Protector

Contractible

Reservar

Transporte

Receptor

hormonales

enzimático

Estructural

funciones de las proteinas

PROTEÍNAS.

La definición de F. Engels "La vida es una forma de existencia de los cuerpos proteicos" todavía, después de casi un siglo y medio, no ha perdido su corrección y relevancia.

Las proteínas están en la raíz de la estructura de cualquier organismo y de todas las reacciones vitales que ocurren en él. Cualquier violación en estas proteínas conduce a un cambio en el bienestar y nuestra salud. La necesidad de estudiar la estructura, propiedades y tipos de proteínas radica en la diversidad de sus funciones.

Las proteínas forman la sustancia del tejido conectivo - colágeno, elastina, bordillo, proteoglicanos. Directamente involucrado en la construcción de membranas y citoesqueleto (proteínas integrales, semi-integrales y de superficie) - espectrina(superficie, proteína básica del citoesqueleto de los eritrocitos), glicoforina(integral, fija la espectrina en la superficie), Esta función incluye la participación en la creación de orgánulos - ribosomas.

Todas las enzimas son proteínas. Pero al mismo tiempo, existen datos experimentales sobre la existencia de ribozimas, ᴛ.ᴇ. ácido ribonucleico con actividad catalítica.

La regulación y coordinación del metabolismo en las diferentes células del cuerpo la llevan a cabo las hormonas. Algunos de ellos son proteínas, por ejemplo, insulina y glucagón.

Esta función consiste en la unión selectiva de hormonas, sustancias biológicamente activas y mediadores en la superficie de las membranas o en el interior de las células.

Sólo las proteínas transportan sustancias en sangre, p.ej, lipoproteínas(transferencia de grasa) hemoglobina(transporte de oxígeno), transferrina(transporte de hierro) o a través de membranas - Na + ,K + -ATPasa(transporte transmembrana opuesto de iones de sodio y potasio), Ca 2+ -ATPasa(bombeo de iones de calcio fuera de la célula).

Un ejemplo de un depósito de proteínas es la producción y acumulación en el huevo. albúmina de huevo. Los animales y los humanos no tienen depósitos tan especializados, pero las proteínas se utilizan durante la inanición prolongada. músculos, órganos linfoides, tejidos epiteliales y hígado.

Hay una serie de proteínas intracelulares diseñadas para cambiar la forma de la célula y el movimiento de la célula misma o de sus orgánulos ( tubulina, actina, miosina).

tienen una función protectora contra las infecciones inmunoglobulinas sangre, daño tisular proteínas de coagulación sangre. La protección mecánica y el soporte de las células se lleva a cabo mediante proteoglicanos.

Proteína - ϶ᴛᴏ secuencia de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos.

Es fácil imaginar que el número de aminoácidos debería ser diferente: desde al menos dos hasta cualquier valor razonable. Los bioquímicos han acordado considerar que si el número de aminoácidos no supera los 10, dicho compuesto generalmente se llama péptido; si de 10 a 40 aminoácidos - polipéptido, si tiene más de 40 aminoácidos - proteína.

Una molécula de proteína lineal formada al unir aminoácidos en una cadena es estructura primaria. En sentido figurado, se puede comparar con un hilo ordinario del que se cuelgan hasta varios cientos de cuentas de veinte colores diferentes (según el número de aminoácidos).

La secuencia y la proporción de aminoácidos en la estructura primaria determina el comportamiento posterior de la molécula: su capacidad para doblarse, plegarse y formar ciertos enlaces dentro de sí misma. Las formas de la molécula creadas durante el plegamiento pueden asumir secuencialmente secundaria, terciaria y nivel cuaternario organizaciones

Representación esquemática de la secuencia de plegamiento de proteínas en una estructura cuaternaria

al nivel estructura secundaria las "perlas" de proteína son capaces de encajar en la forma espirales(similar a un resorte de puerta) y en la forma capa plegada cuando las "cuentas" se colocan con una serpiente y las partes remotas de las cuentas están cerca.

El plegamiento de la proteína en la estructura secundaria procede suavemente a la formación estructura terciaria. Estos son glóbulos separados en los que la proteína se empaqueta de forma compacta, en forma de espiral tridimensional.

Algunos glóbulos de proteína existen y realizan su función no solos, sino en grupos de dos, tres o más. Tales grupos forman Estructura cuaternaria ardilla.

La combinación de aminoácidos a través de enlaces peptídicos crea una cadena polipeptídica lineal, que comúnmente se denomina estructura primaria de una proteina.

Una sección de una cadena de proteína con una longitud de 6 aminoácidos (Ser-Cis-Tyr-Leu-Glu-Ala) (los enlaces peptídicos están resaltados en amarillo, los aminoácidos están en un marco rojo)

Estructura primaria de las proteínas, ᴛ.ᴇ. la secuencia de aminoácidos en él está programada por la secuencia de nucleótidos en el ADN. La pérdida, inserción, reemplazo de un nucleótido en el ADN conduce a un cambio en la composición de aminoácidos y, en consecuencia, en la estructura de la proteína sintetizada.

Si el cambio en la secuencia de aminoácidos no es letal, sino adaptativo o al menos neutral, entonces la nueva proteína se puede heredar y permanecer en la población. Como resultado, surgen nuevas proteínas con funciones similares. Tal fenómeno se llama polimorfismo proteinas

Por ejemplo, en la anemia de células falciformes, en la sexta posición de la cadena β de la hemoglobina, se produce un reemplazo ácido glutamico en valina. Esto conduce a la síntesis de hemoglobina S ( HbS) - tal hemoglobina, que se polimeriza en forma desoxi y forma cristales. Como resultado, los eritrocitos se deforman, toman forma de hoz (plátano), pierden su elasticidad y se destruyen al pasar por los capilares. Esto finalmente conduce a una disminución de la oxigenación de los tejidos y su necrosis.

La secuencia y proporción de aminoácidos en la estructura primaria determina la formación secundario, terciario y Cuaternario estructuras

Estructura secundaria de una proteína.- ϶ᴛᴏ forma de colocar la cadena polipeptídica en una estructura más compacta, en la que se produce la interacción de los grupos peptídicos con la formación de enlaces de hidrógeno entre ellos. La formación de la estructura secundaria está provocada por el deseo del péptido de adoptar la conformación con el mayor número de enlaces entre los grupos peptídicos. El tipo de estructura secundaria depende de la estabilidad del enlace peptídico, la movilidad del enlace entre el átomo de carbono central y el carbono del grupo peptídico y el tamaño del radical aminoácido.

Todo lo anterior, junto con la secuencia de aminoácidos, conducirá posteriormente a una configuración proteica estrictamente definida.

Hay dos variantes posibles de la estructura secundaria: α-hélice(estructura α) y capa plegada β(estructura β). En una proteína, por regla general, ambas estructuras están presentes, pero en diferentes proporciones. En las proteínas globulares predomina la hélice α, en las proteínas fibrilares la estructura β.

