat gugus amino bebas (disebut ujung-N), dan di ujung lainnya terdapat gugus karboksil bebas (disebut ujung-C).

Struktur molekul protein.

Kinerja fungsi spesifik tertentu oleh protein bergantung pada konfigurasi spasial molekulnya; selain itu, secara energetik tidak menguntungkan bagi sel untuk menyimpan protein dalam bentuk terbuka, dalam bentuk rantai, oleh karena itu rantai polipeptida mengalami pelipatan, memperoleh a struktur tiga dimensi tertentu, atau konformasi. Ada 4 tingkat organisasi spasial protein.

Struktur primer protein - urutan susunan residu asam amino dalam rantai polipeptida yang menyusun molekul protein. Ikatan antar asam amino merupakan ikatan peptida.

Jika suatu molekul protein hanya terdiri dari 10 residu asam amino, maka jumlahnya secara teoritis pilihan yang memungkinkan molekul protein berbeda dalam urutan pergantian asam amino - 20 10. Protein, yang diisolasi dari organisme hidup, dibentuk oleh ratusan bahkan ribuan residu asam amino.

Sekitar sepuluh ribu protein berbeda telah ditemukan di dalam tubuh manusia, yang berbeda satu sama lain dan dari protein organisme lain.

Struktur utama molekul proteinlah yang menentukan sifat molekul protein dan konfigurasi spasialnya. Penggantian hanya satu asam amino dengan asam amino lain dalam rantai polipeptida menyebabkan perubahan sifat dan fungsi protein. Misalnya, mengganti asam amino glutamin keenam dalam subunit b hemoglobin dengan valin mengarah pada fakta bahwa molekul hemoglobin secara keseluruhan tidak dapat menjalankan fungsi utamanya - transportasi oksigen (dalam kasus seperti itu, seseorang mengembangkan penyakit - sel sabit anemia).

Protein pertama yang urutan asam aminonya diidentifikasi adalah hormon insulin. Penelitian dilakukan di Universitas Cambridge oleh F. Sanger dari tahun 1944 hingga 1954. Ditemukan bahwa molekul insulin terdiri dari dua rantai polipeptida (21 dan 30 residu asam amino) yang diikat berdekatan oleh jembatan disulfida. Atas kerja kerasnya, F. Sanger dianugerahi Hadiah Nobel.

Struktur sekunder– memerintahkan pelipatan rantai polipeptida menjadi α-heliks(tampak seperti pegas yang memanjang) dan Struktur β (lapisan terlipat). DI DALAM α- spiral kelompok NH residu asam amino ini berinteraksi dengan kelompok CO sisa keempat darinya. Hampir semua gugus “CO-” dan “NH” mengambil bagian dalam pembentukan ikatan hidrogen. Mereka lebih lemah dari peptida, namun, diulang berkali-kali, memberikan stabilitas dan kekakuan pada konfigurasi ini. Pada tingkat struktur sekunder terdapat protein: fibroin (sutra, jaring laba-laba), keratin (rambut, kuku), kolagen (tendon).

Lapisan terlipat (identik dengan struktur β) terbentuk ketika segmen rantai polipeptida terletak sejajar atau antiparalel satu sama lain dalam satu lapisan. Dalam hal ini terbentuklah suatu sosok yang menyerupai lembaran yang dilipat seperti akordeon.

Struktur tersier- peletakan rantai polipeptida di tetesan, timbul akibat terjadinya ikatan kimia (hidrogen, ionik, disulfida) dan terbentuknya interaksi hidrofobik antara radikal residu asam amino. Peran utama dalam pembentukan struktur tersier dimainkan oleh interaksi hidrofilik-hidrofobik. Dalam larutan berair, radikal hidrofobik cenderung bersembunyi dari air, berkelompok di dalam globul, sedangkan radikal hidrofilik, akibat hidrasi (interaksi dengan dipol air), cenderung muncul di permukaan molekul.

Pada beberapa protein, struktur tersier distabilkan oleh ikatan kovalen disulfida yang terbentuk antara atom belerang dari dua residu sistein. Pada tingkat struktur tersier terdapat enzim, antibodi, dan beberapa hormon. Berdasarkan bentuk molekulnya, protein dibedakan menjadi globular dan fibrilar. Jika protein fibrilar terutama menjalankan fungsi pendukung, maka protein globular larut dan melakukan banyak fungsi di sitoplasma sel atau di lingkungan internal tubuh.

Struktur Kuarter karakteristik protein kompleks yang molekulnya dibentuk oleh dua atau lebih butiran. Subunit ditahan dalam molekul secara eksklusif melalui ikatan non-kovalen, terutama hidrogen dan hidrofobik.

Protein yang paling banyak dipelajari dengan struktur kuaterner adalah hemoglobin. Ini dibentuk oleh dua subunit a (141 residu asam amino) dan dua subunit b (146 residu asam amino).Setiap subunit dikaitkan dengan molekul heme yang mengandung besi.

Banyak protein dengan struktur kuaterner menempati posisi perantara antara molekul dan organel seluler - misalnya, mikrotubulus sitoskeleton terdiri dari protein tubulin, terdiri dari dua subunit. Tabung memanjang akibat menempelnya dimer pada ujungnya.

Jika karena alasan tertentu konformasi spasial protein menyimpang dari normal, protein tersebut tidak dapat menjalankan fungsinya

Sifat-sifat protein.

Komposisi asam amino dan struktur molekul protein menentukan sifat-sifatnya. Protein menggabungkan sifat basa dan asam, ditentukan oleh radikal asam amino; semakin asam asam amino dalam suatu protein, semakin besar sifat asamnya. Kemampuan menyumbang dan menambah H+ ditentukan properti penyangga protein, salah satu buffer paling kuat adalah hemoglobin dalam sel darah merah, yang menjaga pH darah pada tingkat konstan.

