Protecteur

Contractile

Réserve

Le transport

Récepteur

Hormonale

Enzymatique

De construction

Fonctions des protéines

PROTÉINES.

La définition de F. Engels "La vie est un mode d'existence des corps protéiques" n'a toujours pas perdu, après presque un siècle et demi, sa justesse et sa pertinence.

Les protéines sont à la base de la structure de tout organisme et de toutes les réactions vitales qui s'y déroulent. Toute violation de ces protéines entraîne une modification du bien-être et de notre santé. La nécessité d'étudier la structure, les propriétés et les types de protéines réside dans la diversité de leurs fonctions.

Les protéines forment la substance du tissu conjonctif - collagène, élastine, kératine, protéoglycanes. Directement impliqué dans la construction des membranes et du cytosquelette (protéines intégrales, semi-intégrales et de surface) - spectrine(surface, protéine basique du cytosquelette érythrocytaire), glycophorine(intégrale, fixe la spectrine en surface), Cette fonction inclut la participation à la création d'organelles - ribosomes.

Toutes les enzymes sont des protéines. Mais en même temps, il existe des données expérimentales sur l'existence de ribozymes, ᴛ.ᴇ. acide ribonucléique à activité catalytique.

La régulation et la coordination du métabolisme dans différentes cellules du corps sont assurées par des hormones. Certains d'entre eux sont des protéines, par exemple, insuline et glucagon.

Cette fonction consiste en la fixation sélective d'hormones, de substances biologiquement actives et de médiateurs à la surface des membranes ou à l'intérieur des cellules.

Seules les protéines transportent des substances en sang, par exemple, lipoprotéines(transfert de graisse) hémoglobine(transport d'oxygène), transferrine(transport de fer) ou à travers les membranes - Na + ,K + -ATPase(transport transmembranaire opposé des ions sodium et potassium), Ca 2+ -ATPase(pompage des ions calcium hors de la cellule).

Un exemple de dépôt de protéines est la production et l'accumulation dans l'œuf albumine d'œuf. Les animaux et les humains n'ont pas de tels dépôts spécialisés, mais les protéines sont utilisées pendant une famine prolongée. muscles, organes lymphoïdes, tissus épithéliaux et le foie.

Il existe un certain nombre de protéines intracellulaires conçues pour modifier la forme de la cellule et le mouvement de la cellule elle-même ou de ses organites ( tubuline, actine, myosine).

ont une fonction protectrice contre les infections immunoglobulines sang, lésions tissulaires protéines de coagulation du sang. La protection mécanique et le soutien des cellules sont assurés par les protéoglycanes.

Protéine - séquence ϶ᴛᴏ d'acides aminés liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques.

Il est facile d'imaginer que le nombre d'acides aminés devrait être différent : d'au moins deux à toute valeur raisonnable. Les biochimistes ont convenu de considérer que si le nombre d'acides aminés ne dépasse pas 10, alors un tel composé est généralement appelé peptide; si de 10 à 40 acides aminés - polypeptide, si plus de 40 acides aminés - protéine.

Une molécule de protéine linéaire formée en joignant des acides aminés dans une chaîne est structure primaire. Au sens figuré, il peut être comparé à un fil ordinaire sur lequel sont accrochées jusqu'à plusieurs centaines de billes de vingt couleurs différentes (selon le nombre d'acides aminés).

La séquence et le rapport des acides aminés dans la structure primaire déterminent le comportement ultérieur de la molécule: sa capacité à se plier, à se replier, à former certaines liaisons en elle-même. Les formes de la molécule créées lors du repliement peuvent prendre séquentiellement secondaire, tertiaire et niveau quaternaire organisations.

Représentation schématique de la séquence de repliement des protéines dans une structure quaternaire

Au niveau structure secondaire les "perles" de protéines sont capables de tenir sous la forme spirales(semblable à un ressort de porte) et sous la forme couche pliée lorsque les "perles" sont posées avec un serpent et que les parties éloignées des perles sont à proximité.

Le repliement de la protéine dans la structure secondaire procède en douceur à la formation structure tertiaire. Ce sont des globules séparés dans lesquels la protéine est emballée de manière compacte, sous la forme d'une bobine tridimensionnelle.

Certains globules protéiques existent et remplissent leur fonction non pas individuellement, mais en groupes de deux, trois ou plus. De tels groupes forment structure quaternaireécureuil.

La combinaison d'acides aminés par des liaisons peptidiques crée une chaîne polypeptidique linéaire, communément appelée structure primaire d'une protéine.

Une section d'une chaîne protéique d'une longueur de 6 acides aminés (Ser-Cis-Tyr-Leu-Glu-Ala) (les liaisons peptidiques sont surlignées en jaune, les acides aminés sont dans un cadre rouge)

Structure primaire des protéines, ᴛ.ᴇ. la séquence d'acides aminés qu'il contient est programmée par la séquence de nucléotides dans l'ADN. La perte, l'insertion, le remplacement d'un nucléotide dans l'ADN entraîne une modification de la composition en acides aminés et, par conséquent, de la structure de la protéine synthétisée.

Si le changement dans la séquence d'acides aminés n'est pas mortel, mais adaptatif ou au moins neutre, alors la nouvelle protéine peut être héritée et rester dans la population. En conséquence, de nouvelles protéines aux fonctions similaires apparaissent. Un tel phénomène est appelé polymorphisme protéines.

Par exemple, dans la drépanocytose, en sixième position de la chaîne β de l'hémoglobine, un remplacement se produit acide glutamique au valine. Cela conduit à la synthèse de l'hémoglobine S ( HbS) - telle hémoglobine, qui polymérise sous forme désoxy et forme des cristaux. En conséquence, les érythrocytes se déforment, prennent la forme d'une faucille (banane), perdent leur élasticité et sont détruits lors du passage dans les capillaires. Cela conduit finalement à une diminution de l'oxygénation des tissus et à leur nécrose.

La séquence et le rapport des acides aminés dans la structure primaire déterminent la formation secondaire, tertiaire et Quaternaire structures.

Structure secondaire d'une protéine- ϶ᴛᴏ manière de disposer la chaîne polypeptidique dans une structure plus compacte, dans laquelle l'interaction des groupes peptidiques se produit avec la formation de liaisons hydrogène entre eux. La formation de la structure secondaire est provoquée par le désir du peptide d'adopter la conformation avec le plus grand nombre de liaisons entre les groupes peptidiques. Le type de structure secondaire dépend de la stabilité de la liaison peptidique, de la mobilité de la liaison entre l'atome de carbone central et le carbone du groupe peptidique, et de la taille du radical acide aminé.

Tout ce qui précède, ainsi que la séquence d'acides aminés, conduira ultérieurement à une configuration protéique strictement définie.

Il existe deux variantes possibles de la structure secondaire : hélice α(structure α) et couche plissée β(structure β). Dans une protéine, en règle générale, les deux structures sont présentes, mais dans des proportions différentes. Dans les protéines globulaires, l'hélice α prédomine, dans les protéines fibrillaires, la structure β.

La structure secondaire est formée seulement avec des liaisons hydrogène entre groupes peptidiques : l'atome d'oxygène d'un groupe réagit avec l'atome d'hydrogène du second, en même temps l'oxygène du second groupe peptidique se lie à l'hydrogène du troisième, etc.