La estructura secundaria se forma solo con puentes de hidrogeno entre grupos peptídicos: el átomo de oxígeno de un grupo reacciona con el átomo de hidrógeno del segundo, al mismo tiempo el oxígeno del segundo grupo peptídico se une al hidrógeno del tercero, etc.

La estructura de la molécula de proteína.

sustancias orgánicas. Ardillas

sustancias orgánicas.

O Los compuestos orgánicos constituyen en promedio del 20 al 30% de la masa celular de un organismo vivo. Éstos incluyen polímeros biológicos - proteínas, ácidos nucleicos y polisacáridos, así como grasas y una serie sustancias orgánicas de bajo peso molecular- aminoácidos, azúcares simples, nucleótidos, etc. Los polímeros son moléculas lineales o ramificadas complejas que se descomponen en monómeros tras la hidrólisis.. Si el polímero consiste en un tipo de monómero, entonces dicho polímero se llama homopolímero, si la composición de la molécula de polímero incluye varios monómeros, entonces esto heteropolímero. Si un grupo de diferentes monómeros en una molécula de polímero se repite (A, B, C, A, B, C, A, B, C), esto es heteropolímero normal, si no hay repetición de un cierto grupo de monómeros - heteropolímero irregular.

Ardillas.

De las sustancias orgánicas de la célula, las proteínas ocupan el primer lugar en cuanto a cantidad y valor. Ardillas, o proteinas(del griego protos - primero, principal) - heteropolímeros de alto peso molecular, sustancias orgánicas y descomposición por hidrólisis en aminoácidos. La importancia de las proteínas es tan grande que la información sobre las proteínas se incluye en las dos definiciones más populares de Vida: “La vida es una forma de existencia de los cuerpos proteicos, cuyo punto esencial es el constante intercambio de sustancias con la naturaleza externa que los rodea. , y con el cese de este metabolismo, también se detiene la vida, lo que conduce a la descomposición de las proteínas” (F. Engels). “Los cuerpos vivos que existen en la Tierra son sistemas abiertos, autorreguladores y autorreproductivos construidos a partir de biopolímeros: proteínas y ácidos nucleicos” (M.V. Volkenshtein).

Las proteínas simples (que consisten únicamente en aminoácidos) están compuestas de carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno y azufre. Algunas proteínas (proteínas complejas) forman complejos con otras moléculas que contienen fósforo, hierro, zinc y cobre - estas son proteínas complejas que contienen, además de aminoácidos, también no proteicos - grupo prostético. Puede ser representado por iones metálicos ( metaloproteínas- hemoglobina), carbohidratos ( glicoproteínas), lípidos ( lipoproteínas), ácidos nucleicos ( nucleoproteínas).

Las proteínas tienen enorme peso molecular: Una de las proteínas, la globulina de leche, tiene un peso molecular de 42000. Su fórmula es C 1864 H 3012 O 576 N 468 S 21. Hay proteínas cuyo peso molecular es 10 o incluso 100 veces mayor. A modo de comparación: el peso molecular del alcohol es 46, ácido acético- 60, benceno - 78.

Las proteínas son heteropolímeros irregulares, cuyos monómeros son α-aminoácidos. Se han encontrado más de 170 aminoácidos diferentes en células y tejidos, pero solo 20 se encuentran en proteínas. α-aminoácidos. Dependiendo de si los aminoácidos se pueden sintetizar en el cuerpo, hay: aminoácidos no esenciales- diez aminoácidos sintetizados en el cuerpo y aminoácidos esenciales aminoácidos que no se sintetizan en el cuerpo. Los aminoácidos esenciales deben ingerirse con los alimentos.

Dependiendo de la composición de aminoácidos, las proteinas estan completas si contienen el conjunto completo de aminoácidos esenciales y defectuoso si algunos aminoácidos esenciales están ausentes en su composición.

La fórmula general de los aminoácidos se muestra en la figura. Todos α -aminoácidos en α -átomo de carbono contienen un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH 2). El resto de la molécula está representado por un radical.

El grupo amino se une fácilmente a un ion de hidrógeno, es decir muestra propiedades básicas. El grupo carboxilo cede fácilmente un ion de hidrógeno: exhibe las propiedades de un ácido. Los aminoácidos son anfótero compuestos, ya que en solución pueden actuar tanto como ácidos como como bases. En soluciones acuosas, los aminoácidos existen en diferentes formas iónicas. Depende del pH de la solución y de si el aminoácido es neutro, ácido o básico.

Arroz. 256. Formación de un dipéptido.

Según el número de grupos amino y grupos carboxilo que componen los aminoácidos, se distinguen los aminoácidos neutros que tienen un grupo carboxilo y un grupo amino, los aminoácidos básicos que tienen un grupo amino más en el radical y los aminoácidos ácidos que tienen un grupo carboxilo más. grupo en el radical.

péptidos- sustancias orgánicas que consisten en un pequeño número de residuos de aminoácidos conectados por un enlace peptídico. La formación de péptidos ocurre como resultado de la reacción de condensación de aminoácidos (Fig.).

Cuando el grupo amino de un aminoácido interactúa con el grupo carboxilo de otro, surge entre ellos un enlace covalente nitrógeno-carbono, que se denomina péptido. Según el número de residuos de aminoácidos que componen el péptido, se distinguen dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, etc. La formación de un enlace peptídico se puede repetir muchas veces. Esto lleva a la formación polipéptidos. Si un polipéptido consta de una gran cantidad de residuos de aminoácidos, entonces ya se le llama proteína. En un extremo de la molécula hay un grupo amino libre (llamado N-terminal) y en el otro extremo hay un grupo carboxilo libre (llamado C-terminal).

La estructura de la molécula de proteína.

El desempeño de ciertas funciones específicas por parte de las proteínas depende de la configuración espacial de sus moléculas, además, es energéticamente desfavorable para la célula mantener las proteínas en forma expandida, en forma de cadena, por lo tanto, las cadenas polipeptídicas se pliegan, adquiriendo cierta estructura tridimensional, o conformación. Hay 4 niveles de organización espacial de las proteínas.

Estructura primaria proteína - la secuencia de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica que forma la molécula de proteína. El enlace entre los aminoácidos es peptídico.

Si una molécula de proteína consta de solo 10 residuos de aminoácidos, entonces el número teóricamente opciones moléculas de proteína que difieren en el orden de alternancia de aminoácidos - 20 10. Las proteínas aisladas de organismos vivos están formadas por cientos ya veces miles de residuos de aminoácidos.

Se han encontrado unas diez mil proteínas diferentes en el cuerpo humano, que difieren tanto entre sí como de las proteínas de otros organismos.

Es la estructura primaria de la molécula de proteína la que determina las propiedades de las moléculas de proteína y su configuración espacial. La sustitución de un solo aminoácido por otro en la cadena polipeptídica provoca un cambio en las propiedades y funciones de la proteína. Por ejemplo, el reemplazo del sexto aminoácido glutamina en la subunidad b de la hemoglobina con valina conduce al hecho de que la molécula de hemoglobina en su conjunto no puede realizar su función principal: el transporte de oxígeno (en tales casos, una persona desarrolla una enfermedad - anemia falciforme).