Ada tupai larut(fibrinogen), ya tidak larut yang melakukan fungsi mekanis (fibroin, keratin, kolagen).

Ada tupai aktif secara kimia (enzim), makan secara kimia tidak aktif, berkelanjutan pengaruh berbagai kondisi lingkungan eksternal dan sangat tidak stabil.

Faktor luar (panas, radiasi ultraviolet, logam berat dan garamnya, perubahan pH, radiasi, dehidrasi) dapat menyebabkan gangguan organisasi struktural molekul protein. Proses hilangnya konformasi tiga dimensi yang melekat pada molekul protein tertentu tanpa merusak struktur primer disebut denaturasi.

Penyebab terjadinya denaturasi adalah putusnya ikatan yang menstabilkan struktur protein tertentu. Pada awalnya, ikatan yang paling lemah akan putus, dan seiring dengan semakin ketatnya kondisi, maka ikatan yang lebih kuat pun akan putus. Oleh karena itu, pertama-tama struktur kuaterner, kemudian struktur tersier dan sekunder hilang. Perubahan konfigurasi spasial menyebabkan perubahan sifat protein dan, sebagai akibatnya, protein tidak dapat menjalankan fungsi biologis bawaannya.

Jika denaturasi tidak disertai dengan kerusakan struktur primer, maka hal itu mungkin terjadi dapat dibalik, dalam hal ini, terjadi pemulihan sendiri karakteristik konformasi protein. Misalnya, protein reseptor membran mengalami denaturasi seperti itu. Proses pemulihan struktur protein setelah denaturasi disebut renaturasi. Jika pemulihan konfigurasi spasial protein tidak mungkin dilakukan, maka disebut denaturasi tidak dapat diubah. Penghancuran struktur primer suatu protein disebut degradasi.

Fungsi protein.

Karena kompleksitasnya, keragaman bentuk dan komposisinya, protein memegang peranan penting dalam kehidupan sel dan organisme secara keseluruhan. Fungsinya beragam.

Fungsi	Contoh dan penjelasannya
1. Konstruksi	Protein terlibat dalam pembentukan struktur seluler dan ekstraseluler: mereka adalah bagian dari membran sel (lipoprotein, glikoprotein), rambut (keratin), tendon (kolagen), dll.
2. Transportasi	Protein darah hemoglobin mengikat oksigen dan mengangkutnya dari paru-paru ke seluruh jaringan dan organ, dan darinya mentransfer karbon dioksida ke paru-paru; Komposisi membran sel mencakup protein khusus yang memastikan transfer zat dan ion tertentu secara aktif dan selektif dari sel ke lingkungan luar dan sebaliknya.
3. Peraturan	Hormon protein berperan dalam pengaturan proses metabolisme. Misalnya, hormon insulin mengatur kadar glukosa darah, meningkatkan sintesis glikogen, dan meningkatkan pembentukan lemak dari karbohidrat.
4. Protektif	Menanggapi penetrasi protein asing atau mikroorganisme (antigen) ke dalam tubuh, protein khusus terbentuk - antibodi yang mampu mengikat dan menetralisirnya. Fibrin, terbentuk dari fibrinogen, membantu menghentikan pendarahan
5.motorik	Protein kontraktil aktin dan miosin memediasi kontraksi otot pada hewan multiseluler.
6. Sinyal	Di dalam membran permukaan sel terdapat molekul protein yang mampu mengubah struktur tersiernya sebagai respons terhadap faktor lingkungan, sehingga menerima sinyal dari lingkungan luar dan mengirimkan perintah ke sel.
7. Penyimpanan	Biasanya, protein tidak disimpan di dalam tubuh hewan, kecuali albumin telur dan kasein susu. Namun berkat protein, beberapa zat dapat disimpan di dalam tubuh; misalnya, selama pemecahan hemoglobin, zat besi tidak dikeluarkan dari tubuh, tetapi disimpan di dalam tubuh, membentuk kompleks dengan protein feritin.
8. Energi	Ketika 1 g protein dipecah menjadi produk akhir, 17,6 kJ dilepaskan. Pertama, protein dipecah menjadi asam amino, dan kemudian menjadi produk akhir - air, karbon dioksida dan amonia. Namun, protein digunakan sebagai sumber energi hanya jika sumber lain (karbohidrat dan lemak) telah habis.
9. Katalitik	Salah satu fungsi terpenting protein. Disediakan oleh protein - enzim yang mempercepat reaksi biokimia yang terjadi di dalam sel. Misalnya, ribulosabifosfat karboksilase mengkatalisis fiksasi CO2 selama fotosintesis.

Enzim atau enzim – kelas protein khusus yang merupakan katalis biologis. Berkat enzim, reaksi biokimia terjadi dengan kecepatan luar biasa. Laju reaksi enzimatik puluhan ribu kali (dan terkadang jutaan) lebih tinggi daripada laju reaksi yang melibatkan katalis anorganik. Zat yang menjadi tempat kerja enzim disebut substrat.

Enzim adalah protein globular, menurut ciri strukturalnya, enzim dapat dibagi menjadi dua kelompok: sederhana dan kompleks. Enzim sederhana adalah protein sederhana, yaitu hanya terdiri dari asam amino. Enzim kompleks adalah protein kompleks, mis. Selain bagian protein, mereka mengandung kelompok yang bersifat non-protein - kofaktor. Beberapa enzim menggunakan vitamin sebagai kofaktor. Molekul enzim mengandung bagian khusus yang disebut pusat aktif. Pusat aktif adalah wilayah kecil enzim (dari tiga hingga dua belas residu asam amino), tempat terjadi pengikatan substrat atau substrat untuk membentuk kompleks enzim-substrat. Setelah reaksi selesai, kompleks enzim-substrat terurai menjadi enzim dan produk reaksi. Beberapa enzim memiliki (kecuali aktif) pusat alosterik– area di mana pengatur kecepatan enzim dipasang ( enzim alosterik).