La structure de la molécule de protéine.

matière organique. Écureuils

matière organique.

O Les composés organiques représentent en moyenne 20 à 30 % de la masse cellulaire d'un organisme vivant. Ceux-ci inclus polymères biologiques - protéines, acides nucléiques et polysaccharides, ainsi que des graisses et un certain nombre substances organiques de faible poids moléculaire- acides aminés, sucres simples, nucléotides, etc. Les polymères sont des molécules ramifiées ou linéaires complexes qui se décomposent en monomères lors de l'hydrolyse.. Si le polymère est constitué d'un type de monomère, alors un tel polymère est appelé homopolymère, si la composition de la molécule de polymère comprend divers monomères, alors cela hétéropolymère. Si un groupe de différents monomères dans une molécule de polymère se répète (A, B, C, A, B, C, A, B, C) - c'est hétéropolymère régulier, s'il n'y a pas de répétition d'un certain groupe de monomères - hétéropolymère irrégulier.

Écureuils.

Parmi les substances organiques de la cellule, les protéines occupent la première place en termes de quantité et de valeur. Écureuils, ou alors protéines(du grec protos - premier, principal) - hétéropolymères de haut poids moléculaire, substances organiques et se décomposant par hydrolyse en acides aminés. L'importance des protéines est si grande que les informations sur les protéines sont incluses dans les deux définitions les plus populaires de la vie : « La vie est un mode d'existence des corps protéiques, dont le point essentiel est l'échange constant de substances avec la nature extérieure qui les entoure. , et avec l'arrêt de ce métabolisme, la vie s'arrête également, ce qui conduit à la décomposition des protéines » (F. Engels). "Les corps vivants qui existent sur Terre sont des systèmes ouverts, autorégulateurs et autoreproducteurs construits à partir de biopolymères - protéines et acides nucléiques" (M.V. Volkenshtein).

Les protéines simples (constituées uniquement d'acides aminés) sont composées de carbone, hydrogène, azote, oxygène et soufre. Certaines protéines (protéines complexes) forment des complexes avec d'autres molécules contenant du phosphore, du fer, du zinc et du cuivre - ce sont des protéines complexes contenant, en plus des acides aminés, également des non-protéines - groupe prosthétique. Il peut être représenté par des ions métalliques ( métalloprotéines- hémoglobine), glucides ( glycoprotéines), lipides ( lipoprotéines), acides nucléiques ( nucléoprotéines).

Les protéines ont poids moléculaire énorme: L'une des protéines - la globuline du lait - a un poids moléculaire de 42000. Sa formule est C 1864 H 3012 O 576 N 468 S 21. Il existe des protéines dont le poids moléculaire est 10 voire 100 fois supérieur. A titre de comparaison: le poids moléculaire de l'alcool est de 46, acide acétique- 60, benzène - 78.

Les protéines sont hétéropolymères irréguliers, dont les monomères sont acides α-aminés. Plus de 170 acides aminés différents ont été trouvés dans les cellules et les tissus, mais seulement 20 se trouvent dans les protéines. acides α-aminés. Selon que les acides aminés peuvent être synthétisés dans le corps, il y a : acides aminés non essentiels- dix acides aminés synthétisés dans le corps et acides aminés essentiels acides aminés non synthétisés par l'organisme. Les acides aminés essentiels doivent être ingérés avec de la nourriture.

Selon la composition en acides aminés, les protéines sont complètes s'ils contiennent l'ensemble des acides aminés essentiels et défectueux si certains acides aminés essentiels sont absents dans leur composition.

La formule générale des acides aminés est représentée sur la figure. Tout le monde α -acides aminés à α -atome de carbone contiennent un atome d'hydrogène, un groupe carboxyle (-COOH) et un groupe amino (-NH 2). Le reste de la molécule est représenté par un radical.

Le groupe amino fixe facilement un ion hydrogène, c'est-à-dire montre les propriétés de base. Le groupe carboxyle cède facilement un ion hydrogène - il présente les propriétés d'un acide. Les acides aminés sont amphotère composés, car en solution, ils peuvent agir à la fois comme des acides et des bases. Dans les solutions aqueuses, les acides aminés existent sous différentes formes ioniques. Cela dépend du pH de la solution et si l'acide aminé est neutre, acide ou basique.

Riz. 256. Formation d'un dipeptide.

En fonction du nombre de groupes amino et de groupes carboxyle qui composent les acides aminés, on distingue les acides aminés neutres ayant un groupe carboxyle et un groupe amino, les acides aminés basiques ayant un groupe amino de plus dans le radical et les acides aminés acides ayant un groupe carboxyle de plus. groupe au radical.

Peptides- des substances organiques constituées d'un petit nombre de résidus d'acides aminés reliés par une liaison peptidique. La formation de peptides se produit à la suite de la réaction de condensation des acides aminés (Fig.).

Lorsque le groupe amino d'un acide aminé interagit avec le groupe carboxyle d'un autre, une liaison covalente azote-carbone apparaît entre eux, appelée peptide. Selon le nombre de résidus d'acides aminés qui composent le peptide, on distingue les dipeptides, les tripeptides, les tétrapeptides, etc. La formation d'une liaison peptidique peut être répétée plusieurs fois. Cela conduit à la formation polypeptides. Si un polypeptide est constitué d'un grand nombre de résidus d'acides aminés, on l'appelle déjà une protéine. À une extrémité de la molécule se trouve un groupe amino libre (appelé N-terminal) et à l'autre extrémité, un groupe carboxyle libre (appelé C-terminal).

La structure de la molécule de protéine.

L'exécution de certaines fonctions spécifiques par les protéines dépend de la configuration spatiale de leurs molécules, de plus, il est énergétiquement défavorable pour la cellule de conserver les protéines sous forme expansée, sous forme de chaîne, par conséquent, les chaînes polypeptidiques subissent un repliement, l'acquisition une certaine structure tridimensionnelle, ou conformation. Il existe 4 niveaux d'organisation spatiale des protéines.

Structure primaire protéine - la séquence de résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique qui constitue la molécule de protéine. La liaison entre les acides aminés est peptidique.

Si une molécule de protéine se compose de seulement 10 résidus d'acides aminés, alors le nombre théoriquement options molécules de protéines qui diffèrent dans l'ordre d'alternance des acides aminés - 20 10. Les protéines isolées d'organismes vivants sont formées de centaines et parfois de milliers de résidus d'acides aminés.

Environ dix mille protéines différentes ont été trouvées dans le corps humain, qui diffèrent à la fois les unes des autres et des protéines d'autres organismes.

C'est la structure primaire de la molécule protéique qui détermine les propriétés des molécules protéiques et sa configuration spatiale. Le remplacement d'un seul acide aminé par un autre dans la chaîne polypeptidique entraîne une modification des propriétés et des fonctions de la protéine. Par exemple, le remplacement du sixième acide aminé glutamine dans la sous-unité b de l'hémoglobine par la valine conduit au fait que la molécule d'hémoglobine dans son ensemble ne peut pas remplir sa fonction principale - le transport de l'oxygène (dans de tels cas, une personne développe une maladie - l'anémie falciforme).