La primera proteína cuya secuencia de aminoácidos fue identificada fue la hormona insulina. La investigación se llevó a cabo en la Universidad de Cambridge por F. Sanger desde 1944 hasta 1954. Se encontró que la molécula de insulina consta de dos cadenas polipeptídicas (21 y 30 residuos de aminoácidos) unidas entre sí por puentes disulfuro. Por su minucioso trabajo, F. Sanger fue galardonado con el Premio Nobel.

estructura secundaria- plegamiento ordenado de la cadena polipeptídica en α-hélice(parece un resorte estirado) y estructura β (capa plegada). A α- espirales grupo nh de este residuo de aminoácido interactúa con grupo CO el cuarto remanente de ella. Casi todos los "grupos CO-" y "NH-" participan en la formación de enlaces de hidrógeno. Son más débiles que los peptídicos, pero, repitiéndose muchas veces, imparten estabilidad y rigidez a esta configuración. A nivel de la estructura secundaria, hay proteínas: fibroína (seda, telaraña), queratina (cabello, uñas), colágeno (tendones).

Capa plegada (sinónimo de estructura β) se forma si los segmentos de las cadenas polipeptídicas están dispuestos paralelos o antiparalelos entre sí en una capa. En este caso, se forma una figura que se asemeja a una hoja doblada como un acordeón.

Estructura terciaria- apilamiento de cadenas polipeptídicas glóbulos, resultante de la aparición de enlaces químicos (hidrógeno, iónico, disulfuro) y el establecimiento de interacciones hidrofóbicas entre radicales de residuos de aminoácidos. El papel principal en la formación de la estructura terciaria lo desempeñan las interacciones hidrofílicas-hidrofóbicas. En soluciones acuosas, los radicales hidrofóbicos tienden a esconderse del agua, agrupándose dentro del glóbulo, mientras que los radicales hidrofílicos tienden a aparecer en la superficie de la molécula como resultado de la hidratación (interacción con dipolos de agua).

En algunas proteínas, la estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces covalentes disulfuro que se forman entre los átomos de azufre de los dos residuos de cisteína. A nivel de la estructura terciaria, hay enzimas, anticuerpos, algunas hormonas. Según la forma de la molécula, las proteínas son globulares y fibrilares. Si las proteínas fibrilares realizan principalmente funciones de apoyo, entonces las proteínas globulares son solubles y realizan muchas funciones en el citoplasma de las células o en el entorno interno del cuerpo.

Estructura cuaternaria característica de las proteínas complejas, cuyas moléculas están formadas por dos o más glóbulos. Las subunidades se mantienen en la molécula exclusivamente por enlaces no covalentes, principalmente de hidrógeno e hidrofóbicos.

La proteína de estructura cuaternaria más estudiada es la hemoglobina. Está formado por dos subunidades a (141 residuos de aminoácidos) y dos subunidades b (146 residuos de aminoácidos) A cada subunidad se asocia una molécula de hemo que contiene hierro.

Muchas proteínas con estructura cuaternaria son intermedias entre las moléculas y los orgánulos celulares; por ejemplo, los microtúbulos del citoesqueleto están compuestos por una proteína tubulina que consta de dos subunidades. El tubo se alarga como resultado de la unión de dímeros al extremo.

Si por alguna razón la conformación espacial de las proteínas se desvía de lo normal, la proteína no puede realizar sus funciones.

Propiedades de las proteínas.

La composición de aminoácidos, la estructura de la molécula de proteína determinan sus propiedades. Las proteínas combinan propiedades básicas y ácidas determinadas por los radicales de aminoácidos, cuanto más aminoácidos ácidos en una proteína, más pronunciadas son sus propiedades ácidas. La capacidad de dar y unir H + determinar propiedades del búfer proteínas, uno de los amortiguadores más poderosos: la hemoglobina en los eritrocitos, que mantiene el pH de la sangre en un nivel constante.

comer ardillas soluble(fibrinógeno), sí insoluble que realizan funciones mecánicas (fibroína, queratina, colágeno).

comer ardillas activo químicamente (enzimas), hay químicamente inactivo, sostenible al impacto varias condiciones ambiente externo y extremadamente inestable.

Los factores externos (calor, radiación ultravioleta, metales pesados ​​y sus sales, cambios de pH, radiación, deshidratación) pueden causar una violación organización estructural moléculas de proteína. El proceso de perder la conformación tridimensional inherente a una molécula de proteína determinada sin destruir la estructura primaria se denomina desnaturalización..

La causa de la desnaturalización es la ruptura de los enlaces que estabilizan una estructura proteica particular. Inicialmente, los lazos más débiles se rompen, y cuando las condiciones se vuelven más duras, los más fuertes. Por lo tanto, primero se pierden las estructuras cuaternarias, luego las terciarias y secundarias. Un cambio en la configuración espacial conduce a un cambio en las propiedades de la proteína y, como resultado, hace que sea imposible que la proteína realice sus funciones biológicas.

Si la desnaturalización no va acompañada de la destrucción de la estructura primaria, entonces puede ser reversible, en este caso, se produce la autocuración de la conformación característica de la proteína. Tal desnaturalización se somete, por ejemplo, a proteínas receptoras de membrana. El proceso de restauración de la estructura de una proteína después de la desnaturalización se llama renaturalización Si la restauración de la configuración espacial de la proteína es imposible, entonces se llama desnaturalización. irreversible. La destrucción de la estructura primaria de una proteína se denomina degradación.

Funciones de las proteínas.

Debido a la complejidad, variedad de formas y composición, las proteínas juegan un papel importante en la vida de la célula y del organismo en su conjunto. Sus funciones son variadas.