Untuk reaksi katalisis enzim

dicirikan oleh: 1) efisiensi tinggi, 2) selektivitas dan arah tindakan yang ketat, 3) spesifisitas substrat, 4) regulasi yang halus dan tepat.

Spesifisitas substrat dan reaksi katalisis enzimatik dijelaskan oleh hipotesis E. Fisher (1890) dan D. Koshland (1959). E. Fisher (hipotesis “kunci-kunci”) menyatakan bahwa konfigurasi spasial pusat aktif enzim dan substrat harus benar-benar bersesuaian satu sama lain. Substrat dibandingkan dengan “kunci”, enzim – dengan “gembok”.

D. Koshland (hipotesis “sarung tangan”) menyatakan bahwa korespondensi spasial antara struktur substrat dan pusat aktif enzim tercipta hanya pada saat interaksinya satu sama lain. Hipotesis ini disebut juga hipotesis korespondensi terinduksi.

Kebanyakan katalis anorganik mempercepat reaksi kimia pada suhu yang sangat tinggi, memiliki efisiensi maksimum dalam lingkungan asam kuat atau basa kuat, pada tekanan tinggi, dan sebagian besar enzim aktif pada suhu 35-45˚C, nilai fisiologis keasaman larutan dan pada suhu tinggi. normal tekanan atmosfir; laju reaksi enzimatik puluhan ribu (dan terkadang jutaan kali) lebih tinggi daripada laju reaksi yang melibatkan katalis anorganik. Misalnya, hidrogen peroksida terurai perlahan tanpa katalis: 2H 2 O 2 → 2H 2 O + O 2. Dengan adanya garam besi (katalis), reaksi ini berlangsung lebih cepat. Enzim katalase(M=252000) dalam 1 detik. memecah 100 ribu molekul H 2 O 2 (M = 34). Lebih dari 2000 enzim berbeda diketahui, diwakili oleh protein dengan berat molekul tinggi.

Laju reaksi enzimatik bergantung pada 1) suhu, 2) konsentrasi enzim, 3) konsentrasi substrat, 4) pH. Perlu ditekankan bahwa karena enzim adalah protein, aktivitasnya paling tinggi dalam kondisi fisiologis normal.

Beras. . Ketergantungan laju reaksi pada konsentrasi enzim, substrat, pH, suhu

Kebanyakan enzim hanya dapat bekerja pada suhu antara 0°C dan 40°C. . Dalam batas ini, laju reaksi meningkat kira-kira 2 kali lipat setiap kenaikan suhu 10°C. Pada suhu di atas 40°C, protein mengalami denaturasi dan aktivitas enzim menurun. Pada suhu mendekati titik beku, enzim menjadi tidak aktif.

Ketika meningkat jumlah molekul substrat laju reaksi enzimatik meningkat hingga pusat aktif enzim jenuh - jika pusat aktif katalase memecah 100.000 molekul substrat per detik, maka jika jumlah molekul substrat lebih dari 100.000 per pusat aktif, maka laju reaksi akan tidak meningkat.

Meningkatkan konsentrasi enzim menyebabkan peningkatan aktivitas katalitik, karena mengalami transformasi per satuan waktu jumlah besar molekul substrat.

Untuk setiap enzim, terdapat nilai pH optimal yang menunjukkan aktivitas maksimum (pepsin - 2.0, amilase ludah - 6.8, lipase pankreas - 9.0). Pada nilai pH yang lebih tinggi atau lebih rendah, aktivitas enzim menurun. Dengan perubahan pH yang tiba-tiba, enzim mengalami denaturasi.

Kecepatan kerja enzim alosterik diatur oleh zat yang menempel pada pusat alosterik. Jika zat tersebut mempercepat suatu reaksi maka disebut aktivator, jika mereka melambat - penghambat.

Klasifikasi enzim. Menurut jenis transformasi kimia yang dikatalisisnya, enzim dibagi menjadi 6 kelas: 1) oksireduktase(transfer atom hidrogen, oksigen atau elektron dari satu zat ke zat lain - dehidrogenase), 2) transferase(pemindahan gugus metil, asil, fosfat atau amino dari satu zat ke zat lain - transaminase), 3) hidrolase(reaksi hidrolisis di mana dua produk terbentuk dari substrat - amilase, lipase), 4) liase(penambahan non-hidrolitik pada substrat atau pelepasan sekelompok atom darinya, dalam hal ini ikatan “C-C”, “C-N”, “C-O”, “C-S” dapat diputus - dekarboksilase), 5) isomerase(penataan ulang intramolekul - isomerase), 6) ligase(hubungan dua molekul sebagai hasil pembentukan ikatan “C-C”, “C-N”, “C-O”, “C-S” - sintetase

Dalam molekul protein, residu asam amino dihubungkan oleh apa yang disebut ikatan peptida. Urutan lengkap residu asam amino dalam rantai tersebut disebut struktur primer protein. Jumlah residu dalam protein yang berbeda dapat bervariasi dari beberapa hingga beberapa ribu. Molekul kecil dengan mol. yang beratnya kurang dari 10 ribu dalton disebut peptida, dan yang besar disebut protein. Protein biasanya mengandung asam amino asam dan basa, sehingga molekul protein memiliki muatan positif dan negatif. Nilai pH dimana jumlah muatan negatif sama dengan jumlah muatan positif disebut titik isoelektrik protein.