La première protéine dont la séquence d'acides aminés a été identifiée était l'hormone insuline. Des recherches ont été menées à l'Université de Cambridge par F. Sanger de 1944 à 1954. Il a été découvert que la molécule d'insuline est constituée de deux chaînes polypeptidiques (21 et 30 résidus d'acides aminés) maintenues proches l'une de l'autre par des ponts disulfure. Pour son travail minutieux, F. Sanger a reçu le prix Nobel.

structure secondaire- repliement ordonné de la chaîne polypeptidique en hélice α(ressemble à un ressort étiré) et Structure β (couche pliée). À α- spirales Groupe NH de ce résidu d'acide aminé interagit avec Groupe CO le quatrième reste de celui-ci. Presque tous les groupes "CO-" et "NH-" participent à la formation de liaisons hydrogène. Ils sont plus faibles que les peptides, mais, se répétant plusieurs fois, ils confèrent stabilité et rigidité à cette configuration. Au niveau de la structure secondaire, on trouve des protéines : la fibroïne (soie, nappe), la kératine (cheveux, ongles), le collagène (tendons).

Couche pliée (synonyme de structure β) est formé si les segments de chaînes polypeptidiques sont disposés parallèlement ou antiparallèlement les uns aux autres dans une couche. Dans ce cas, une figure se forme qui ressemble à une feuille pliée en accordéon.

Structure tertiaire- empilement de chaînes polypeptidiques globules, résultant de l'apparition de liaisons chimiques (hydrogène, ionique, disulfure) et de l'établissement d'interactions hydrophobes entre radicaux de résidus d'acides aminés. Le rôle principal dans la formation de la structure tertiaire est joué par les interactions hydrophiles-hydrophobes. Dans les solutions aqueuses, les radicaux hydrophobes ont tendance à se cacher de l'eau en se regroupant à l'intérieur du globule, tandis que les radicaux hydrophiles ont tendance à apparaître à la surface de la molécule suite à l'hydratation (interaction avec les dipôles de l'eau).

Dans certaines protéines, la structure tertiaire est stabilisée par des liaisons covalentes disulfure qui se forment entre les atomes de soufre des deux résidus de cystéine. Au niveau de la structure tertiaire, il y a des enzymes, des anticorps, certaines hormones. Selon la forme de la molécule, les protéines sont globulaires et fibrillaires. Si les protéines fibrillaires remplissent principalement des fonctions de soutien, les protéines globulaires sont solubles et remplissent de nombreuses fonctions dans le cytoplasme des cellules ou dans l'environnement interne du corps.

Structure quaternaire caractéristique des protéines complexes dont les molécules sont formées de deux ou plusieurs globules. Les sous-unités sont maintenues dans la molécule exclusivement par des liaisons non covalentes, principalement hydrogène et hydrophobes.

La protéine de structure quaternaire la plus étudiée est l'hémoglobine. Il est formé de deux sous-unités a (141 résidus d'acides aminés) et de deux sous-unités b (146 résidus d'acides aminés).Une molécule d'hème contenant du fer est associée à chaque sous-unité.

De nombreuses protéines à structure quaternaire sont intermédiaires entre les molécules et les organites cellulaires - par exemple, les microtubules du cytosquelette sont composés d'une protéine tubuline composé de deux sous-ensembles. Le tube s'allonge à la suite de la fixation de dimères à l'extrémité.

Si, pour une raison quelconque, la conformation spatiale des protéines s'écarte de la normale, la protéine ne peut pas remplir ses fonctions.

Propriétés des protéines.

La composition en acides aminés, la structure de la molécule de protéine déterminent ses propriétés. Les protéines combinent des propriétés basiques et acides déterminées par les radicaux d'acides aminés, plus les acides aminés d'une protéine sont acides, plus ses propriétés acides sont prononcées. La capacité de donner et d'attacher H + détermine propriétés du tampon protéines, l'un des tampons les plus puissants - l'hémoglobine dans les érythrocytes, qui maintient le pH du sang à un niveau constant.

manger des écureuils soluble(fibrinogène), oui insoluble qui remplissent des fonctions mécaniques (fibroïne, kératine, collagène).

manger des écureuils actif chimiquement (enzymes), il existe chimiquement inactif, durableà l'impact conditions diverses environnement extérieur et extrêmement instable.

Des facteurs externes (chaleur, rayonnement ultraviolet, métaux lourds et leurs sels, changements de pH, rayonnement, déshydratation) peuvent entraîner une violation organisation structurelle molécules de protéines. Le processus de perte de la conformation tridimensionnelle inhérente à une molécule de protéine donnée sans détruire la structure primaire est appelé dénaturation..

La cause de la dénaturation est la rupture des liaisons qui stabilisent une structure protéique particulière. Au début, les liens les plus faibles sont déchirés, et lorsque les conditions deviennent plus difficiles, les plus forts. Par conséquent, d'abord le quaternaire, puis les structures tertiaires et secondaires sont perdues. Une modification de la configuration spatiale entraîne une modification des propriétés de la protéine et, par conséquent, empêche la protéine d'accomplir ses fonctions biologiques.

Si la dénaturation ne s'accompagne pas de la destruction de la structure primaire, alors elle peut être réversible, dans ce cas, il se produit une auto-guérison de la conformation caractéristique de la protéine. Une telle dénaturation est soumise, par exemple, à des protéines réceptrices membranaires. Le processus de restauration de la structure d'une protéine après dénaturation est appelé renaturation. Si la restauration de la configuration spatiale de la protéine est impossible, alors la dénaturation est appelée irréversible. La destruction de la structure primaire d'une protéine s'appelle dégradation.

Fonctions des protéines.

En raison de la complexité, de la variété des formes et de la composition, les protéines jouent un rôle important dans la vie de la cellule et de l'organisme dans son ensemble. Leurs fonctions sont variées.

Une fonction	Exemples et explications
1. Construction	Les protéines interviennent dans la formation des structures cellulaires et extracellulaires : elles font partie des membranes cellulaires (lipoprotéines, glycoprotéines), des cheveux (kératine), des tendons (collagène), etc.
2. Transports	L'hémoglobine, une protéine du sang, fixe l'oxygène et le transporte des poumons vers tous les tissus et organes, et d'eux transfère le dioxyde de carbone vers les poumons; La composition des membranes cellulaires comprend des protéines spéciales qui assurent un transfert actif et strictement sélectif de certaines substances et ions de la cellule vers l'environnement extérieur et vice versa.
3. Réglementaire	Les hormones protéiques sont impliquées dans la régulation des processus métaboliques. Par exemple, l'hormone insuline régule la glycémie, favorise la synthèse du glycogène et augmente la formation de graisses à partir des glucides.
4. Protecteur	En réponse à la pénétration de protéines étrangères ou de micro-organismes (antigènes) dans le corps, des protéines spéciales se forment - des anticorps qui peuvent les lier et les neutraliser. La fibrine, formée à partir du fibrinogène, aide à arrêter le saignement
5. Moteur	Les protéines contractiles actine et myosine assurent la contraction musculaire chez les animaux multicellulaires.
6. Signer	Des molécules de protéines sont intégrées dans la membrane superficielle de la cellule, capables de modifier leur structure tertiaire en réponse à l'action de facteurs environnementaux, recevant ainsi des signaux de l'environnement extérieur et transmettant des commandes à la cellule.
7. Pièces de rechange	En règle générale, les protéines ne sont pas stockées dans le corps des animaux, à l'exception de l'ovalbumine, de la caséine du lait. Mais grâce aux protéines dans le corps, certaines substances peuvent être stockées en réserve, par exemple, lors de la dégradation de l'hémoglobine, le fer n'est pas excrété par le corps, mais est stocké dans le corps, formant un complexe avec la protéine ferritine.
8. Énergie	Avec la décomposition de 1 g de protéines dans les produits finaux, 17,6 kJ sont libérés. Tout d'abord, les protéines se décomposent en acides aminés, puis en produits finaux - eau, dioxyde de carbone et ammoniac. Cependant, les protéines ne sont utilisées comme source d'énergie que lorsque d'autres sources (glucides et graisses) sont épuisées.
9. Catalyseur	Une des fonctions les plus importantes des protéines. Fourni avec des protéines - des enzymes qui accélèrent les réactions biochimiques qui se produisent dans les cellules. Par exemple, la ribulose bisphosphate carboxylase catalyse la fixation du CO2 lors de la photosynthèse.