Función	Ejemplos y explicaciones
1. Construcción	Las proteínas intervienen en la formación de estructuras celulares y extracelulares: forman parte de las membranas celulares (lipoproteínas, glicoproteínas), del cabello (queratina), de los tendones (colágeno), etc.
2. Transporte	La proteína de la sangre, la hemoglobina, une el oxígeno y lo transporta desde los pulmones a todos los tejidos y órganos, y desde ellos se transfiere el dióxido de carbono a los pulmones; La composición de las membranas celulares incluye proteínas especiales que proporcionan una transferencia activa y estrictamente selectiva de ciertas sustancias e iones de la célula al ambiente externo y viceversa.
3. Reglamentario	Las hormonas proteicas están implicadas en la regulación de los procesos metabólicos. Por ejemplo, la hormona insulina regula los niveles de glucosa en sangre, promueve la síntesis de glucógeno y aumenta la formación de grasas a partir de los carbohidratos.
4. Protector	En respuesta a la penetración de proteínas o microorganismos extraños (antígenos) en el cuerpo, se forman proteínas especiales, anticuerpos que pueden unirse y neutralizarlos. La fibrina, formada a partir del fibrinógeno, ayuda a detener el sangrado
5. Motor	Las proteínas contráctiles actina y miosina proporcionan la contracción muscular en animales multicelulares.
6. Señal	Las moléculas de proteínas están incrustadas en la membrana superficial de la célula, capaces de cambiar su estructura terciaria en respuesta a la acción de factores ambientales, recibiendo así señales del entorno externo y transmitiendo comandos a la célula.
7. repuesto	Como regla general, las proteínas no se almacenan en el cuerpo de los animales, con la excepción de la albúmina de huevo, la caseína de la leche. Pero gracias a las proteínas en el cuerpo, algunas sustancias pueden almacenarse en reserva, por ejemplo, durante la descomposición de la hemoglobina, el hierro no se excreta del cuerpo, sino que se almacena en el cuerpo, formando un complejo con la proteína ferritina.
8. Energía	Con la descomposición de 1 g de proteína en los productos finales, se liberan 17,6 kJ. Primero, las proteínas se descomponen en aminoácidos y luego en los productos finales: agua, dióxido de carbono y amoníaco. Sin embargo, las proteínas se utilizan como fuente de energía solo cuando se agotan otras fuentes (carbohidratos y grasas).
9. Catalítico	Una de las funciones más importantes de las proteínas. Provisto de proteínas, enzimas que aceleran las reacciones bioquímicas que ocurren en las células. Por ejemplo, la ribulosa bisfosfato carboxilasa cataliza la fijación de CO2 durante la fotosíntesis.

Enzimas o enzimas – una clase especial de proteínas que son catalizadores biológicos. Gracias a las enzimas, las reacciones bioquímicas se desarrollan a una velocidad tremenda. La velocidad de las reacciones enzimáticas es decenas de miles de veces (ya veces millones) más alta que la velocidad de las reacciones que involucran catalizadores inorgánicos. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato.

Las enzimas son proteínas globulares; de acuerdo con sus características estructurales, las enzimas se pueden dividir en dos grupos: simples y complejas. enzimas simples son proteínas simples, es decir consisten únicamente en aminoácidos. enzimas complejas son proteínas complejas, es decir además de la parte proteica, incluyen un grupo de naturaleza no proteica - cofactor. Para algunas enzimas, las vitaminas actúan como cofactores. En la molécula de enzima, se aísla una parte especial, llamada centro activo. El centro activo es una pequeña región de la enzima (de tres a doce residuos de aminoácidos), en la que se produce la unión del sustrato o sustratos con la formación del complejo enzima-sustrato. Una vez completada la reacción, el complejo enzima-sustrato se descompone en una enzima y un producto o productos de reacción. Algunas enzimas tienen (aparte de las activas) centros alostéricos– sitios a los que se unen los reguladores de la tasa de trabajo enzimático ( enzimas alostéricas).

Para reacciones de catálisis enzimática

se caracterizan por: 1) alta eficiencia, 2) estricta selectividad y dirección de acción, 3) especificidad de sustrato, 4) regulación fina y precisa.

La especificidad de sustrato y reacción de las reacciones de catálisis enzimática se explica por las hipótesis de E. Fisher (1890) y D. Koshland (1959). E. Fisher (la hipótesis del "bloqueo de teclas") sugirió que las configuraciones espaciales del centro activo de la enzima y el sustrato deben coincidir exactamente entre sí. El sustrato se compara con la "llave", la enzima, con la "cerradura".

D. Koshland (la hipótesis de la "mano-guante") sugirió que la correspondencia espacial entre la estructura del sustrato y el centro activo de la enzima se crea solo en el momento de su interacción entre ellos. Esta hipótesis también se denomina hipótesis de ajuste inducido.

La mayoría de los catalizadores inorgánicos aceleran las reacciones químicas a temperaturas muy altas, tienen la máxima eficiencia en un ambiente fuertemente ácido o fuertemente alcalino, a altas presiones, y la mayoría de las enzimas son activas a temperaturas de 35-45 °C, valores fisiológicos de la acidez. de la solución y en condiciones normales presión atmosférica; la velocidad de las reacciones enzimáticas es decenas de miles (ya veces millones de veces) mayor que la velocidad de las reacciones que involucran catalizadores inorgánicos. Por ejemplo, el peróxido de hidrógeno se descompone lentamente sin catalizadores: 2H 2 O 2 → 2H 2 O + O 2. En presencia de sales de hierro (catalizador), esta reacción es algo más rápida. Enzima catalasa(M=252000) durante 1 seg. escinde 100 mil moléculas de H 2 O 2 (M = 34). Se conocen más de 2000 enzimas diferentes, representadas por proteínas de alto peso molecular.

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de 1) temperatura, 2) concentración de enzima, 3) concentración de sustrato, 4) pH. Debe enfatizarse que dado que las enzimas son proteínas, su actividad es máxima en condiciones fisiológicamente normales.

Arroz. . Dependencia de la velocidad de reacción de la concentración de la enzima, sustrato, pH, temperatura

La mayoría de las enzimas solo pueden funcionar a temperaturas entre 0° y 40°C. . Dentro de estos límites, la velocidad de reacción aumenta aproximadamente 2 veces por cada aumento de temperatura de 10°C. A temperaturas superiores a 40°C, la proteína se desnaturaliza y la actividad de la enzima disminuye. A temperaturas cercanas a la congelación, las enzimas se inactivan.

con un aumento el número de moléculas de sustrato la velocidad de la reacción enzimática aumenta hasta que se produce la saturación de los centros activos de la enzima; si el centro activo de la catalasa escinde 100 000 moléculas de sustrato por segundo, entonces si el número de moléculas de sustrato es superior a 100 000 por centro activo, la velocidad de reacción no aumentará

El aumento de la concentración de la enzima. conduce a un aumento de la actividad catalítica, ya que un mayor número de moléculas de sustrato sufren transformaciones por unidad de tiempo.

Para cada enzima, hay un valor de pH óptimo en el que exhibe la máxima actividad (pepsina - 2,0, amilasa de saliva - 6,8, lipasa pancreática - 9,0). A valores de pH más altos o más bajos, la actividad de la enzima disminuye. Con cambios bruscos en el pH, la enzima se desnaturaliza.

La velocidad de las enzimas alostéricas está regulada por sustancias que se adhieren a los centros alostéricos. Si estas sustancias aceleran la reacción, se les llama activadores si bajan la velocidad - inhibidores.