Biasanya, rantai protein terlipat menjadi struktur yang lebih kompleks. Oksigen dari gugus C=O dapat membentuk ikatan hidrogen dengan hidrogen kelompok N-H, terletak di asam amino lain. Karena ikatan hidrogen ini, struktur sekunder protein terbentuk. Salah satu jenis struktur sekunder adalah b-helix. Di dalamnya, setiap oksigen dari gugus C=O terikat pada hidrogen dari gugus NH ke-4 sepanjang heliks. Ada 3,6 residu asam amino per putaran heliks; jarak heliks adalah 0,54 nm.

Banyak protein mengandung apa yang disebut. struktur-b, atau lapisan-b, di mana rantai polipeptida hampir terbuka seluruhnya, masing-masing bagiannya dengan gugus -CO- dan -NH- membentuk ikatan hidrogen dengan bagian lain dari rantai yang sama atau rantai polipeptida yang berdekatan.

b-Protein keratin yang menyusun rambut dan wol memiliki struktur spiral. Saat dipanaskan, rambut dan wol basah mudah meregang, dan kemudian secara spontan kembali ke keadaan semula: saat diregangkan, ikatan hidrogen b-helix diputus dan kemudian dipulihkan secara bertahap.

c-Strukturnya merupakan ciri khas fibroin, protein sutera utama yang disekresikan oleh ulat sutera. Tidak seperti wol, sutra hampir tidak dapat diperpanjang - strukturnya dibentuk oleh rantai polipeptida yang memanjang, dan hampir tidak mungkin untuk meregang lebih jauh tanpa memutus ikatan kovalen.

Pelipatan protein biasanya tidak terbatas pada struktur sekunder. Residu asam amino hidrofobik “berusaha” bersembunyi dari lingkungan berair di dalam molekul protein. Interaksi elektrostatik dimungkinkan antara gugus samping asam amino asam dan basa, yang masing-masing bermuatan negatif dan positif. Banyak residu asam amino dapat membentuk ikatan hidrogen satu sama lain. Terakhir, residu asam amino sistein yang mengandung gugus SH mampu membentuk ikatan kovalen -S-S- satu sama lain.

Berkat semua interaksi ini - hidrofobik, ionik, hidrogen, dan disulfida - rantai protein membentuk konfigurasi spasial kompleks yang disebut struktur tersier.

Dalam komposisi globul banyak protein, daerah kompak individu dengan ukuran sekitar 10-20 ribu dalton dapat dibedakan. Mereka disebut domain. Bagian rantai polipeptida antar domain sangat fleksibel, sehingga seluruh struktur dapat direpresentasikan sebagai butiran domain yang relatif kaku yang dihubungkan oleh bagian perantara yang fleksibel dari struktur primer.

Banyak protein (disebut oligomer) tidak terdiri dari satu, tetapi dari beberapa rantai polipeptida. Kombinasi keduanya membentuk struktur kuaterner protein, dengan rantai individu yang disebut subunit. Struktur kuaterner dipegang oleh ikatan yang sama dengan struktur tersier. Konfigurasi spasial suatu protein (yaitu struktur tersier dan kuaternernya) disebut konformasi.

Beras. 4.

Metode utama untuk menetapkan struktur spasial protein dan polimer biologis lainnya adalah analisis difraksi sinar-X. Baru-baru ini, kemajuan besar telah dicapai dalam pemodelan konformasi protein dengan komputer.

Ikatan hidrogen, elektrostatis, dan hidrofobik yang membentuk struktur sekunder, tersier, dan kuaterner suatu protein kurang kuat dibandingkan ikatan peptida yang membentuk struktur primer. Ketika dipanaskan, mereka mudah hancur, dan meskipun protein mempertahankan struktur utamanya secara utuh, ia tidak dapat menjalankan fungsi biologisnya dan menjadi tidak aktif. Proses rusaknya konformasi alami suatu protein yang disertai hilangnya aktivitas disebut denaturasi. Denaturasi tidak hanya disebabkan oleh pemanasan, tetapi juga oleh bahan kimia yang mengganggu ikatan struktur sekunder dan tersier - misalnya urea, yang dalam konsentrasi tinggi merusak ikatan hidrogen dalam globul protein.

Ikatan disulfida -S-S membentuk “klip” kuat yang menghubungkan bagian-bagian berbeda dari satu rantai polipeptida atau rantai berbeda. Ikatan ini ada, misalnya, pada keratin, dan keratin yang berbeda mengandung jumlah ikatan silang yang berbeda: rambut dan wol - sedikit, tanduk, kuku mamalia, dan cangkang kura-kura - lebih banyak lagi.

Struktur sekunder, tersier, dan kuaterner suatu protein ditentukan oleh struktur primernya. Bergantung pada urutan asam amino dalam rantai polipeptida, bagian b-heliks atau b-struktural akan terbentuk, yang kemudian secara spontan “cocok” ke dalam struktur tersier tertentu, dan untuk beberapa protein, rantai individu juga akan bergabung membentuk a struktur kuaterner.

Jika Anda mengubah struktur utama suatu protein, seluruh konformasinya dapat berubah secara signifikan. Ada penyakit keturunan yang parah - anemia sel sabit, di mana hemoglobin menjadi sedikit larut dalam air, dan sel darah merah berbentuk sabit. Penyebab penyakit ini adalah penggantian hanya satu asam amino dari 574 yang membentuk hemoglobin manusia (asam glutamat, yang terletak di urutan ke-6 dari ujung N salah satu rantai hemoglobin pada orang normal, digantikan oleh valin pada pasien).