Enzymes ou alors enzymes – une classe spéciale de protéines qui sont des catalyseurs biologiques. Grâce aux enzymes, les réactions biochimiques se déroulent à une vitesse fulgurante. La vitesse des réactions enzymatiques est des dizaines de milliers de fois (et parfois des millions) supérieure à la vitesse des réactions impliquant des catalyseurs inorganiques. La substance sur laquelle agit une enzyme s'appelle substrat.

Les enzymes sont des protéines globulaires ; selon leurs caractéristiques structurelles, les enzymes peuvent être divisées en deux groupes : simples et complexes. enzymes simples sont des protéines simples, c'est-à-dire se composent uniquement d'acides aminés. Enzymes complexes sont des protéines complexes, c'est-à-dire en plus de la partie protéique, ils comprennent un groupe de nature non protéique - cofacteur. Pour certaines enzymes, les vitamines jouent le rôle de cofacteurs. Dans la molécule d'enzyme, une partie spéciale est isolée, appelée centre actif. Le centre actif est une petite région de l'enzyme (de trois à douze résidus d'acides aminés), dans laquelle la liaison du substrat ou des substrats se produit avec la formation du complexe enzyme-substrat. A la fin de la réaction, le complexe enzyme-substrat se décompose en une enzyme et un ou plusieurs produits de réaction. Certaines enzymes ont (autres qu'actives) centres allostériques– sites auxquels sont attachés des régulateurs du taux de travail enzymatique ( enzymes allostériques).

Pour les réactions de catalyse enzymatique

se caractérisent par : 1) une efficacité élevée, 2) une sélectivité et une direction d'action strictes, 3) une spécificité de substrat, 4) une régulation fine et précise.

La spécificité de substrat et de réaction des réactions de catalyse enzymatique est expliquée par les hypothèses de E. Fisher (1890) et D. Koshland (1959). E. Fisher (l'hypothèse « key-lock ») a suggéré que les configurations spatiales du centre actif de l'enzyme et du substrat doivent correspondre exactement l'une à l'autre. Le substrat est comparé à la "clé", l'enzyme - à la "serrure".

D. Koshland (l'hypothèse du «gant de la main») a suggéré que la correspondance spatiale entre la structure du substrat et le centre actif de l'enzyme ne se crée qu'au moment de leur interaction. Cette hypothèse est également appelée hypothèse d'ajustement induit.

La plupart des catalyseurs inorganiques accélèrent les réactions chimiques à des températures très élevées, ont une efficacité maximale dans un environnement fortement acide ou fortement alcalin, à des pressions élevées, et la plupart des enzymes sont actives à des températures de 35-45°C, valeurs physiologiques de l'acidité de la solution et à la normale pression atmosphérique; la vitesse des réactions enzymatiques est des dizaines de milliers (et parfois des millions de fois) supérieure à la vitesse des réactions impliquant des catalyseurs inorganiques. Par exemple, le peroxyde d'hydrogène se décompose lentement sans catalyseurs : 2H 2 O 2 → 2H 2 O + O 2. En présence de sels de fer (catalyseur), cette réaction se déroule un peu plus rapidement. Enzyme catalase(M=252000) pendant 1 s. divise 100 000 molécules de H 2 O 2 (M = 34). Plus de 2000 enzymes différentes sont connues, représentées par des protéines à haut poids moléculaire.

La vitesse des réactions enzymatiques dépend 1) de la température, 2) de la concentration en enzyme, 3) de la concentration du substrat, 4) du pH. Il convient de souligner que puisque les enzymes sont des protéines, leur activité est la plus élevée dans des conditions physiologiquement normales.

Riz. . Dépendance de la vitesse de réaction à la concentration de l'enzyme, du substrat, du pH, de la température

La plupart des enzymes ne peuvent fonctionner qu'à des températures comprises entre 0° et 40°C. . Dans ces limites, la vitesse de réaction augmente d'environ 2 fois pour chaque élévation de température de 10°C. A des températures supérieures à 40°C, la protéine subit une dénaturation et l'activité de l'enzyme diminue. A des températures proches du point de congélation, les enzymes sont inactivées.

Avec une augmentation le nombre de molécules de substrat la vitesse de la réaction enzymatique augmente jusqu'à ce que la saturation des centres actifs de l'enzyme se produise - si le centre actif de la catalase clive 100 000 molécules de substrat par seconde, alors si le nombre de molécules de substrat est supérieur à 100 000 par centre actif, la vitesse de réaction n'augmentera pas.

Augmenter la concentration de l'enzyme conduit à une augmentation de l'activité catalytique, car un plus grand nombre de molécules de substrat subissent des transformations par unité de temps.

Pour chaque enzyme, il existe une valeur de pH optimale à laquelle elle présente une activité maximale (pepsine - 2,0, amylase salivaire - 6,8, lipase pancréatique - 9,0). A des valeurs de pH supérieures ou inférieures, l'activité de l'enzyme diminue. Avec des changements brusques de pH, l'enzyme se dénature.

La vitesse des enzymes allostériques est régulée par des substances qui se fixent aux centres allostériques. Si ces substances accélèrent la réaction, on les appelle activateurs s'ils ralentissent - inhibiteurs.

Classement enzymatique. Selon le type de transformations chimiques catalysées, les enzymes sont divisées en 6 classes : 1) oxydoréductase(transfert d'atomes d'hydrogène, d'oxygène ou d'électrons d'une substance à une autre - déshydrogénase), 2) transférase(transfert d'un groupe méthyle, acyle, phosphate ou amino d'une substance à une autre - transaminase), 3) hydrolases(réactions d'hydrolyse dans lesquelles deux produits sont formés à partir du substrat - amylase, lipase), 4) lyases(addition non hydrolytique au substrat ou clivage d'un groupe d'atomes de celui-ci, tandis que les liaisons "C-C", "C-N", "C-O", "C-S" - décarboxylase) peuvent être rompues), 5) isomérase(réarrangement intramoléculaire - isomérase), 6) ligases(la connexion de deux molécules résultant de la formation de liaisons "C-C", "C-N", "C-O", "C-S" - synthétase

Dans une molécule de protéine, les résidus d'acides aminés sont reliés par une liaison dite peptidique. La séquence complète des résidus d'acides aminés dans une telle chaîne est appelée la structure primaire de la protéine. Le nombre de résidus dans différentes protéines peut varier de quelques à plusieurs milliers. Petites molécules avec un mol. pesant moins de 10 000 daltons sont appelés peptides et les plus gros sont appelés protéines. Les protéines contiennent généralement des acides aminés acides et alcalins, de sorte que la molécule de protéine a des charges positives et négatives. La valeur de pH à laquelle le nombre de charges négatives est égal au nombre de charges positives est appelée le point isoélectrique de la protéine.