Clasificación de enzimas. Según el tipo de transformaciones químicas catalizadas, las enzimas se dividen en 6 clases: 1) oxidorreductasa(transferencia de átomos de hidrógeno, oxígeno o electrones de una sustancia a otra - deshidrogenasa), 2) transferasa(transferencia de un grupo metilo, acilo, fosfato o amino de una sustancia a otra - transaminasa), 3) hidrolasas(reacciones de hidrólisis en las que se forman dos productos a partir del sustrato: amilasa, lipasa), 4) liases(adición no hidrolítica al sustrato o escisión de un grupo de átomos de él, mientras que los enlaces "C-C", "C-N", "C-O", "C-S" - descarboxilasa) pueden romperse), 5) isomerasa(reordenamiento intramolecular - isomerasa), 6) ligasas(la conexión de dos moléculas como resultado de la formación de enlaces "C-C", "C-N", "C-O", "C-S" - sintetasa

En una molécula de proteína, los residuos de aminoácidos están conectados por un llamado enlace peptídico. La secuencia completa de residuos de aminoácidos en dicha cadena se denomina estructura primaria de la proteína. El número de residuos en diferentes proteínas puede variar desde unos pocos hasta varios miles. Moléculas pequeñas con un mol. que pesan menos de 10 mil daltons se llaman péptidos, y los grandes se llaman proteínas. La proteína generalmente contiene aminoácidos ácidos y alcalinos, de modo que la molécula de proteína tiene cargas tanto positivas como negativas. El valor de pH en el que el número de cargas negativas es igual al número de cargas positivas se denomina punto isoeléctrico de la proteína.

Por lo general, una cadena de proteínas se pliega en estructuras más complejas. El oxígeno del grupo C=O puede formar un enlace de hidrógeno con el hidrógeno grupos N-H ubicado en un aminoácido diferente. Estos enlaces de hidrógeno forman la estructura secundaria de la proteína. Una de las variedades de la estructura secundaria es la b-hélice. En él, cada oxígeno del grupo C=O está unido al hidrógeno del cuarto grupo NH a lo largo de la hélice. Hay 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta de la hélice, el paso de la hélice es de 0,54 nm.

Muchas proteínas tienen un llamado. estructura c, o capa c, en ella las cadenas polipeptídicas están casi completamente desplegadas, sus secciones individuales con sus grupos -CO- y -NH- forman enlaces de hidrógeno con otras secciones de la misma cadena o la cadena polipeptídica vecina.

La estructura b-helicoidal tiene una proteína queratina, que forma el cabello y la lana. Cuando se calientan, el cabello húmedo y la lana se estiran fácilmente y luego vuelven espontáneamente a su estado original: cuando se estiran, los enlaces de hidrógeno de la hélice b se rompen y luego se restauran gradualmente.

La estructura β es característica de la fibroína, la principal proteína de seda secretada por las orugas del gusano de seda. A diferencia de la lana, la seda es casi inextensible: la estructura β está formada por cadenas polipeptídicas alargadas y es prácticamente imposible estirarla más sin romper los enlaces covalentes.

El plegamiento de proteínas generalmente no se limita a la estructura secundaria. Los residuos de aminoácidos hidrofóbicos "tienden" a esconderse del ambiente acuoso dentro de la molécula de proteína. Entre los grupos laterales de aminoácidos ácidos y alcalinos, cargados, respectivamente, negativa y positivamente, es posible la interacción electrostática. Muchos residuos de aminoácidos pueden formar enlaces de hidrógeno entre sí. Finalmente, los residuos de aminoácidos de cisteína que contienen grupos SH son capaces de formar enlaces covalentes -S-S- entre sí.

Gracias a todas estas interacciones (hidrofóbicas, iónicas, de hidrógeno y de disulfuro), la cadena proteica forma una configuración espacial compleja denominada estructura terciaria.

En la composición del glóbulo en muchas proteínas, se pueden distinguir secciones compactas separadas de aproximadamente 10-20 mil daltons de tamaño. Se llaman dominios. Las regiones de la cadena polipeptídica entre los dominios son muy flexibles, por lo que la estructura completa puede considerarse como perlas relativamente rígidas de dominios conectados por regiones intermedias flexibles de la estructura primaria.

Muchas proteínas (se llaman oligoméricas) no consisten en una, sino en varias cadenas polipeptídicas. Su combinación forma la estructura cuaternaria de la proteína, mientras que las cadenas individuales se denominan subunidades. La estructura cuaternaria está sostenida por los mismos enlaces que la terciaria. La configuración espacial de una proteína (es decir, su estructura terciaria y cuaternaria) se denomina conformación.

Arroz. cuatro

El método principal para establecer la estructura espacial de proteínas y otros polímeros biológicos es el análisis de difracción de rayos X. Recientemente, se han realizado grandes avances en el modelado informático de conformaciones de proteínas.

Los enlaces de hidrógeno, electrostáticos e hidrofóbicos, que crean las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la proteína, son menos fuertes que el enlace peptídico que forma la estructura primaria. Cuando se calientan, se destruyen fácilmente y, aunque la estructura primaria de la proteína permanece intacta, no puede realizar sus funciones biológicas y se vuelve inactiva. El proceso de destrucción de la conformación natural de una proteína, acompañado de una pérdida de actividad, se denomina desnaturalización. La desnaturalización es causada no solo por el calentamiento, sino también por sustancias químicas que rompen los enlaces de las estructuras secundarias y terciarias, por ejemplo, la urea, que en altas concentraciones destruye los enlaces de hidrógeno en el glóbulo de proteína.

Los enlaces disulfuro -S-S- forman fuertes "enlaces" que unen diferentes partes de la misma cadena polipeptídica o cadenas diferentes. Estos enlaces están presentes, por ejemplo, en las queratinas, y diferentes queratinas contienen diferentes cantidades de tales enlaces cruzados: cabello y lana, un poco, cuernos, pezuñas de mamíferos y caparazones de tortuga, mucho más.

La estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína está determinada por su estructura primaria. Dependiendo de la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica, se formarán secciones b-hélice o b-estructurales, que luego "encajarán" espontáneamente en una determinada estructura terciaria, y en algunas proteínas, las cadenas individuales también se combinarán para formar una estructura cuaternaria. estructura.

Si cambia la estructura primaria de una proteína, toda su conformación puede cambiar drásticamente. Existe una enfermedad hereditaria grave: la anemia de células falciformes, en la que la hemoglobina se vuelve ligeramente soluble en agua y los glóbulos rojos adquieren forma de hoz. La causa de la enfermedad es la sustitución de un solo aminoácido de los 574 que componen la hemoglobina humana (ácido glutámico, ubicado en el sexto lugar desde el extremo N-terminal de una de las cadenas de hemoglobina gente normal, en pacientes se sustituye por valina).

El proceso de asociación espontánea de subunidades de proteínas en complejos complejos con una estructura cuaternaria se denomina autoensamblaje. La mayoría de los complejos proteicos con estructura cuaternaria se forman precisamente por autoensamblaje.

En la década de 1980, se descubrió que no todas las proteínas y complejos de proteínas se forman por autoensamblaje. Resultó que para la formación de estructuras tales como nucleosomas (complejos de proteínas histonas con ADN), vellosidades bacterianas, así como algunos complejos enzimáticos complejos, se utilizan proteínas auxiliares especiales llamadas chaperonas. Los acompañantes no son parte de la estructura resultante, sino que solo ayudan a su estilo.