Proses penggabungan subunit protein secara spontan menjadi kompleks kompleks dengan struktur kuaterner disebut self-assembly. Kebanyakan kompleks protein dengan struktur kuaterner terbentuk secara tepat melalui perakitan sendiri.

Pada tahun 1980-an, ditemukan bahwa tidak semua protein dan kompleks protein terbentuk melalui perakitan sendiri. Ternyata untuk pembentukan struktur seperti nukleosom (kompleks protein histon dengan DNA), pili bakteri, serta beberapa kompleks enzim kompleks, digunakan protein pembantu khusus yang disebut pendamping. Pendamping bukanlah bagian dari struktur yang dihasilkan, tetapi hanya membantu dalam pembentukannya.

Pendamping tidak hanya berfungsi untuk mengatur kompleks kompleks, tetapi dalam beberapa kasus membantu melipat satu rantai polipeptida dengan benar. Jadi, ketika terkena suhu tinggi, jumlah sel meningkat tajam. protein kejutan panas. Mereka mengikat protein seluler yang terdenaturasi sebagian dan mengembalikan konformasi alaminya.

Untuk waktu yang lama diyakini bahwa suatu protein hanya dapat memiliki satu konformasi stabil dalam kondisi tertentu, namun baru-baru ini postulat ini harus direvisi. Alasan pemikiran ulang ini adalah penemuan patogen yang disebut. infeksi neurologis yang lambat. Infeksi ini terjadi di jenis yang berbeda mamalia. Ini termasuk penyakit domba “scrapie”, penyakit manusia “kuru” (“kematian karena tertawa”) dan “sapi rabies” yang baru-baru ini menjadi sensasional. Mereka memiliki banyak kesamaan.

Mereka ditandai dengan lesi parah di bagian tengah sistem saraf. Dengan demikian, penderita kuru, pada tahap awal penyakitnya, mengalami ketidakstabilan emosi (mayoritas sering tertawa dan tanpa alasan, namun ada pula yang dalam keadaan depresi atau agresivitas yang tidak termotivasi) dan gangguan ringan pada koordinasi gerakan. Pada stadium lanjut, pasien tidak lagi mampu bergerak, bahkan duduk tanpa penyangga, atau makan.

Infeksi biasanya terjadi melalui makanan (kadang melalui darah). Penyakit ini berkembang pada hewan setelah diberi makan tepung tulang, yang dibuat dari tulang orang yang sakit. Kuru adalah penyakit kanibal Papua yang ditularkan dengan memakan otak kerabat yang telah meninggal (saling memakan dalam hal ini lebih merupakan cabang ibadah daripada memasak; memiliki makna ritual yang penting).

Semua penyakit ini memiliki masa inkubasi yang sangat lama dan berkembang secara perlahan. Di otak pasien, pengendapan konglomerat protein yang tidak larut dicatat. Filamen protein yang tidak larut ditemukan di vesikel yang terletak di dalam neuron, serta di zat ekstraseluler. Terjadi kerusakan neuron di beberapa bagian otak, terutama di otak kecil.

Untuk waktu yang lama, sifat agen penyebab penyakit ini tetap misterius, dan baru pada awal tahun 80an diketahui bahwa patogen ini adalah protein khusus dengan berat molekul sekitar 30 ribu dalton. Benda-benda yang sampai sekarang tidak diketahui ilmu pengetahuan disebut prion.

Ditemukan bahwa protein prion dikodekan dalam DNA organisme inang. Protein tubuh yang sehat mengandung urutan asam amino yang sama dengan protein partikel prion menular, tetapi tidak menimbulkan gejala patologis apa pun. Fungsi protein prion masih belum diketahui. Tikus yang insinyur genetikanya secara artifisial mematikan gen untuk protein ini berkembang cukup normal, meskipun mereka memiliki beberapa kelainan pada fungsi sistem saraf pusat (pembelajaran yang lebih buruk, gangguan tidur). Dalam tubuh yang sehat, protein ini ditemukan pada permukaan sel di banyak organ, terutama di otak.

Ternyata protein prion pada partikel infeksius memiliki konformasi yang berbeda dibandingkan pada sel normal. Ini mengandung daerah beta-struktural, sangat tahan terhadap pencernaan oleh enzim pencernaan, dan memiliki kemampuan untuk membentuk agregat yang tidak larut (tampaknya, pengendapan agregat tersebut di otak adalah penyebab perkembangan neuropatologi).

Hal yang paling menarik adalah konformasi “normal” protein ini berubah menjadi konformasi “patogen” jika sel bersentuhan dengan protein “patogen”. Ternyata protein “patogen” “memahat” struktur spasial protein “normal” dengan sendirinya. Ia mengarahkan lipatannya seperti matriks, menyebabkan munculnya lebih banyak molekul dalam konformasi “patogen” dan, pada akhirnya, kematian organisme.

Bagaimana tepatnya hal ini terjadi masih belum diketahui. Jika Anda mencampurkan bentuk protein prion normal dan menular dalam tabung reaksi, maka tidak ada molekul infeksi baru yang akan terbentuk. Rupanya, di dalam sel hidup terdapat semacam molekul pembantu (mungkin pendamping) yang memungkinkan protein prion melakukan pekerjaan kotornya.

Endapan konglomerat protein yang tidak larut juga dapat menyebabkan penyakit saraf lain yang tidak dapat disembuhkan. Penyakit Alzheimer tidak menular - penyakit ini terjadi pada usia tua pada orang dengan kecenderungan turun-temurun. Pasien mengalami penurunan daya ingat, melemahnya kecerdasan, demensia, dan, pada akhirnya, hilangnya fungsi mental sepenuhnya. Alasan berkembangnya penyakit ini adalah pengendapan apa yang disebut di otak. plak amiloid. Mereka terdiri dari protein yang tidak larut - amiloid-β. Ini adalah bagian dari protein prekursor amiloid, protein normal yang ditemukan pada semua orang sehat. Pada pasien, itu dipecah menjadi peptida amiloid yang tidak larut.