En règle générale, une chaîne protéique se replie en structures plus complexes. L'oxygène du groupe C = O peut former une liaison hydrogène avec l'hydrogène Groupes N-H situé dans un acide aminé différent. Ces liaisons hydrogène forment la structure secondaire de la protéine. L'une des variétés de la structure secondaire est l'hélice b. Dans celui-ci, chaque oxygène du groupe C = O est lié à l'hydrogène du 4ème groupe NH le long de l'hélice. Il y a 3,6 résidus d'acides aminés par tour d'hélice, le pas d'hélice est de 0,54 nm.

De nombreuses protéines ont un soi-disant. structure c, ou couche c, dans laquelle les chaînes polypeptidiques sont presque complètement dépliées, leurs sections individuelles avec leurs groupes -CO- et -NH- forment des liaisons hydrogène avec d'autres sections de la même chaîne ou la chaîne polypeptidique voisine.

La structure b-hélicoïdale a une kératine protéique, qui compose les cheveux et la laine. Lorsqu'ils sont chauffés, les cheveux et la laine mouillés sont facilement étirés, puis reviennent spontanément à leur état d'origine : lorsqu'ils sont étirés, les liaisons hydrogène de l'hélice b sont rompues, puis progressivement restaurées.

La structure β est caractéristique de la fibroïne, la principale protéine de soie sécrétée par les chenilles du ver à soie. Contrairement à la laine, la soie est presque inextensible - la structure β est formée de chaînes polypeptidiques allongées et il est pratiquement impossible de l'étirer davantage sans rompre les liaisons covalentes.

Le repliement des protéines n'est généralement pas limité à la structure secondaire. Les résidus d'acides aminés hydrophobes "ont tendance" à se cacher de l'environnement aqueux à l'intérieur de la molécule de protéine. Entre les groupes latéraux d'acides aminés acides et alcalins, chargés respectivement négativement et positivement, une interaction électrostatique est possible. De nombreux résidus d'acides aminés peuvent former des liaisons hydrogène entre eux. Enfin, les résidus d'acides aminés cystéine contenant des groupements SH sont capables de former des liaisons covalentes -S-S- entre eux.

Grâce à toutes ces interactions - hydrophobe, ionique, hydrogène et disulfure - la chaîne protéique forme une configuration spatiale complexe appelée la structure tertiaire.

Dans la composition du globule de nombreuses protéines, on peut distinguer des sections compactes séparées d'environ 10 à 20 000 daltons. Ils sont appelés domaines. Les régions de la chaîne polypeptidique entre les domaines sont très flexibles, de sorte que la structure entière peut être considérée comme des perles relativement rigides de domaines reliés par des régions intermédiaires flexibles de la structure primaire.

De nombreuses protéines (on les appelle oligomères) ne sont pas constituées d'une, mais de plusieurs chaînes polypeptidiques. Leur combinaison forme la structure quaternaire de la protéine, tandis que les chaînes individuelles sont appelées sous-unités. La structure quaternaire est tenue par les mêmes liaisons que la tertiaire. La configuration spatiale d'une protéine (c'est-à-dire sa structure tertiaire et quaternaire) est appelée conformation.

Riz. quatre.

La principale méthode pour établir la structure spatiale des protéines et autres polymères biologiques est l'analyse par diffraction des rayons X. Récemment, de grands progrès ont été réalisés dans la modélisation informatique des conformations des protéines.

Les liaisons hydrogène, électrostatiques et hydrophobes, qui créent les structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la protéine, sont moins fortes que la liaison peptidique qui forme la structure primaire. Lorsqu'ils sont chauffés, ils sont facilement détruits et, bien que la structure primaire de la protéine reste intacte, elle ne peut pas remplir ses fonctions biologiques et devient inactive. Le processus de destruction de la conformation naturelle d'une protéine, accompagné d'une perte d'activité, est appelé dénaturation. La dénaturation est causée non seulement par le chauffage, mais également par des produits chimiques qui rompent les liaisons des structures secondaires et tertiaires - par exemple, l'urée, qui à des concentrations élevées détruit les liaisons hydrogène dans le globule protéique.

Les liaisons disulfure -S-S- forment de fortes "liaisons" qui relient différentes parties de la même chaîne polypeptidique ou de chaînes différentes. Ces liaisons sont présentes, par exemple, dans les kératines, et différentes kératines contiennent différentes quantités de ces réticulations: cheveux et laine - un peu, cornes, sabots de mammifères et carapaces de tortues - bien plus.

La structure secondaire, tertiaire et quaternaire d'une protéine est déterminée par sa structure primaire. En fonction de la séquence d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique, des sections d'hélice b ou de structure b seront formées, qui "s'adapteront" alors spontanément à une certaine structure tertiaire, et dans certaines protéines, des chaînes individuelles se combineront également pour former un quaternaire. la structure.

Si vous modifiez la structure primaire d'une protéine, sa conformation entière peut changer de façon spectaculaire. Il existe une maladie héréditaire grave - l'anémie falciforme, dans laquelle l'hémoglobine devient légèrement soluble dans l'eau et les globules rouges prennent la forme d'une faucille. La cause de la maladie est le remplacement d'un seul acide aminé sur les 574 qui composent l'hémoglobine humaine (acide glutamique, situé à la 6ème place à partir de l'extrémité N-terminale d'une des chaînes de l'hémoglobine personnes normales, chez les patients elle est remplacée par la valine).

Le processus d'association spontanée de sous-unités protéiques en complexes complexes à structure quaternaire est appelé auto-assemblage. La plupart des complexes protéiques à structure quaternaire se forment précisément par auto-assemblage.

Dans les années 1980, on a découvert que toutes les protéines et tous les complexes protéiques ne sont pas formés par auto-assemblage. Il s'est avéré que pour la formation de structures telles que les nucléosomes (complexes de protéines histones avec de l'ADN), les villosités bactériennes - pili, ainsi que certains complexes enzymatiques complexes, des protéines auxiliaires spéciales appelées chaperons sont utilisées. Les chaperons ne font pas partie de la structure résultante, mais contribuent seulement à son style.

Les chaperons servent non seulement à organiser des complexes complexes, mais aident dans certains cas à replier correctement une chaîne polypeptidique. Ainsi, lorsqu'il est exposé à des températures élevées dans les cellules, la quantité de soi-disant. protéines de choc thermique. Ils se lient aux protéines cellulaires partiellement dénaturées et restaurent leur conformation naturelle.