Las chaperonas sirven no solo para organizar complejos complejos, sino que en algunos casos ayudan a plegar correctamente una cadena polipeptídica. Entonces, cuando se exponen a altas temperaturas en las células, la cantidad de los llamados. proteínas de choque térmico. Se unen a proteínas celulares parcialmente desnaturalizadas y restauran su conformación natural.

Durante mucho tiempo se creyó que una proteína puede tener solo una conformación estable en determinadas condiciones, pero recientemente este postulado ha tenido que ser revisado. El motivo de este replanteamiento fue el descubrimiento de patógenos de los llamados. Infecciones neurológicas lentas. Estas infecciones se encuentran en diferentes tipos mamíferos. Estos incluyen la enfermedad de las ovejas "Scrapie", la enfermedad del hombre "Kuru" ("muerte riendo") y la recientemente sensacional "rabia de las vacas". Tienen mucho en común.

Se caracterizan por lesiones graves de la región central sistema nervioso. Así, las personas con kuru experimentan inestabilidad emocional en las primeras etapas de la enfermedad (la mayoría se ríe a menudo y sin razón, pero algunos están en un estado de depresión o agresividad desmotivada) y una ligera incoordinación de movimientos. En las etapas posteriores, los pacientes ya no solo pueden moverse, sino incluso sentarse sin apoyo, y también comer.

La infección suele ocurrir a través de los alimentos (ocasionalmente a través de la sangre). La enfermedad en los animales se desarrolló después de alimentarlos con harina de huesos, que estaba hecha de huesos de individuos enfermos. Kuru es una enfermedad de los caníbales papúes, transmitida al comer los cerebros de parientes muertos (comerse unos a otros en este caso es más una rama del culto que cocinar, tiene un significado ritual importante).

Todas estas enfermedades tienen un período de incubación muy largo y se desarrollan lentamente. En el cerebro de los enfermos hay un depósito de un conglomerado de proteínas insolubles. Los filamentos de proteínas insolubles se encuentran en vesículas ubicadas dentro de las neuronas, así como en la sustancia extracelular. Hay destrucción de neuronas en algunas partes del cerebro, especialmente en el cerebelo.

Durante mucho tiempo, la naturaleza de los agentes causales de estas enfermedades permaneció en el misterio, y solo a principios de los años 80 se estableció que estos patógenos son proteínas especiales con un peso molecular de aproximadamente 30 mil daltons. Estos objetos hasta ahora desconocidos para la ciencia se denominan priones.

Se encontró que la proteína priónica está codificada en el ADN del organismo huésped. La proteína de un cuerpo sano contiene la misma secuencia de aminoácidos que la proteína de una partícula priónica infecciosa, pero no provoca ningún síntoma patológico. La función de la proteína priónica aún se desconoce. Los ratones, en los que los ingenieros genéticos desactivaron artificialmente el gen de esta proteína, se desarrollaron con bastante normalidad, aunque presentaban algunas desviaciones en el funcionamiento del sistema nervioso central (peor aprendizaje, trastornos del sueño). En un cuerpo sano, esta proteína se encuentra en la superficie de las células de muchos órganos, sobre todo en el cerebro.

Resultó que la proteína priónica en la partícula infecciosa tiene una conformación diferente a la de las células normales. Contiene regiones estructurales beta, es altamente resistente a la digestión por enzimas digestivas y tiene la capacidad de formar agregados insolubles (aparentemente, la deposición de tales agregados en el cerebro es la causa del desarrollo de neuropatología).

Lo más interesante es que la conformación "normal" de esta proteína se convierte en "enfermiza" si la célula entra en contacto con la proteína "enfermiza". Resulta que la proteína "que causa la enfermedad" "esculpe" la estructura espacial de la "normal" por sí misma. Dirige su empaquetamiento como una matriz, provocando la aparición de un número creciente de moléculas en una conformación "enfermiza" y, al final, la muerte del organismo.

Todavía se desconoce cómo sucede exactamente esto. Si mezcla las formas normal e infecciosa de la proteína priónica en un tubo de ensayo, no se formarán nuevas moléculas infecciosas. Aparentemente, en una célula viva hay algunas moléculas auxiliares (probablemente chaperonas) que permiten que la proteína priónica haga el trabajo sucio.

La deposición de conglomerados de proteínas insolubles también puede causar otras enfermedades nerviosas incurables. La enfermedad de Alzheimer no es infecciosa: ocurre en personas mayores y seniles en personas con una predisposición hereditaria. Los pacientes experimentan deterioro de la memoria, debilitamiento del intelecto, demencia y, al final, una pérdida completa de las funciones mentales. La razón del desarrollo de la enfermedad es la deposición en el cerebro de los llamados. placas amiloides. Están formados por una proteína insoluble llamada β-amiloide. Es un fragmento de la proteína precursora amiloide, una proteína normal presente en todas las personas sanas. En los pacientes, se escinde para formar un péptido amiloide insoluble.

Las mutaciones en diferentes genes provocan el desarrollo de la enfermedad de Alzheimer. Naturalmente, es causada por mutaciones en el gen de la proteína precursora de amiloide: el precursor alterado después de la escisión forma β-amiloide insoluble, que forma placas y destruye las células cerebrales. Pero la enfermedad también ocurre cuando hay una mutación en los genes de las proteínas que regulan la actividad de las proteasas que cortan la proteína, el precursor del amiloide. No está del todo claro cómo se desarrolla la enfermedad en este caso: es posible que la proteína precursora normal se corte en algún lugar equivocado, lo que conduce a la precipitación del péptido resultante.

Muy temprano, la enfermedad de Alzheimer se desarrolla en pacientes con síndrome de Down: no tienen dos copias del cromosoma 21, como en todas las personas, sino tres. Los pacientes con síndrome de Down tienen un aspecto característico y demencia. El hecho es que el gen de la proteína precursora de amiloide se encuentra en el cromosoma 21, un aumento en la cantidad del gen conduce a un aumento en la cantidad de proteína y un exceso de la proteína precursora conduce a la acumulación de β insoluble. -amiloide.

Las proteínas a menudo se combinan con otras moléculas. Entonces, la hemoglobina, que transporta oxígeno en el sistema circulatorio, consta de una parte proteica, la globina, y una parte no proteica, el hemo. El ion Fe2+ es parte del hemo. La globina consta de cuatro cadenas polipeptídicas. Debido a la presencia de hemo con hierro, la hemoglobina cataliza la oxidación de diversas sustancias orgánicas, como la bencidina, con peróxido de hidrógeno. Anteriormente, esta reacción, llamada "prueba de bencidina", se usaba en exámenes forenses para detectar rastros de sangre.

Algunas proteínas están unidas químicamente a los carbohidratos y se denominan glicoproteínas. Muchas de las proteínas secretadas por una célula animal son glicoproteínas, como la transferrina y las inmunoglobulinas conocidas de las secciones anteriores. Sin embargo, la gelatina, aunque es un producto de hidrólisis de la proteína de colágeno secretada, prácticamente no contiene carbohidratos añadidos. Dentro de la célula, las glicoproteínas son mucho menos comunes.