Mutasi pada berbagai gen menyebabkan berkembangnya penyakit Alzheimer. Secara alami, hal ini disebabkan oleh mutasi pada gen protein prekursor amiloid - prekursor yang berubah, setelah pembelahan, membentuk β-amiloid yang tidak larut, yang membentuk plak dan menghancurkan sel-sel otak. Namun penyakit ini juga terjadi bila terjadi mutasi pada gen protein yang mengatur aktivitas protease yang memotong protein prekursor amiloid. Tidak sepenuhnya jelas bagaimana penyakit ini berkembang dalam kasus ini: mungkin protein prekursor normal terpotong di tempat yang salah, yang menyebabkan pengendapan peptida yang dihasilkan.

Penyakit Alzheimer berkembang sangat awal pada pasien dengan sindrom Down - mereka tidak memiliki dua salinan kromosom ke-21, seperti semua orang, tetapi tiga. Penderita Down Syndrome mempunyai penampilan yang khas dan demensia. Faktanya adalah bahwa gen protein prekursor amiloid terletak pada kromosom 21, peningkatan jumlah gen menyebabkan peningkatan jumlah protein, dan kelebihan protein prekursor menyebabkan akumulasi β-amiloid yang tidak larut.

Protein sering bergabung dengan molekul lain. Jadi, hemoglobin, yang membawa oksigen dalam sistem peredaran darah, terdiri dari bagian protein - globin, dan bagian non-protein - heme. Ion Fe2+ adalah bagian dari heme. Globin terdiri dari empat rantai polipeptida. Karena adanya heme dengan besi, hemoglobin mengkatalisis oksidasi berbagai zat organik dengan hidrogen peroksida - misalnya benzidin. Sebelumnya, reaksi yang disebut tes benzidine ini digunakan dalam ilmu forensik untuk mendeteksi jejak darah.

Beberapa protein secara kimia terkait dengan karbohidrat dan disebut glikoprotein. Banyak protein yang disekresikan oleh sel hewan adalah glikoprotein - misalnya transferin dan imunoglobulin, yang diketahui dari bagian sebelumnya. Namun, gelatin, meskipun merupakan produk hidrolisis protein kolagen yang disekresikan, sebenarnya tidak mengandung karbohidrat yang melekat. Di dalam sel, glikoprotein lebih jarang ditemukan.

Dalam praktik laboratorium, banyak metode yang digunakan untuk menentukan konsentrasi protein. Yang paling sederhana menggunakan reagen biuret - larutan basa garam tembaga divalen. Dalam lingkungan basa, beberapa ikatan peptida dalam molekul protein berubah menjadi bentuk enol, yang membentuk kompleks berwarna merah dengan tembaga divalen. Reaksi protein umum lainnya adalah pewarnaan Bradford. Selama reaksi, molekul pewarna khusus berikatan dengan gumpalan protein, yang menyebabkan perubahan warna yang tajam - larutan berubah dari coklat pucat menjadi biru cerah. Pewarna ini - "Coomassie bright blue" - sebelumnya digunakan untuk mewarnai wol (dan wol, seperti kita ketahui, terdiri dari protein keratin). Terakhir, untuk menentukan konsentrasi suatu protein, Anda dapat menggunakan kemampuannya dalam menyerap sinar ultraviolet dengan panjang gelombang 280 nm (asam amino aromatik fenilalanin, tirosin, dan triptofan menyerapnya). Semakin banyak larutan menyerap radiasi ultraviolet, semakin banyak protein yang dikandungnya.

Tupai- polipeptida alami dengan berat molekul besar. Mereka adalah bagian dari semua organisme hidup dan melakukan berbagai fungsi biologis.

Struktur protein.

Protein memiliki 4 tingkat struktur:

• struktur primer protein- urutan linier asam amino dalam rantai polipeptida, terlipat dalam ruang:

• struktur sekunder protein- konformasi rantai polipeptida, karena memutar di ruang angkasa karena ikatan hidrogen antara N.H. Dan BERSAMA dalam kelompok. Ada 2 metode instalasi: α -spiral dan β - struktur.

• struktur tersier protein adalah representasi tiga dimensi dari pusaran α -spiral atau β -struktur di ruang angkasa:

Struktur ini dibentuk oleh jembatan -S-S- disulfida antara residu sistein. Ion bermuatan berlawanan berpartisipasi dalam pembentukan struktur seperti itu.

• struktur kuaterner protein terbentuk karena interaksi antara rantai polipeptida yang berbeda:

Sintesis protein.

Sintesis ini didasarkan pada metode fase padat, di mana asam amino pertama difiksasi pada pembawa polimer, dan asam amino baru ditambahkan secara berurutan ke dalamnya. Polimer kemudian dipisahkan dari rantai polipeptida.

Sifat fisik protein.

Sifat fisik suatu protein ditentukan oleh strukturnya, sehingga protein dibagi menjadi bulat(larut dalam air) dan berhubung dgn urat saraf(tidak larut dalam air).

Sifat kimia protein.

1. Denaturasi Protein(penghancuran struktur sekunder dan tersier dengan tetap mempertahankan struktur primer). Contoh denaturasi adalah penggumpalan putih telur pada saat telur direbus.

2. Hidrolisis protein- penghancuran struktur primer yang ireversibel dalam larutan asam atau basa dengan pembentukan asam amino. Dengan cara ini Anda dapat menentukan komposisi kuantitatif protein.