Pendant longtemps, on a cru qu'une protéine ne pouvait avoir qu'une seule conformation stable dans des conditions données, mais récemment ce postulat a dû être révisé. La raison de cette remise en question était la découverte d'agents pathogènes de la soi-disant. infections neurologiques lentes. Ces infections se retrouvent dans différents types mammifères. Il s'agit notamment de la maladie du mouton "Scrapie", de la maladie de l'homme "Kuru" ("la mort rieuse") et de la "rage des vaches" récemment sensationnelle. Ils ont beaucoup en commun.

Elles se caractérisent par des lésions sévères de la partie centrale système nerveux. Ainsi, les personnes atteintes de kuru connaissent une instabilité émotionnelle dans les premiers stades de la maladie (la majorité rit souvent et sans raison, mais certaines sont dans un état de dépression ou d'agressivité non motivée) et une légère incoordination des mouvements. Aux stades ultérieurs, les patients ne sont plus capables non seulement de bouger, mais même de s'asseoir sans soutien, et aussi de manger.

L'infection se produit généralement par la nourriture (parfois par le sang). La maladie chez les animaux s'est développée après les avoir nourris avec de la farine d'os, fabriquée à partir des os d'individus malades. Le kuru est une maladie des cannibales papous, transmise en mangeant la cervelle de parents décédés (se manger dans ce cas relève plus du culte que de la cuisine, il a une signification rituelle importante).

Toutes ces maladies ont une très longue période d'incubation et se développent lentement. Dans le cerveau du malade, il y a dépôt d'un conglomérat protéique insoluble. Les filaments protéiques insolubles se trouvent dans les vésicules situées à l'intérieur des neurones, ainsi que dans la substance extracellulaire. Il y a destruction des neurones dans certaines parties du cerveau, en particulier dans le cervelet.

Pendant longtemps, la nature des agents responsables de ces maladies est restée mystérieuse et ce n'est qu'au début des années 80 qu'il a été établi que ces agents pathogènes sont des protéines spéciales d'un poids moléculaire d'environ 30 000 daltons. De tels objets jusqu'ici inconnus de la science sont appelés prions.

Il a été constaté que la protéine prion est codée dans l'ADN de l'organisme hôte. La protéine d'un corps sain contient la même séquence d'acides aminés que la protéine d'une particule de prion infectieuse, mais ne provoque aucun symptôme pathologique. La fonction de la protéine prion est encore inconnue. Les souris, chez qui les généticiens ont artificiellement désactivé le gène de cette protéine, se sont développées tout à fait normalement, bien qu'elles aient présenté quelques déviations dans le fonctionnement du système nerveux central (pire apprentissage, troubles du sommeil). Dans un corps sain, cette protéine se trouve à la surface des cellules dans de nombreux organes, principalement dans le cerveau.

Il s'est avéré que la protéine prion dans la particule infectieuse a une conformation différente de celle des cellules normales. Il contient des régions structurelles bêta, est très résistant à la digestion par les enzymes digestives et a la capacité de former des agrégats insolubles (apparemment, le dépôt de tels agrégats dans le cerveau est la cause du développement de la neuropathologie).

Le plus intéressant est que la conformation « normale » de cette protéine devient « pathogène » si la cellule entre en contact avec la protéine « pathogène ». Il s'avère que la protéine "causant la maladie" "sculpte" la structure spatiale de la "normale" par elle-même. Il dirige son tassement comme une matrice, provoquant l'apparition d'un nombre croissant de molécules dans une conformation « pathogène » et, à terme, la mort de l'organisme.

Comment exactement cela se produit est encore inconnu. Si vous mélangez les formes normales et infectieuses de la protéine prion dans un tube à essai, aucune nouvelle molécule infectieuse ne se formera. Apparemment, dans une cellule vivante, il y a des molécules auxiliaires (probablement des chaperons) qui permettent à la protéine prion de faire son sale boulot.

Le dépôt de conglomérats de protéines insolubles peut également provoquer d'autres maladies nerveuses incurables. La maladie d'Alzheimer n'est pas contagieuse - elle survient chez les personnes âgées et séniles chez les personnes ayant une prédisposition héréditaire. Les patients souffrent de troubles de la mémoire, d'un affaiblissement de l'intellect, de démence et, à la fin, d'une perte complète des fonctions mentales. La raison du développement de la maladie est le dépôt dans le cerveau du soi-disant. plaques amyloïdes. Ils sont constitués d'une protéine insoluble appelée β-amyloïde. C'est un fragment de la protéine précurseur amyloïde, une protéine normale présente chez toutes les personnes en bonne santé. Chez les patients, il est clivé pour former un peptide amyloïde insoluble.

Des mutations dans différents gènes provoquent le développement de la maladie d'Alzheimer. Naturellement, elle est causée par des mutations du gène de la protéine précurseur de l'amyloïde - le précurseur modifié après le clivage forme de la β-amyloïde insoluble, qui forme des plaques et détruit les cellules cérébrales. Mais la maladie survient également lorsqu'il y a une mutation dans les gènes des protéines qui régulent l'activité des protéases qui coupent la protéine - le précurseur de l'amyloïde. La façon dont la maladie se développe dans ce cas n'est pas tout à fait claire : il est possible que la protéine précurseur normale soit coupée au mauvais endroit, ce qui conduit à la précipitation du peptide résultant.

Très tôt, la maladie d'Alzheimer se développe chez les patients atteints du syndrome de Down - ils n'ont pas deux copies du chromosome 21, comme chez tout le monde, mais trois. Les patients atteints du syndrome de Down ont une apparence caractéristique et une démence. Le fait est que le gène de la protéine précurseur de l'amyloïde est situé sur le 21e chromosome, une augmentation de la quantité de gène entraîne une augmentation de la quantité de protéine et un excès de protéine précurseur entraîne l'accumulation de β insoluble -amyloïde.

Les protéines se combinent souvent avec d'autres molécules. Ainsi, l'hémoglobine, qui transporte l'oxygène dans le système circulatoire, se compose d'une partie protéique - la globine et d'une partie non protéique - l'hème. L'ion Fe2+ fait partie de l'hème. La globine est constituée de quatre chaînes polypeptidiques. En raison de la présence d'hème avec du fer, l'hémoglobine catalyse l'oxydation de diverses substances organiques, telles que la benzidine, avec du peroxyde d'hydrogène. Auparavant, cette réaction, appelée "test à la benzidine", était utilisée dans les examens médico-légaux pour détecter des traces de sang.

Certaines protéines sont chimiquement liées aux glucides et sont appelées glycoprotéines. De nombreuses protéines sécrétées par une cellule animale sont des glycoprotéines, telles que la transferrine et les immunoglobulines connues dans les sections précédentes. Cependant, la gélatine, bien qu'elle soit un produit d'hydrolyse de la protéine de collagène sécrétée, ne contient pratiquement pas de glucides ajoutés. À l'intérieur de la cellule, les glycoprotéines sont beaucoup moins fréquentes.