En la práctica de laboratorio, se utilizan muchos métodos para determinar la concentración de proteínas. En el más simple de ellos, se usa un reactivo de biuret, una solución alcalina de una sal de cobre divalente. En un ambiente alcalino, algunos de los enlaces peptídicos en la molécula de proteína se transforman en la forma de enol, que forma complejos de color rojo con cobre bivalente. Otra reacción común de proteínas es la tinción de Bradford. Durante la reacción, las moléculas de un tinte especial se unen al glóbulo de proteína, lo que provoca un cambio brusco de color: de una solución de color marrón pálido a azul brillante. Este tinte, "Azul brillante de Coomassie", se usaba anteriormente para teñir lana (y la lana, como saben, consiste en proteína de queratina). Finalmente, para determinar la concentración de una proteína, se puede utilizar su capacidad de absorber luz ultravioleta con una longitud de onda de 280 nm (es absorbida por los aminoácidos aromáticos fenilalanina, tirosina y triptófano). Cuanto más fuerte absorbe la solución esa luz ultravioleta, más proteína contiene.

Ardillas- polipéptidos naturales con un gran peso molecular. Forman parte de todos los organismos vivos y realizan diversas funciones biológicas.

La estructura de la proteína.

Las proteínas tienen 4 niveles de estructura:

• estructura primaria de una proteina- secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica, doblada en el espacio:

• estructura secundaria de proteínas- conformación de la cadena polipeptídica, porque girando en el espacio debido a los enlaces de hidrógeno entre NUEVA HAMPSHIRE y ASI QUE grupos Hay 2 métodos de instalación: α -espiral y β - estructura.

• estructura terciaria de la proteína es una representación tridimensional de un remolino α - espiral o β -estructuras en el espacio:

Esta estructura está formada por puentes disulfuro -S-S- entre residuos de cisteína. Los iones con carga opuesta participan en la formación de dicha estructura.

• estructura de proteína cuaternaria formado por la interacción entre diferentes cadenas polipeptídicas:

Síntesis de proteínas.

La síntesis se basa en el método de fase sólida, en el que el primer aminoácido se fija en un soporte polimérico y se le suturan secuencialmente nuevos aminoácidos. A continuación, el polímero se separa de la cadena polipeptídica.

Las propiedades físicas de la proteína.

Las propiedades físicas de la proteína están determinadas por la estructura, por lo que las proteínas se dividen en globular(soluble en agua) y fibrilar(insoluble en agua).

Propiedades químicas de las proteínas.

1. Desnaturalización de proteínas(destrucción de la estructura secundaria y terciaria con la preservación de la primaria). Un ejemplo de desnaturalización es la cuajada de las claras de huevo cuando se hierven los huevos.

2. hidrólisis de proteínas- destrucción irreversible de la estructura primaria en una solución ácida o alcalina con formación de aminoácidos. De esta manera se puede determinar la composición cuantitativa de las proteínas.

3. Reacciones cualitativas:

Reacción de Biuret- interacción del enlace peptídico y sales de cobre (II) en una solución alcalina. Al final de la reacción, la solución se vuelve violeta.

reacción de xantoproteína- cuando reacciona con ácido nítrico, se observa un color amarillo.

El significado biológico de la proteína.

1. Las proteínas son un material de construcción, los músculos, los huesos y los tejidos se construyen a partir de ella.

2. Proteínas - receptores. Transmiten y reciben señales de las células vecinas del entorno.

3. Las proteínas juegan un papel importante en el sistema inmunológico del cuerpo.

4. Las proteínas realizan funciones de transporte y llevan moléculas o iones al lugar de síntesis o acumulación. (La hemoglobina transporta oxígeno a los tejidos).

5. Proteínas - catalizadores - enzimas. Estos son catalizadores selectivos muy poderosos que aceleran las reacciones millones de veces.

Hay una serie de aminoácidos que no se pueden sintetizar en el cuerpo: insustituible, se obtienen únicamente con alimentos: tizina, fenilalanina, metinina, valina, leucina, triptófano, isoleucina, treonina.

Las proteínas son biopolímeros cuyos monómeros son aminoácidos.

Aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular que contienen grupos carboxilo (-COOH) y amina (-NH 2 ) que están unidos al mismo átomo de carbono. Una cadena lateral está unida al átomo de carbono, un radical que le da a cada aminoácido ciertas propiedades.

La mayoría de los aminoácidos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino; estos aminoacidos se llaman neutral. Hay, sin embargo, también aminoácidos básicos- con más de un grupo amino, así como ácido aminoácidos- con más de un grupo carboxilo.

Se sabe que existen alrededor de 200 aminoácidos en los organismos vivos, pero solo 20 de ellos forman parte de las proteínas. Estos son los llamados principal o proteinogénico aminoácidos.

Dependiendo del radical, los aminoácidos básicos se dividen en 3 grupos:

1. No polares (alanina, metionina, valina, prolina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina);
2. Polar sin carga (asparagina, glutamina, serina, glicina, tirosina, treonina, cisteína);
3. Cargado (arginina, histidina, lisina - positivo; ácido aspártico y glutámico - negativo).

Las cadenas laterales de aminoácidos (radicales) pueden ser hidrofóbicas e hidrofílicas y otorgar a las proteínas las propiedades correspondientes.

En las plantas, todos los aminoácidos necesarios se sintetizan a partir de los productos primarios de la fotosíntesis. El hombre y los animales no son capaces de sintetizar una serie de aminoácidos proteinogénicos y deben recibirlos preparados con los alimentos. Estos aminoácidos se denominan indispensable. Estos incluyen lisina, valina, leucina, isoleucina, treonina, fenilalanina, triptófano, metionina; la arginina y la histidina son indispensables para los niños.

En solución, los aminoácidos pueden actuar tanto como ácidos como como bases, es decir, son compuestos anfóteros. El grupo carboxilo (-COOH) es capaz de donar un protón, funcionando como un ácido, y el grupo amina (-NH 2) puede aceptar un protón, mostrando así las propiedades de una base.

El grupo amino de un aminoácido puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminoácido. La molécula resultante es dipéptido, y el enlace entre los átomos de carbono y nitrógeno se llama enlace peptídico.

En un extremo de la molécula de dipéptido hay un grupo amino libre y en el otro extremo hay un grupo carboxilo libre. Debido a esto, el dipéptido puede unirse a sí mismo con otros aminoácidos, formando oligopéptidos. Si se combinan muchos aminoácidos (más de 10) de esta manera, entonces polipéptido.

Los péptidos juegan un papel importante en el cuerpo. Muchos aligopéptidos son hormonas. Estos son oxitocina, vasopresina, tiroliberina, tirotropina, etc. Los oligopéptidos también incluyen bradikidina (péptido del dolor) y algunos opiáceos ("medicamentos naturales" de una persona) que realizan la función de aliviar el dolor. Tomar drogas destruye el sistema de opiáceos del cuerpo, por lo que un drogadicto sin una dosis de drogas experimenta 1 dolor intenso: "abstinencia", que normalmente se alivia con opiáceos.