3. Reaksi kualitatif:

Reaksi Biuret- interaksi ikatan peptida dan garam tembaga (II) dalam larutan basa. Pada akhir reaksi, larutan berubah warna menjadi ungu.

Reaksi Xanthoprotein- ketika bereaksi dengan asam nitrat, warna kuning diamati.

Signifikansi biologis dari protein.

1. Protein adalah bahan bangunan, otot, tulang, dan jaringan dibangun darinya.

2. Protein – reseptor. Mereka mengirimkan dan merasakan sinyal yang datang dari sel-sel tetangga dari lingkungan.

3. Protein berperan penting dalam sistem imun tubuh.

4. Protein menjalankan fungsi transpor dan mengangkut molekul atau ion ke tempat sintesis atau akumulasi. (Hemoglobin membawa oksigen ke jaringan.)

5. Protein – katalis – enzim. Ini adalah katalis selektif yang sangat kuat yang mempercepat reaksi jutaan kali lipat.

Ada sejumlah asam amino yang tidak dapat disintesis di dalam tubuh - tak tergantikan, mereka hanya diperoleh dari makanan: tisin, fenilalanin, metinin, valin, leusin, triptofan, isoleusin, treonin.

Protein adalah biopolimer yang monomernya adalah asam amino.

Asam amino adalah senyawa organik dengan berat molekul rendah yang mengandung gugus karboksil (-COOH) dan amina (-NH 2) yang terikat pada atom karbon yang sama. Rantai samping melekat pada atom karbon - radikal yang memberikan sifat tertentu pada setiap asam amino.

Kebanyakan asam amino memiliki satu gugus karboksil dan satu gugus amino; asam amino ini disebut netral. Namun ada juga asam amino basa- dengan lebih dari satu gugus amino, serta bersifat asam asam amino- dengan lebih dari satu gugus karboksil.

Ada sekitar 200 asam amino yang diketahui ditemukan pada organisme hidup, namun hanya 20 asam amino yang ditemukan pada protein. Inilah yang disebut dasar atau proteinogenik asam amino.

Tergantung pada radikalnya, asam amino basa dibagi menjadi 3 kelompok:

1. Non-polar (alanin, metionin, valin, prolin, leusin, isoleusin, triptofan, fenilalanin);
2. Tidak bermuatan polar (asparagin, glutamin, serin, glisin, tirosin, treonin, sistein);
3. Bermuatan (arginin, histidin, lisin - positif; asam aspartat dan glutamat - negatif).

Rantai samping asam amino (radikal) dapat bersifat hidrofobik atau hidrofilik dan memberikan sifat yang sesuai pada protein.

Pada tumbuhan, semua asam amino esensial disintesis dari produk utama fotosintesis. Manusia dan hewan tidak mampu mensintesis sejumlah asam amino proteinogenik dan harus menerimanya bentuk jadi bersama dengan makanan. Asam amino ini disebut tak tergantikan. Ini termasuk lisin, valin, leusin, isoleusin, treonin, fenilalanin, triptofan, metionin; arginin dan histidin sangat penting untuk anak-anak.

Dalam larutan, asam amino dapat bertindak sebagai asam dan basa, yaitu senyawa amfoter. Gugus karboksil (-COOH) dapat menyumbangkan proton, berfungsi sebagai asam, dan gugus amino (-NH 2) dapat menerima proton, sehingga menunjukkan sifat basa.

Gugus amino dari satu asam amino dapat bereaksi dengan gugus karboksil dari asam amino lain. Molekul yang dihasilkan adalah dipeptida, dan ikatan antara atom karbon dan nitrogen disebut ikatan peptida.

Di salah satu ujung molekul dipeptida terdapat gugus amino bebas, dan di ujung lainnya terdapat gugus karboksil bebas. Berkat ini, dipeptida dapat mengikat asam amino lain ke dirinya sendiri, membentuk oligopeptida. Jika banyak asam amino (lebih dari 10) digabungkan dengan cara ini, maka polipeptida.

Peptida memainkan peran penting dalam tubuh. Banyak aligopeptida adalah hormon. Ini adalah oksitosin, vasopresin, hormon pelepas tirotropin, tirotropin, dll. Oligopeptida juga termasuk bradikidin (peptida nyeri) dan beberapa opiat (“obat alami” manusia), yang berfungsi untuk menghilangkan rasa sakit. Mengonsumsi narkoba menghancurkan sistem opiat dalam tubuh, sehingga pecandu narkoba yang tidak mengonsumsi obat-obatan akan mengalami rasa sakit yang parah - “putus asa”, yang biasanya dapat diatasi dengan opiat.

Oligopeptida mencakup beberapa antibiotik (misalnya gramicidin S).

Banyak hormon (insulin, hormon adrenokortikotropik, dll.), antibiotik (misalnya gramicidin A), racun (misalnya toksin difteri) adalah polipeptida.

Protein adalah polipeptida dengan berat molekul lebih dari 10.000, molekulnya mengandung 50 hingga beberapa ribu asam amino.

Setiap protein memiliki struktur spasial khusus dalam lingkungan tertentu. Saat mengkarakterisasi struktur spasial (tiga dimensi), empat tingkat organisasi molekul protein dibedakan.

Struktur primer- urutan asam amino dalam rantai polipeptida. Struktur primer bersifat spesifik untuk setiap protein dan ditentukan oleh informasi genetik, yaitu. tergantung pada urutan nukleotida di bagian molekul DNA yang mengkode protein. Semua sifat dan fungsi protein bergantung pada struktur primernya. Mengganti satu asam amino dalam molekul protein atau mengubah susunannya biasanya menyebabkan perubahan fungsi protein. Karena protein mengandung 20 jenis asam amino, jumlah pilihan kombinasinya dalam rantai seks dan peptida benar-benar tidak terbatas, sehingga memberikan jumlah yang banyak jenis protein dalam sel hidup.