Dans la pratique de laboratoire, de nombreuses méthodes sont utilisées pour déterminer la concentration en protéines. Dans le plus simple d'entre eux, un réactif biuret est utilisé - une solution alcaline d'un sel de cuivre divalent. Dans un environnement alcalin, certaines des liaisons peptidiques de la molécule de protéine se transforment en forme énol, qui forme des complexes de couleur rouge avec le cuivre bivalent. Une autre réaction protéique courante est la coloration de Bradford. Au cours de la réaction, les molécules d'un colorant spécial se lient au globule protéique, ce qui provoque un changement brusque de couleur - d'une solution brun pâle devient bleu vif. Cette teinture - "Coomassie bright blue" - était autrefois utilisée pour teindre la laine (et la laine, comme vous le savez, est constituée de protéines de kératine). Enfin, pour déterminer la concentration d'une protéine, vous pouvez utiliser sa capacité à absorber la lumière ultraviolette avec une longueur d'onde de 280 nm (elle est absorbée par les acides aminés aromatiques phénylalanine, tyrosine et tryptophane). Plus la solution absorbe cette lumière ultraviolette, plus elle contient de protéines.

Écureuils- des polypeptides naturels avec un poids moléculaire énorme. Ils font partie de tous les organismes vivants et remplissent diverses fonctions biologiques.

La structure de la protéine.

Les protéines ont 4 niveaux de structure :

• structure primaire d'une protéine- séquence linéaire d'acides aminés de la chaîne polypeptidique, repliée dans l'espace :

• structure secondaire des protéines- la conformation de la chaîne polypeptidique, car torsion dans l'espace due aux liaisons hydrogène entre NH et DONC groupes. Il existe 2 méthodes d'installation : α -spirale et β - la structure.

• structure tertiaire des protéines est une représentation tridimensionnelle d'un tourbillon α - spirale ou β -structures dans l'espace :

Cette structure est formée par des ponts disulfure -S-S- entre les résidus de cystéine. Les ions de charges opposées participent à la formation d'une telle structure.

• structure protéique quaternaire formé par l'interaction entre différentes chaînes polypeptidiques :

Synthèse des protéines.

La synthèse est basée sur la méthode en phase solide, dans laquelle le premier acide aminé est fixé sur un support polymère, et de nouveaux acides aminés lui sont séquentiellement suturés. Le polymère est ensuite séparé de la chaîne polypeptidique.

Les propriétés physiques de la protéine.

Les propriétés physiques de la protéine sont déterminées par la structure, de sorte que les protéines sont divisées en globulaire(soluble dans l'eau) et fibrillaire(insoluble dans l'eau).

Propriétés chimiques des protéines.

1. Dénaturation des protéines(destruction de la structure secondaire et tertiaire avec préservation du primaire). Un exemple de dénaturation est le caillage des blancs d'œufs lorsque les œufs sont bouillis.

2. Hydrolyse des protéines- destruction irréversible de la structure primaire dans une solution acide ou alcaline avec formation d'acides aminés. De cette façon, vous pouvez déterminer la composition quantitative des protéines.

3. Réactions qualitatives :

Réaction de Biuret- interaction de la liaison peptidique et des sels de cuivre (II) en solution alcaline. A la fin de la réaction, la solution vire au violet.

réaction xantoprotéique- en réaction avec l'acide nitrique, une coloration jaune est observée.

L'importance biologique des protéines.

1. Les protéines sont un matériau de construction, les muscles, les os et les tissus en sont construits.

2. Protéines - récepteurs. Ils transmettent et reçoivent des signaux des cellules voisines de l'environnement.

3. Les protéines jouent un rôle important dans le système immunitaire du corps.

4. Les protéines remplissent des fonctions de transport et transportent des molécules ou des ions vers le lieu de synthèse ou d'accumulation. (L'hémoglobine transporte l'oxygène vers les tissus.)

5. Protéines - catalyseurs - enzymes. Ce sont des catalyseurs sélectifs très puissants qui accélèrent les réactions des millions de fois.

Il existe un certain nombre d'acides aminés qui ne peuvent pas être synthétisés dans le corps - irremplaçable, ils sont obtenus uniquement avec de la nourriture : tizine, phénylalanine, méthinine, valine, leucine, tryptophane, isoleucine, thréonine.

Les protéines sont des biopolymères dont les monomères sont des acides aminés.

Acides aminés sont des composés organiques de faible poids moléculaire contenant des groupes carboxyle (-COOH) et amine (-NH 2) qui sont liés au même atome de carbone. Une chaîne latérale est attachée à l'atome de carbone - un radical qui confère à chaque acide aminé certaines propriétés.

La plupart des acides aminés ont un groupe carboxyle et un groupe amino ; ces acides aminés sont appelés neutre. Il y a cependant aussi acides aminés basiques- avec plus d'un groupe amino, ainsi qu'acide acides aminés- avec plus d'un groupe carboxyle.

Environ 200 acides aminés sont présents dans les organismes vivants, mais seuls 20 d'entre eux font partie des protéines. Ce sont les soi-disant principale ou alors protéinogène acides aminés.

Selon le radical, les acides aminés basiques sont divisés en 3 groupes :

1. Apolaire (alanine, méthionine, valine, proline, leucine, isoleucine, tryptophane, phénylalanine);
2. Polar non chargé (asparagine, glutamine, sérine, glycine, tyrosine, thréonine, cystéine);
3. Chargé (arginine, histidine, lysine - positif ; acide aspartique et glutamique - négatif).

Les chaînes latérales des acides aminés (radicaux) peuvent être hydrophobes et hydrophiles et donner aux protéines les propriétés correspondantes.

Chez les plantes, tous les acides aminés nécessaires sont synthétisés à partir des produits primaires de la photosynthèse. L'homme et les animaux ne sont pas capables de synthétiser un certain nombre d'acides aminés protéinogènes et doivent les recevoir tout prêts avec de la nourriture. Ces acides aminés sont appelés indispensable. Ceux-ci comprennent la lysine, la valine, la leucine, l'isoleucine, la thréonine, la phénylalanine, le tryptophane, la méthionine ; l'arginine et l'histidine sont indispensables pour les enfants.

Dans une solution, les acides aminés peuvent agir à la fois comme des acides et des bases, c'est-à-dire qu'ils sont des composés amphotères. Le groupe carboxyle (-COOH) est capable de donner un proton, fonctionnant comme un acide, et le groupe amine (-NH 2) peut accepter un proton, montrant ainsi les propriétés d'une base.

Le groupe amino d'un acide aminé peut réagir avec le groupe carboxyle d'un autre acide aminé. La molécule résultante est dipeptide, et la liaison entre les atomes de carbone et d'azote est appelée liaison peptidique.

À une extrémité de la molécule de dipeptide se trouve un groupe amino libre et à l'autre extrémité se trouve un groupe carboxyle libre. Pour cette raison, le dipeptide peut attacher d'autres acides aminés à lui-même, formant des oligopeptides. Si de nombreux acides aminés (plus de 10) sont combinés de cette manière, alors polypeptide.

Les peptides jouent un rôle important dans l'organisme. De nombreux aligopeptides sont des hormones. Ce sont l'ocytocine, la vasopressine, la thyrolibérine, la thyrotropine, etc. Les oligopeptides comprennent également la bradykidine (peptide de la douleur) et certains opiacés («médicaments naturels» d'une personne) qui remplissent la fonction de soulagement de la douleur. La prise de drogue détruit le système opiacé du corps, de sorte qu'un toxicomane sans dose de drogue éprouve 1 douleur intense - «sevrage», qui est normalement soulagée par les opiacés.