Los oligopéptidos incluyen algunos antibióticos (p. ej., gramicidina S).

Muchas hormonas (insulina, hormona adrenocorticotrópica, etc.), antibióticos (p. ej., gramicidina A), toxinas (p. ej., toxina diftérica) son polipéptidos.

Las proteínas son polipéptidos con un peso molecular de más de 10.000, cuya molécula incluye de 50 a varios miles de aminoácidos.

Cada proteína tiene su propia estructura espacial especial en un entorno determinado. Al caracterizar la estructura espacial (tridimensional), se distinguen cuatro niveles de organización de las moléculas de proteína.

Estructura primaria- la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica. La estructura primaria es específica para cada proteína y está determinada por la información genética, es decir, depende de la secuencia de nucleótidos en la región de la molécula de ADN que codifica una proteína determinada. Todas las propiedades y funciones de las proteínas dependen de la estructura primaria. La sustitución de un solo aminoácido en la composición de las moléculas proteicas o un cambio en su ubicación suele conllevar un cambio en la función de la proteína. Dado que las proteínas contienen 20 tipos de aminoácidos, la cantidad de opciones para sus combinaciones en el piso y la cadena peptídica es realmente ilimitada, lo que asegura gran cantidad tipos de proteínas en las células vivas.

En las células vivas, las moléculas de proteína o sus secciones individuales no son una cadena alargada, sino retorcidas en una espiral que se asemeja a un resorte extendido (esta es la llamada hélice α) o plegadas en una capa plegada (capa β). estructura secundaria surge como resultado de la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos -CO - y -NH 2 de dos enlaces peptídicos dentro de una cadena polipeptídica (configuración helicoidal) o entre dos cadenas polipeptídicas (capas plegadas).

La proteína queratina tiene una configuración completamente α-helicoidal. Es una proteína estructural del cabello, lana, uñas, garras, pico, plumas y cuernos. La estructura secundaria en espiral es característica, además de la queratina, de proteínas fibrilares (filamentosas) como la miosina, el fibrinógeno y el colágeno.

En la mayoría de las proteínas, las secciones helicoidales y no helicoidales de la cadena polipeptídica se pliegan en una formación tridimensional de forma esférica: un glóbulo (característica de las proteínas globulares). Un glóbulo de una configuración particular es estructura terciaria ardilla. La estructura terciaria está estabilizada por enlaces iónicos de hidrógeno, enlaces disulfuro covalentes (que se forman entre los átomos de azufre que forman la cisteína), así como interacciones hidrofóbicas. Las interacciones hidrofóbicas son las más importantes en la formación de la estructura terciaria; Al mismo tiempo, la proteína se pliega de tal forma que sus cadenas laterales hidrófobas quedan ocultas dentro de la molécula, es decir, quedan protegidas del contacto con el agua, y las cadenas laterales hidrófilas, por el contrario, quedan expuestas al exterior.

Muchas proteínas con una estructura particularmente compleja consisten en varias cadenas polipeptídicas unidas en una molécula debido a interacciones hidrofóbicas, así como con la ayuda de enlaces iónicos y de hidrógeno; Estructura cuaternaria. Tal estructura está presente, por ejemplo, en la proteína globular de la hemoglobina. Su molécula consta de cuatro subunidades polipeptídicas separadas (protómeros) ubicadas en la estructura terciaria y una parte no proteica: el hemo. Solo en tal estructura la hemoglobina puede realizar su función de transporte.

Bajo la influencia de diversos factores químicos y físicos (tratamiento con alcohol, acetona, ácidos, álcalis, alta temperatura, irradiación, alta presión etc.) hay un cambio en la estructura terciaria y cuaternaria de la proteína debido a la ruptura de los enlaces de hidrógeno e iónicos. El proceso de alteración de la estructura nativa (natural) de una proteína se denomina desnaturalización. En este caso, se observa una disminución de la solubilidad de las proteínas, un cambio en la forma y tamaño de las moléculas, una pérdida de actividad enzimática, etc.. El proceso de desnaturalización es a veces reversible, es decir, el retorno a las condiciones ambientales normales puede ser acompañado de la restauración espontánea de la estructura natural de la proteína. Tal proceso se llama renaturalización. De ello se deduce que todas las características de la estructura y el funcionamiento de una macromolécula de proteína están determinadas por su estructura primaria.

Por composición química distinguir entre proteínas simples y complejas. A simple Las proteínas están formadas únicamente por aminoácidos, difícil- que contiene la parte proteica y no proteica (prostática) - iones metálicos, carbohidratos, lípidos, etc. Las proteínas simples son la albúmina del suero sanguíneo, la inmunoglobulina (anticuerpos), la fibrina, algunas enzimas (tripsina), etc. Las proteínas complejas son todas proteolípidos y glicoproteínas, hemoglobina, la mayoría de las enzimas, etc.

funciones de las proteinas

Estructural. Las proteínas forman parte de las membranas celulares y de los orgánulos celulares. Las paredes de los vasos sanguíneos, cartílagos, tendones, cabello, uñas, garras en animales superiores consisten principalmente en proteínas.

Catalítico (enzimático). Las enzimas proteicas catalizan el flujo de todos reacciones químicas en organismo. Proporcionan la descomposición de nutrientes en el tracto digestivo, la fijación de carbono durante la fotosíntesis, reacciones de síntesis de matriz, etc.

Transporte. Las proteínas pueden unirse y transportar diversas sustancias. Las albúminas sanguíneas son transportadas ácido graso, globulinas - iones metálicos y hormonas. La hemoglobina transporta oxígeno y dióxido de carbono.

Las moléculas de proteína que componen la membrana plasmática participan en el transporte de sustancias dentro y fuera de la célula.

Protector. Lo llevan a cabo las inmunoglobulinas (anticuerpos) de la sangre, que proporcionan la defensa inmunitaria del organismo. El fibrinógeno y la trombina intervienen en la coagulación de la sangre y previenen las hemorragias.

Contractible. Lo proporciona el movimiento relativo entre sí de los filamentos de las proteínas de actina y miosina en los músculos y en el interior de las células. El deslizamiento de los microtúbulos, construidos a partir de la proteína tubulina, se explica por el movimiento de los cilios y flagelos.

Regulador. Muchas hormonas son oligopéptidos o proteínas, por ejemplo: insulina, glucagón, hormona adenocorticotrópica, etc.

Receptor. Algunas proteínas incrustadas en la membrana celular son capaces de cambiar su estructura ante la acción del medio externo. Así es como se reciben las señales del entorno externo y se transmite la información a la célula. un ejemplo seria fitocromo- una proteína fotosensible que regula la respuesta fotoperiódica de las plantas, y opsina - componente rodopsina, un pigmento que se encuentra en las células de la retina.