Dalam sel hidup, molekul protein atau bagian individunya bukanlah rantai memanjang, tetapi dipelintir menjadi spiral, menyerupai pegas yang memanjang (yang disebut α-helix) atau dilipat menjadi lapisan terlipat (β-layer). Struktur sekunder muncul sebagai akibat dari pembentukan ikatan hidrogen antara gugus -CO- dan -NH 2 dari dua ikatan peptida dalam satu rantai polipeptida (konfigurasi heliks) atau antara dua rantai polipeptida (lapisan terlipat).

Protein keratin mempunyai konfigurasi α-heliks sepenuhnya. Ini adalah protein struktural dari rambut, bulu, kuku, cakar, paruh, bulu dan tanduk. Struktur sekunder spiral merupakan karakteristik, selain keratin, dari protein fibrilar (seperti benang) seperti miosin, fibrinogen, dan kolagen.

Pada sebagian besar protein, bagian heliks dan non-heliks dari rantai polipeptida terlipat menjadi formasi bola tiga dimensi - sebuah globul (karakteristik protein globular). Sebuah bola dengan konfigurasi tertentu adalah struktur tersier tupai. Struktur tersier distabilkan oleh ikatan ionik, ikatan hidrogen, ikatan kovalen disulfida (yang terbentuk antara atom belerang yang membentuk sistein), serta interaksi hidrofobik. Yang terpenting dalam munculnya struktur tersier adalah interaksi hidrofobik; Dalam hal ini, protein terlipat sedemikian rupa sehingga rantai samping hidrofobiknya tersembunyi di dalam molekul, yaitu terlindung dari kontak dengan air, dan rantai samping hidrofilik, sebaliknya, terbuka di luar.

Banyak protein dengan struktur yang sangat kompleks terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang disatukan dalam molekul karena interaksi hidrofobik, serta melalui ikatan hidrogen dan ionik - muncul struktur kuaterner. Struktur ini ditemukan, misalnya, pada protein globular hemoglobin. Molekulnya terdiri dari empat subunit polipeptida terpisah (protomer) yang terletak di struktur tersier, dan bagian non-protein - heme. Hanya dalam struktur seperti itu hemoglobin mampu menjalankan fungsi transpornya.

Di bawah pengaruh berbagai faktor kimia dan fisik (perlakuan dengan alkohol, aseton, asam, basa, suhu tinggi, iradiasi, tekanan tinggi dll) terjadi perubahan struktur protein tersier dan kuaterner akibat putusnya ikatan hidrogen dan ionik. Proses terganggunya struktur asli (alami) suatu protein disebut denaturasi. Dalam hal ini terjadi penurunan kelarutan protein, perubahan bentuk dan ukuran molekul, hilangnya aktivitas enzimatik, dll. Proses denaturasi terkadang bersifat reversible, yaitu kembalinya kondisi lingkungan normal dapat disertai dengan pemulihan spontan struktur alami protein. Proses ini disebut renaturasi. Oleh karena itu, semua ciri struktur dan fungsi makromolekul protein ditentukan oleh struktur utamanya.

Oleh komposisi kimia membedakan protein sederhana dan kompleks. KE sederhana termasuk protein yang hanya terdiri dari asam amino, dan kompleks- mengandung bagian protein dan bagian non-protein (prostat) - ion logam, karbohidrat, lipid, dll. Protein sederhana adalah albumin serum, imunoglobulin (antibodi), fibrin, beberapa enzim (tripsin), dll. Protein kompleks semuanya adalah proteolipid dan glikoprotein, hemoglobin, sebagian besar enzim, dll.

Fungsi protein

Struktural. Protein merupakan bagian dari membran sel dan organel sel. Dinding pembuluh darah, tulang rawan, tendon, rambut, kuku, dan cakar pada hewan tingkat tinggi terutama terdiri dari protein.

Katalitik (enzimatik). Protein enzim mengkatalisis aliran semuanya reaksi kimia dalam organisme. Mereka memastikan pemecahan nutrisi di saluran pencernaan, fiksasi karbon selama fotosintesis, reaksi sintesis matriks, dll.

Mengangkut. Protein mampu mengikat dan mengangkut berbagai zat. Albumin darah diangkut asam lemak, globulin - ion logam dan hormon. Hemoglobin membawa oksigen dan karbon dioksida.

Molekul protein yang menyusun membran plasma berperan dalam pengangkutan zat masuk dan keluar sel.

Protektif. Hal ini dilakukan oleh imunoglobulin (antibodi) di dalam darah, yang memberikan pertahanan kekebalan tubuh. Fibrinogen dan trombin terlibat dalam pembekuan darah dan mencegah pendarahan.

Kontraktif. Hal ini dipastikan oleh pergerakan filamen protein aktin dan miosin relatif satu sama lain di otot dan di dalam sel. Pergeseran mikrotubulus, yang dibangun dari protein tubulin, menjelaskan pergerakan silia dan flagela.

Peraturan. Banyak hormon yang bersifat oligopeptida atau protein, misalnya: insulin, glukagon, hormon adenokortikotropik, dll.

Reseptor. Beberapa protein tertanam di dalamnya membran sel, mampu mengubah strukturnya sesuai dengan tindakan lingkungan eksternal. Ini adalah bagaimana sinyal diterima dari lingkungan eksternal dan informasi dikirim ke dalam sel. Contohnya adalah fitokrom- protein peka cahaya yang mengatur respon fotoperiodik tanaman, dan opsin - komponen rhodopsin, pigmen yang ditemukan di sel retina.