Les oligopeptides comprennent certains antibiotiques (par exemple la gramicidine S).

De nombreuses hormones (insuline, hormone adrénocorticotrope, etc.), des antibiotiques (par exemple, la gramicidine A), des toxines (par exemple, la toxine diphtérique) sont des polypeptides.

Les protéines sont des polypeptides de poids moléculaire supérieur à 10 000 dont la molécule comprend de 50 à plusieurs milliers d'acides aminés.

Chaque protéine a sa propre structure spatiale spéciale dans un certain environnement. Lors de la caractérisation de la structure spatiale (tridimensionnelle), on distingue quatre niveaux d'organisation des molécules protéiques.

Structure primaire- la séquence d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique. La structure primaire est spécifique à chaque protéine et est déterminée par l'information génétique, c'est-à-dire dépend de la séquence de nucléotides dans la région de la molécule d'ADN qui code pour une protéine donnée. Toutes les propriétés et fonctions des protéines dépendent de la structure primaire. Le remplacement d'un seul acide aminé dans la composition des molécules protéiques ou une modification de leur emplacement entraîne généralement une modification de la fonction de la protéine. Étant donné que les protéines contiennent 20 types d'acides aminés, le nombre d'options pour leurs combinaisons dans le sol et la chaîne peptidique est vraiment illimité, ce qui garantit grande quantité types de protéines dans les cellules vivantes.

Dans les cellules vivantes, les molécules de protéines ou leurs sections individuelles ne sont pas une chaîne allongée, mais tordues en une spirale ressemblant à un ressort allongé (c'est ce qu'on appelle l'hélice α) ou pliées en une couche pliée (couche β). structure secondaire résulte de la formation de liaisons hydrogène entre les groupes -CO - et -NH 2 de deux liaisons peptidiques au sein d'une chaîne polypeptidique (configuration hélicoïdale) ou entre deux chaînes polypeptidiques (couches repliées).

La protéine de kératine a une configuration entièrement α-hélicoïdale. C'est une protéine structurelle des cheveux, de la laine, des ongles, des griffes, du bec, des plumes et des cornes. La structure secondaire en spirale est caractéristique, en plus de la kératine, de protéines fibrillaires (filamenteuses) telles que la myosine, le fibrinogène, le collagène.

Dans la plupart des protéines, les sections hélicoïdales et non hélicoïdales de la chaîne polypeptidique sont repliées en une formation tridimensionnelle de forme sphérique - un globule (caractéristique des protéines globulaires). Un globule d'une configuration particulière est structure tertiaireécureuil. La structure tertiaire est stabilisée par des liaisons ioniques, hydrogène, des liaisons disulfure covalentes (qui se forment entre les atomes de soufre qui composent la cystéine), ainsi que des interactions hydrophobes. Les interactions hydrophobes sont les plus importantes dans la formation de la structure tertiaire ; Dans le même temps, la protéine se replie de telle sorte que ses chaînes latérales hydrophobes sont cachées à l'intérieur de la molécule, c'est-à-dire qu'elles sont protégées du contact avec l'eau, et les chaînes latérales hydrophiles, au contraire, sont exposées à l'extérieur.

De nombreuses protéines à structure particulièrement complexe sont constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques maintenues ensemble dans une molécule en raison d'interactions hydrophobes, ainsi qu'à l'aide de liaisons hydrogène et ioniques - il existe structure quaternaire. Une telle structure est présente, par exemple, dans la protéine globulaire de l'hémoglobine. Sa molécule est constituée de quatre sous-unités polypeptidiques distinctes (protomères) situées dans la structure tertiaire et d'une partie non protéique - l'hème. Ce n'est que dans une telle structure que l'hémoglobine est capable de remplir sa fonction de transport.

Sous l'influence de divers facteurs chimiques et physiques (traitement avec de l'alcool, de l'acétone, des acides, des alcalis, haute température, irradiation, haute pression etc.) il y a un changement dans la structure tertiaire et quaternaire de la protéine en raison de la rupture des liaisons hydrogène et ionique. Le processus de perturbation de la structure native (naturelle) d'une protéine est appelé dénaturation. Dans ce cas, on observe une diminution de la solubilité des protéines, une modification de la forme et de la taille des molécules, une perte d'activité enzymatique, etc.. Le processus de dénaturation est parfois réversible, c'est-à-dire que le retour à des conditions environnementales normales peut être accompagnée d'une restauration spontanée de la structure naturelle de la protéine. Un tel processus est appelé renaturation. Il s'ensuit que toutes les caractéristiques de la structure et du fonctionnement d'une macromolécule protéique sont déterminées par sa structure primaire.

Par composition chimique distinguer les protéines simples des protéines complexes. Pour Facile les protéines sont composées uniquement d'acides aminés, difficile- contenant la partie protéique et non protéique (prostatique) - ions métalliques, glucides, lipides, etc. Les protéines simples sont l'albumine sérique sanguine, les immunoglobulines (anticorps), la fibrine, certaines enzymes (trypsine), etc. Les protéines complexes sont toutes des protéolipides et glycoprotéines, hémoglobine, la plupart des enzymes, etc.

Fonctions des protéines

De construction. Les protéines font partie des membranes cellulaires et des organites cellulaires. Les parois des vaisseaux sanguins, du cartilage, des tendons, des cheveux, des ongles, des griffes chez les animaux supérieurs sont principalement constituées de protéines.

Catalytique (enzymatique). Les enzymes protéiques catalysent le flux de tous réactions chimiques dans l'organisme. Ils assurent la dégradation des nutriments dans le tube digestif, la fixation du carbone lors de la photosynthèse, les réactions de synthèse matricielle, etc.

Le transport. Les protéines sont capables de fixer et de transporter diverses substances. Les albumines sanguines sont transportées acide gras, globulines - ions métalliques et hormones. L'hémoglobine transporte de l'oxygène et du dioxyde de carbone.

Les molécules de protéines qui composent la membrane plasmique participent au transport de substances dans et hors de la cellule.

Protecteur. Elle est réalisée par les immunoglobulines (anticorps) du sang, qui assurent la défense immunitaire de l'organisme. Le fibrinogène et la thrombine interviennent dans la coagulation du sang et préviennent les saignements.

Contractile. Elle est assurée par le mouvement relatif les uns par rapport aux autres des filaments des protéines d'actine et de myosine dans les muscles et à l'intérieur des cellules. Le glissement des microtubules, construits à partir de la protéine tubuline, s'explique par le mouvement des cils et des flagelles.

Réglementaire. De nombreuses hormones sont des oligopeptides ou des protéines, par exemple : l'insuline, le glucagon, l'hormone adénocorticotrope, etc.

Récepteur. Certaines protéines intégrées dans la membrane cellulaire sont capables de modifier leur structure sous l'action de l'environnement extérieur. C'est ainsi que les signaux sont reçus de l'environnement extérieur et que les informations sont transmises à la cellule. Un exemple serait phytochrome- une protéine photosensible qui régule la réponse photopériodique des plantes, et opsine - composant rhodopsine, un pigment présent dans les cellules de la rétine.